THE FIRST THREE RESIDUES (GSH) IN THE SEQUENCE ARE THE REMNANT OF THE HISTIDINE TAG AFTER THROMBIN CLEAVAGE.
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実験情報
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実験
実験
手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1
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試料調製
結晶
マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化
温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: HANGING DROP WITH 1 UL OF 17MG/ML PROTEIN IN 50MM HEPES PH7.5 10MM NACL MIXED WITH 1 UL OF 2.4 M NA MALONATE PH 7.0 AND EQUILIBRATED AGAINST 1ML OF 2.4 M NA MALONATE PH 7.0 AT 20C
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
波長: 0.9765 Å / 相対比: 1
反射
解像度: 1.58→23.4 Å / Num. obs: 8787 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.3 % / Biso Wilson estimate: 35.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 38.7
反射 シェル
解像度: 1.58→1.64 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 99.9
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解析
ソフトウェア
名称
バージョン
分類
REFMAC
5.2.0005
精密化
DENZO
データ削減
SCALEPACK
データスケーリング
SHELX
位相決定
精密化
構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.58→40.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 4.699 / SU ML: 0.083 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.106 / ESU R Free: 0.112 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. PROTEIN MODEL STARTS FROM RESIDUE LYS5
Rfactor
反射数
%反射
Selection details
Rfree
0.276
408
4.7 %
RANDOM
Rwork
0.225
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-
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obs
0.227
8363
99.9 %
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溶媒の処理
イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK