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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 2cxk | ||||||
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| タイトル | Crystal structure of the TIG domain of human calmodulin-binding transcription activator 1 (CAMTA1) | ||||||
要素 | calmodulin binding transcription activator 1 | ||||||
キーワード | TRANSCRIPTION / Structural genomics / TIG/IPT domain / transcription activator / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / neuromuscular process controlling balance / transcription coregulator activity / double-stranded DNA binding / sequence-specific DNA binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
| 手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å | ||||||
データ登録者 | Pioszak, A.A. / Murayama, K. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI) | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Publishedタイトル: Crystal structure of the TIG domain of human calmodulin-binding transcription activator 1 (CAMTA1) 著者: Pioszak, A.A. / Murayama, K. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 2cxk.cif.gz | 101.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb2cxk.ent.gz | 79.1 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 2cxk.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cx/2cxk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cx/2cxk | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
| 類似構造データ | |
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| その他のデータベース |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| 3 | ![]()
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| 単位格子 |
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| Components on special symmetry positions |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 10144.050 Da / 分子数: 5 / 断片: TIG domain (residues 872-953) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAMTA1 / プラスミド: P030512-77 / 発現宿主: Cell-free protein synthesis / 参照: UniProt: Q5VUE1, UniProt: Q9Y6Y1*PLUS#2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 水 | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.211502 % |
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| 結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2 詳細: Ammonium sulfate, MES buffer, Cesium chloride, pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
| 回折 | 平均測定温度: 93 K | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 0.979092, 0.979445, 0.96400 | ||||||||||||
| 検出器 | タイプ: RIGAKU JUPITER / 検出器: CCD / 日付: 2004年12月11日 | ||||||||||||
| 放射 | プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||
| 放射波長 |
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| 反射 | 解像度: 1.85→50 Å / Num. all: 36316 / Num. obs: 36316 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 10 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 | ||||||||||||
| 反射 シェル | 解像度: 1.85→1.92 Å / Rmerge(I) obs: 0.323 / % possible all: 100 |
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解析
| ソフトウェア |
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| 精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.85→46.01 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2416551.37 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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| 溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.5418 Å2 / ksol: 0.350724 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子変位パラメータ | Biso mean: 22.7 Å2
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| Refine analyze |
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| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.85→46.01 Å
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| 拘束条件 |
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| LS精密化 シェル | 解像度: 1.85→1.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 10
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| Xplor file |
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Homo sapiens (ヒト)
X線回折
引用









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