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万見
- PDB-2d07: Crystal Structure of SUMO-3-modified Thymine-DNA Glycosylase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2d07
タイトルCrystal Structure of SUMO-3-modified Thymine-DNA Glycosylase
要素
  • G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase
  • Ubiquitin-like protein SMT3B
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


thymine-DNA glycosylase / G/T mismatch-specific thymine-DNA glycosylase activity / G/U mismatch-specific uracil-DNA glycosylase activity / TET1,2,3 and TDG demethylate DNA / chromosomal 5-methylcytosine DNA demethylation, oxidation pathway / pyrimidine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / SUMO is proteolytically processed / base-excision repair, AP site formation / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) ...thymine-DNA glycosylase / G/T mismatch-specific thymine-DNA glycosylase activity / G/U mismatch-specific uracil-DNA glycosylase activity / TET1,2,3 and TDG demethylate DNA / chromosomal 5-methylcytosine DNA demethylation, oxidation pathway / pyrimidine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / SUMO is proteolytically processed / base-excision repair, AP site formation / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / depyrimidination / sodium ion binding / Vitamin D (calciferol) metabolism / DNA N-glycosylase activity / SUMO binding / mismatched DNA binding / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / SUMOylation of SUMOylation proteins / uracil DNA N-glycosylase activity / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMO transferase activity / chloride ion binding / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / regulation of embryonic development / protein sumoylation / SUMOylation of DNA replication proteins / postsynaptic cytosol / presynaptic cytosol / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / epigenetic regulation of gene expression / protein kinase C binding / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / GABA-ergic synapse / transcription coregulator activity / SUMOylation of intracellular receptors / base-excision repair / PML body / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Processing of DNA double-strand break ends / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / nucleic acid binding / protein domain specific binding / ubiquitin protein ligase binding / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylasee TDG-like, eukaryotes / Uracil DNA glycosylase family 2 / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 ...G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylasee TDG-like, eukaryotes / Uracil DNA glycosylase family 2 / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 2 / G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Baba, D. / Maita, N. / Jee, J.G. / Uchimura, Y. / Saitoh, H. / Sugasawa, K. / Hanaoka, F. / Tochio, H. / Hiroaki, H. / Shirakawa, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Crystal Structure of SUMO-3-modified Thymine-DNA Glycosylase
著者: Baba, D. / Maita, N. / Jee, J.G. / Uchimura, Y. / Saitoh, H. / Sugasawa, K. / Hanaoka, F. / Tochio, H. / Hiroaki, H. / Shirakawa, M.
履歴
登録2005年7月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase
B: Ubiquitin-like protein SMT3B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8012
ポリマ－36,8012
非ポリマー00
水1,874104
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)106.481, 75.931, 50.527
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.98, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase / TDG


分子量: 26177.049 Da / 分子数: 1 / 断片: central region / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX4T-3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q13569, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素
#2: タンパク質 Ubiquitin-like protein SMT3B / Sentrin-2 / Ubiquitin-related protein SUMO-3 / HSMT3


分子量: 10623.911 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pT-E1E2S2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61956
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 1.5M sodium malonate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年10月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→40 Å / Num. obs: 21361 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.4 % / Rsym value: 0.066
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1WYW

1wyw


解像度: 2.1→20 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.241 1043 -
Rwork0.208 --
all-21343 -
obs-21342 100 %
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2277 0 0 104 2381
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0057
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.191
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.53
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.751
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.17 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 119 -
Rwork0.23 --
obs-2128 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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