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- PDB-2cxk: Crystal structure of the TIG domain of human calmodulin-binding t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cxk
タイトルCrystal structure of the TIG domain of human calmodulin-binding transcription activator 1 (CAMTA1)
要素calmodulin binding transcription activator 1
キーワードTRANSCRIPTION / Structural genomics / TIG/IPT domain / transcription activator / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / neuromuscular process controlling balance / transcription coregulator activity / double-stranded DNA binding / sequence-specific DNA binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CG-1 DNA-binding domain / CG-1 domain / CG-1 DNA-binding domain profile. / CG-1 / IQ calmodulin-binding motif / IPT/TIG domain / IPT domain / IQ motif, EF-hand binding site / IQ motif profile. / Ankyrin repeats (3 copies) ...CG-1 DNA-binding domain / CG-1 domain / CG-1 DNA-binding domain profile. / CG-1 / IQ calmodulin-binding motif / IPT/TIG domain / IPT domain / IQ motif, EF-hand binding site / IQ motif profile. / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-binding transcription activator 1 / Calmodulin-binding transcription activator 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Pioszak, A.A. / Murayama, K. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the TIG domain of human calmodulin-binding transcription activator 1 (CAMTA1)
著者: Pioszak, A.A. / Murayama, K. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S.
履歴
登録2005年6月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: calmodulin binding transcription activator 1
B: calmodulin binding transcription activator 1
C: calmodulin binding transcription activator 1
D: calmodulin binding transcription activator 1
E: calmodulin binding transcription activator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,29711
ポリマ－50,7205
非ポリマー5766
水5,693316
1
A: calmodulin binding transcription activator 1
B: calmodulin binding transcription activator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4804
ポリマ－20,2882
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1490 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area8310 Å2
手法PISA
2
C: calmodulin binding transcription activator 1
D: calmodulin binding transcription activator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6726
ポリマ－20,2882
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1470 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area8290 Å2
手法PISA
3
E: calmodulin binding transcription activator 1

E: calmodulin binding transcription activator 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2882
ポリマ－20,2882
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z1
Buried area1570 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area8130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.882, 88.882, 107.538
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1006-

SO4

21B-1005-

SO4

31B-1005-

SO4

-
要素

#1: タンパク質
calmodulin binding transcription activator 1 / CAMTA1


分子量: 10144.050 Da / 分子数: 5 / 断片: TIG domain (residues 872-953) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAMTA1 / プラスミド: P030512-77 / 発現宿主: Cell-free protein synthesis / 参照: UniProt: Q5VUE1, UniProt: Q9Y6Y1*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 316 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.211502 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: Ammonium sulfate, MES buffer, Cesium chloride, pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 0.979092, 0.979445, 0.96400
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER / 検出器: CCD / 日付: 2004年12月11日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9790921
20.9794451
30.9641
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. all: 36316 / Num. obs: 36316 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 10 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / Rmerge(I) obs: 0.323 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.85→46.01 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2416551.37 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 1748 5 %RANDOM
Rwork0.226 ---
all0.239 34809 --
obs0.226 34809 92.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.5418 Å2 / ksol: 0.350724 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.59 Å20 Å20 Å2
2--1.59 Å20 Å2
3----3.18 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→46.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3286 0 30 316 3632
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.551.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.542
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.122
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.062.5
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 167 5.4 %
Rwork0.282 2918 -
obs--84.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3so4_fin.paramso4_fin.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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