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万見
- PDB-2d0i: Crystal Structure PH0520 protein from Pyrococcus horikoshii OT3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2d0i
タイトルCrystal Structure PH0520 protein from Pyrococcus horikoshii OT3
要素dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / dehydrogenase / structural genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / NAD binding
類似検索 - 分子機能
: / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold ...: / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 333aa long hypothetical dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Lokanath, N.K. / Terao, Y. / Kunishima, N. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure PH0520 protein from Pyrococcus horikoshii OT3
著者: Lokanath, N.K. / Terao, Y. / Kunishima, N.
履歴
登録2005年8月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: dehydrogenase
B: dehydrogenase
C: dehydrogenase
D: dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,4464
ポリマ－152,4464
非ポリマー00
水18,5551030
1
A: dehydrogenase
B: dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,2232
ポリマ－76,2232
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5770 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area26990 Å2
手法PISA
2
C: dehydrogenase
D: dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,2232
ポリマ－76,2232
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5770 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area27090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.756, 63.739, 131.978
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.14, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
dehydrogenase


分子量: 38111.473 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 株: OT3 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus (DE3)-RIL / 参照: GenBank: 14590422, UniProt: O58256*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1030 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.8 %
結晶化温度: 295 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 5.8
詳細: Sodium Cacodylate, PEG 4000, pH 5.8, microbatch, temperature 295.0K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSPring-8 BL26B111
シンクロトロンSPring-8 BL26B120.919, 0.9203, 0.9252
検出器
タイプID検出器日付詳細
RIGAKU RAXIS1IMAGE PLATE2005年5月21日Graphite
RIGAKU RAXIS V2IMAGE PLATE2005年10月30日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1GRAPHITESINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.9191
30.92031
40.92521
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. all: 105186 / Num. obs: 101628 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 18.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.95→34.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2361923.3 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 5136 5.1 %RANDOM
Rwork0.235 ---
obs0.235 101628 97 %-
all-105186 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.7255 Å2 / ksol: 0.318178 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.54 Å20 Å22.42 Å2
2--5.29 Å20 Å2
3----9.83 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→34.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10732 0 0 1030 11762
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.351.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.012
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.112
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.092.5
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 798 5 %
Rwork0.292 15214 -
obs--94.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramprotein.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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