[日本語] English
万見
- PDB-2cr3: Solution structure of the first Ig-like domain of human fibroblas... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cr3
タイトルSolution structure of the first Ig-like domain of human fibroblast growth factor receptor 1
要素Basic fibroblast growth factor receptor 1
キーワードCYTOKINE / Ig fold / FGFR1 / bFGF-R / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by FGFR1 amplification mutants / negative regulation of fibroblast growth factor production / positive regulation of mitotic cell cycle DNA replication / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / diphosphate metabolic process / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions / regulation of phosphate transport / FGFR1c and Klotho ligand binding and activation / regulation of lateral mesodermal cell fate specification / positive regulation of MAPKKK cascade by fibroblast growth factor receptor signaling pathway ...Signaling by FGFR1 amplification mutants / negative regulation of fibroblast growth factor production / positive regulation of mitotic cell cycle DNA replication / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / diphosphate metabolic process / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions / regulation of phosphate transport / FGFR1c and Klotho ligand binding and activation / regulation of lateral mesodermal cell fate specification / positive regulation of MAPKKK cascade by fibroblast growth factor receptor signaling pathway / vitamin D3 metabolic process / cementum mineralization / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis by mesenchymal-epithelial signaling / response to sodium phosphate / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in orbitofrontal cortex development / ventricular zone neuroblast division / Epithelial-Mesenchymal Transition (EMT) during gastrulation / positive regulation of phospholipase activity / chordate embryonic development / receptor-receptor interaction / auditory receptor cell development / mesenchymal cell proliferation / positive regulation of parathyroid hormone secretion / paraxial mesoderm development / FGFR1b ligand binding and activation / regulation of postsynaptic density assembly / Signaling by activated point mutants of FGFR1 / fibroblast growth factor receptor activity / FGFR1c ligand binding and activation / organ induction / Downstream signaling of activated FGFR1 / branching involved in salivary gland morphogenesis / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / lung-associated mesenchyme development / cell projection assembly / outer ear morphogenesis / embryonic limb morphogenesis / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / ureteric bud development / skeletal system morphogenesis / middle ear morphogenesis / inner ear morphogenesis / phosphatidylinositol-mediated signaling / PI-3K cascade:FGFR1 / positive regulation of stem cell proliferation / Formation of paraxial mesoderm / midbrain development / positive regulation of MAP kinase activity / fibroblast growth factor binding / regulation of cell differentiation / PI3K Cascade / epithelial to mesenchymal transition / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / chondrocyte differentiation / cardiac muscle cell proliferation / calcium ion homeostasis / SHC-mediated cascade:FGFR1 / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / cell maturation / FRS-mediated FGFR1 signaling / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / positive regulation of neuron differentiation / Signaling by FGFR1 in disease / NCAM signaling for neurite out-growth / SH2 domain binding / peptidyl-tyrosine phosphorylation / stem cell proliferation / Signal transduction by L1 / skeletal system development / stem cell differentiation / positive regulation of cell differentiation / Negative regulation of FGFR1 signaling / sensory perception of sound / positive regulation of neuron projection development / receptor protein-tyrosine kinase / neuron migration / neuron projection development / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / cell migration / PIP3 activates AKT signaling / heparin binding / MAPK cascade / protein autophosphorylation / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / protein tyrosine kinase activity / cytoplasmic vesicle / angiogenesis / gene expression / in utero embryonic development / protein phosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / postsynapse / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell population proliferation / glutamatergic synapse
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor receptor 1, catalytic domain / Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain ...Fibroblast growth factor receptor 1, catalytic domain / Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibroblast growth factor receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Hatta, R. / Hayashi, F. / Yoshida, M. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution structure of the first Ig-like domain of human fibroblast growth factor receptor 1
著者: Hatta, R. / Hayashi, F. / Yoshida, M. / Yokoyama, S.
履歴
登録2005年5月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Basic fibroblast growth factor receptor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,4111
ポリマ－10,4111
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function,structures with the lowest energy,structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Basic fibroblast growth factor receptor 1 / FGFR-1 / bFGF-R / Fms-like tyrosine kinase-2 / c-fgr


分子量: 10411.222 Da / 分子数: 1 / 断片: Ig domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: cell free protein synthesis / 遺伝子: FGFR1 / プラスミド: P040802-02 / 参照: UniProt: P11362, EC: 2.7.1.112
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: spectrometer_id 1 for 3D_15N-separated_NOESY; spectrometer_id 2 for 3D_13C-separated_NOESY

-
試料調製

詳細内容: 1.22mM 13C, 15N-labeled protein; 20mM d-Tris-HCl (pH7.0); 100mM NaCl; 1mM DTT; 0.02% NaN3
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 120mM / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA8001
Varian INOVAVarianINOVA9002

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1CVariancollection
NMRPipe20031121Delaglip, F.解析
NMRView5.0.4Johnson, B.A.データ解析
KUJIRA0.9295Kobayashi, N.データ解析
CYANA2.0.17Guntert, P.構造決定
CYANA2.0.17Guntert, P.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function,structures with the lowest energy,structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る