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- PDB-2cn0: Complex of Recombinant Human Thrombin with a Designed Inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cn0
タイトルComplex of Recombinant Human Thrombin with a Designed Inhibitor
要素
  • (PROTHROMBIN PRECURSOR) x 2
  • HIRUDIN IIA
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / ACUTE PHASE / BLOOD COAGULATION / CALCIUM-BINDING / GLYCOPROTEIN / HYDROLASE / SERINE PROTEASE / SERINE PROTEASE INHIBITOR COMPLEX / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / ligand-gated ion channel signaling pathway ...cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / ligand-gated ion channel signaling pathway / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to wounding / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cell growth / : / G alpha (q) signalling events / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain ...Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-terminal Asp des-amino Hirudin-3A / Chem-F25 / Prothrombin / Hirudin variant-2 / Hirudin-2A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
HIRUDO MEDICINALIS (医用ビル)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Hoffmann-Roder, A. / Schweizer, E. / Egger, J. / Seiler, P. / Obst-Sander, U. / Wagner, B. / Kansy, M. / Banner, D.W. / Diederich, F.
引用ジャーナル: Chemmedchem / 年: 2006
タイトル: Mapping the Fluorophilicity of a Hydrophobic Pocket: Synthesis and Biological Evaluation of Tricyclic Thrombin Inhibitors Directing Fluorinated Alkyl Groups Into the P Pocket
著者: Hoffmann-Roder, A. / Schweizer, E. / Egger, J. / Seiler, P. / Obst-Sander, U. / Wagner, B. / Kansy, M. / Banner, D.W. / Diederich, F.
履歴
登録2006年5月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22012年11月30日Group: Other
改定 1.32013年8月7日Group: Derived calculations / Other
改定 1.42013年10月23日Group: Other
改定 1.52017年3月29日Group: Source and taxonomy / Structure summary
改定 1.62023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "HB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "HB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY A 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: PROTHROMBIN PRECURSOR
I: HIRUDIN IIA
L: PROTHROMBIN PRECURSOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8026
ポリマ－34,2943
非ポリマー5083
水7,152397
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3570 Å2
ΔGint-21.6 kcal/mol
Surface area15290 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)70.640, 71.410, 72.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.35, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11H-2115-

HOH

21H-2120-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 H

#1: タンパク質 PROTHROMBIN PRECURSOR / COAGULATION FACTOR II / THROMBIN


分子量: 29594.055 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 364-620 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): OVARY
発現宿主: CRICETULUS GRISEUS (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P00734, thrombin

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タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 IL

#2: タンパク質・ペプチド HIRUDIN IIA


タイプ: Oligopeptide / クラス: 抗凝固薬, Antithrombotic / 分子量: 1396.450 Da / 分子数: 1 / 断片: HIRUDIN C-TERMINUS, RESIDUES 56-65 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: ASP PHE GLU GLU ILE PRO GLU GLU TYR LEU GLN / 由来: (合成) HIRUDO MEDICINALIS (医用ビル)
参照: UniProt: P28503, N-terminal Asp des-amino Hirudin-3A, UniProt: P09945*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド PROTHROMBIN PRECURSOR / COAGULATION FACTOR II / THROMBIN


分子量: 3303.715 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 334-361 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): OVARY
発現宿主: CRICETULUS GRISEUS (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P00734, thrombin

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非ポリマー , 4種, 400分子

#4: 化合物 ChemComp-F25 / 4-(1R,3AS,4R,8AS,8BR)-[1-DIFLUOROMETHYL-2-(4-FLUOROBENZYL)-3-OXODECAHYDROPYRROLO[3,4-A]PYRROLIZIN-4-YL]BENZAMIDINE


分子量: 444.493 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H27F3N4O
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 397 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THROMBIN,IS RESPONSIBLE FOR BOND CLEAVAGE AFTER ARG AND LYS,AND SUBSEQUENTLY CONVERTS FIBRINOGEN TO ...THROMBIN,IS RESPONSIBLE FOR BOND CLEAVAGE AFTER ARG AND LYS,AND SUBSEQUENTLY CONVERTS FIBRINOGEN TO FIBRIN AND ACTIVATES FACTORS V, VII, VIII, XIII, AND, IN COMPLEX WITH THROMBOMODULIN, PROTEIN C. HIRUDIN ACTS AS A POTENT THROMBIN-SPECIFIC PROTEASE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 % / 解説: ISOMORPHOUS TO 2CF8.PDB
結晶化pH: 7.4 / 詳細: PH 7.40

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.91954
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91954 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→50 Å / Num. obs: 83900 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.67 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 1.3→1.37 Å / 冗長度: 4.14 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 2CF8.PDB

2cf8


解像度: 1.3→71.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 1.794 / SU ML: 0.039 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.05 / ESU R Free: 0.051 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.THE SIDE CHAIN OF ARG 75 HAS ALTERNATIVE CONFORMATIONS, ONE OF WHICH IS ON A DIAD AXIS. IT HAS NOT BEEN MODELLED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 4196 5 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.185 79708 96.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.04 Å20 Å2-0.84 Å2
2---0.83 Å20 Å2
3---0.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→71.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2301 0 34 397 2732
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0222462
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022224
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5971.9853339
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.82635187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8625294
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.33123.363113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.19115435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3121520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2349
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022717
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02519
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.2429
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1870.22383
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1840.21194
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0910.21529
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1410.2273
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0830.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3040.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.160.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8121.51455
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.36322355
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.85831053
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6714.5984
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.33 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.26 312
Rwork0.25 6112
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5434-0.6310.34072.0119-1.2913.21880.03-0.0767-0.00270.04880.01130.1569-0.1174-0.2278-0.0413-0.12640.03860.0432-0.0916-0.015-0.1108-0.10410.69524.503
21.4182-0.72330.14181.3387-0.22391.03290.08440.0951-0.0711-0.0873-0.06980.01460.05510.0481-0.0147-0.12820.01870.0214-0.0972-0.0141-0.131214.167-0.88619.889
314.42112.3497-6.10495.82335.34229.9653-0.01820.3362-0.0053-0.7835-0.2299-0.76850.4105-0.17290.24810.05560.0692-0.01190.1043-0.07470.03248.151-4.793-1.547
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1L1 - 14
2X-RAY DIFFRACTION2H16 - 245
3X-RAY DIFFRACTION3I1 - 6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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