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万見
- PDB-2cjr: Crystal structure of oligomerization domain of SARS coronavirus n... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cjr
タイトルCrystal structure of oligomerization domain of SARS coronavirus nucleocapsid protein.
要素NUCLEOCAPSID PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / OLIGOMERIZATION DOMAIN / NUCLEOCAPSID PROTEIN / SARS / CORONAVIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


SARS-CoV-1-host interactions / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / viral RNA genome packaging / Transcription of SARS-CoV-1 sgRNAs / negative regulation of interferon-beta production / Maturation of nucleoprotein / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Attachment and Entry ...SARS-CoV-1-host interactions / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / viral RNA genome packaging / Transcription of SARS-CoV-1 sgRNAs / negative regulation of interferon-beta production / Maturation of nucleoprotein / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Attachment and Entry / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / viral capsid / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / viral nucleocapsid / host cell Golgi apparatus / molecular adaptor activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / ribonucleoprotein complex / host cell nucleus / DNA binding / RNA binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Nucleocapsid protein, betacoronavirus / Nucleocapsid protein, coronavirus / Nucleocapsid protein, C-terminal / Nucleocapsid protein, N-terminal / Nucleocapsid (N) protein, C-terminal domain, coronavirus / Nucleocapsid (N) protein, N-terminal domain, coronavirus / Coronavirus nucleocapsid / Coronavirus nucleocapsid (CoV N) protein N-terminal (NTD) domain profile. / Coronavirus nucleocapsid (CoV N) protein C-terminal (CTD) domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種SARS CORONAVIRUS (SARS コロナウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Chen, C.-Y. / Hsiao, C.-D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structure of the Sars Coronavirus Nucleocapsid Protein RNA-Binding Dimerization Domain Suggests a Mechanism for Helical Packaging of Viral RNA.
著者: Chen, C.-Y. / Chang, C.K. / Chang, Y.W. / Sue, S.C. / Bai, H.I. / Riang, L. / Hsiao, C.-D. / Huang, T.H.
履歴
登録2006年4月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NUCLEOCAPSID PROTEIN
B: NUCLEOCAPSID PROTEIN
C: NUCLEOCAPSID PROTEIN
D: NUCLEOCAPSID PROTEIN
E: NUCLEOCAPSID PROTEIN
F: NUCLEOCAPSID PROTEIN
G: NUCLEOCAPSID PROTEIN
H: NUCLEOCAPSID PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,4758
ポリマ－116,4758
非ポリマー00
水15,385854
1
A: NUCLEOCAPSID PROTEIN
B: NUCLEOCAPSID PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1192
ポリマ－29,1192
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: NUCLEOCAPSID PROTEIN
D: NUCLEOCAPSID PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1192
ポリマ－29,1192
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
E: NUCLEOCAPSID PROTEIN
F: NUCLEOCAPSID PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1192
ポリマ－29,1192
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
G: NUCLEOCAPSID PROTEIN
H: NUCLEOCAPSID PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1192
ポリマ－29,1192
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)159.423, 84.203, 105.177
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 131.18, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
NUCLEOCAPSID PROTEIN / OLIGOMERIZATION DOMAIN OF SARS CORONAVIRUS / N STRUCTURAL PROTEIN / NC


分子量: 14559.401 Da / 分子数: 8 / 断片: RESIDUES 248-365 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SARS CORONAVIRUS (SARS コロナウイルス)
株: TW1 / プラスミド: PET6H / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P59595
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 854 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE RESIDUES PRECEDING POSITION 248 OF EACH MONOMER ARE FROM THE HIS-TAG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.7 %
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8.00

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL12B2 / 波長: 0.9798
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: THE STANDARD SPRING-8 ADJUSTABLE-INCLINED DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9798 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 36262 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 27.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 18.55
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 6.89 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→29.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 92502.96 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: IN CHAIN A,RESIDUES 248-250 ARE DISORDERED. SIDE-CHAINS OF RESIDUE 251 AND 254 ARE INVISIBLE. CHAIN B,RESIDUES 248-252 ARE DISORDERED. SIDE-CHAIN OF RESIDUE 257 IS INVISIBLE. CHAIN C,RESIDUES ...詳細: IN CHAIN A,RESIDUES 248-250 ARE DISORDERED. SIDE-CHAINS OF RESIDUE 251 AND 254 ARE INVISIBLE. CHAIN B,RESIDUES 248-252 ARE DISORDERED. SIDE-CHAIN OF RESIDUE 257 IS INVISIBLE. CHAIN C,RESIDUES 248-252 ARE DISORDERED. SIDE-CHAINS OF RESIDUE 254 AND 257 ARE INVISIBLE. CHAIN D, RESIDUES 248- 250 ARE DISORDERED. SIDE-CHAINS OF RESIDUE 254 AND 257 ARE INVISIBLE. CHAIN E,RESIDUES 248-255 ARE DISORDERED. SIDE- CHAINS OF RESIDUE 257 AND 359 ARE INVISIBLE. CHAIN F, RESIDUES 248-251 ARE DISORDERED. SIDE-CHAINS OF RESIDUE 254 IS INVISIBLE. CHAIN G,RESIDUES 248-254 ARE DISORDERED. CHAIN H,RESIDUES 248-255 ARE DISORDERED. SIDE- CHAINS OF RESIDUE 257, 294, 324, AND 356 ARE INVISIBLE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 1659 5 %RANDOM
Rwork0.256 ---
obs0.256 33097 91 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 85.8828 Å2 / ksol: 0.29568 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.9 Å20 Å20.71 Å2
2--5.02 Å20 Å2
3----1.12 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.03 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7119 0 0 854 7973
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.024
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.13
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.291.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.142
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.572
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.272.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 221 4.7 %
Rwork0.252 4484 -
obs--78.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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