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- PDB-2ci5: Crystal structure of Dimethylarginine Dimethylaminohydrolase I in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ci5
タイトルCrystal structure of Dimethylarginine Dimethylaminohydrolase I in complex with L-homocysteine
要素NG, NG-DIMETHYLARGININE DIMETHYLAMINOHYDROLASE 1
キーワードHYDROLASE / NOS REGULATION / S-NITROSYLATION / ZINC / NO / MMA / ADMA / ACETYLATION / METAL-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


protein nitrosylation / eNOS activation / dimethylargininase / dimethylargininase activity / : / arginine metabolic process / amino acid binding / nitric oxide biosynthetic process / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Dimethylarginine dimethylaminohydrolase / N,N dimethylarginine dimethylhydrolase, eukaryotic / Arginine deiminase / L-arginine/glycine Amidinotransferase; Chain A / 5-stranded Propeller / L-arginine/glycine Amidinotransferase; Chain A / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / 2-AMINO-4-MERCAPTO-BUTYRIC ACID / N(G),N(G)-dimethylarginine dimethylaminohydrolase 1
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.79 Å
データ登録者Frey, D. / Braun, O. / Briand, C. / Vasak, M. / Grutter, M.G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: Structure of the Mammalian Nos Regulator Dimethylarginine Dimethylaminohydrolase: A Basis for the Design of Specific Inbitors
著者: Frey, D. / Braun, O. / Briand, C. / Vasak, M. / Grutter, M.G.
履歴
登録2006年3月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 2.02024年3月6日Group: Atomic model / Structure summary / カテゴリ: atom_site / chem_comp
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _chem_comp.pdbx_synonyms

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NG, NG-DIMETHYLARGININE DIMETHYLAMINOHYDROLASE 1
B: NG, NG-DIMETHYLARGININE DIMETHYLAMINOHYDROLASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,8605
ポリマ－62,3972
非ポリマー4623
水11,656647
1
A: NG, NG-DIMETHYLARGININE DIMETHYLAMINOHYDROLASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3342
ポリマ－31,1991
非ポリマー1351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: NG, NG-DIMETHYLARGININE DIMETHYLAMINOHYDROLASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5263
ポリマ－31,1991
非ポリマー3272
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)44.603, 79.363, 78.617
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.80, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.99999, 0.00489, -0.0023), (-0.00515, 0.99176, -0.12803), (0.00165, 0.12804, 0.99177)
ベクター: -12.18182, -10.19773, -37.26404)

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要素

#1: タンパク質 NG, NG-DIMETHYLARGININE DIMETHYLAMINOHYDROLASE 1 / DIMETHYLARGININE DIMETHYLAMINOHYDROLASE I / DIMETHYLARGININASE 1 / DDAHI / DDAH-1


分子量: 31198.672 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: P56965, dimethylargininase
#2: 化合物 ChemComp-HCS / 2-AMINO-4-MERCAPTO-BUTYRIC ACID / L-Homocysteine


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 135.185 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H9NO2S
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 647 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化pH: 5
詳細: 100 MM CITRIC ACID/NAOH, 20-40% PEG 8000, 2 MM TCEP, PH 5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9793
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月11日 / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 48415 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.25 % / Biso Wilson estimate: 11 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 90.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H70

1h70


解像度: 1.79→29.2 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1453876.18 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.211 2422 5 %RANDOM
Rwork0.176 ---
obs0.176 48394 97.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 34.7133 Å2 / ksol: 0.348887 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.9 Å20 Å2-1.18 Å2
2--2.26 Å20 Å2
3---0.65 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.79→29.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4209 0 29 647 4885
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.241.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.782
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.292
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.442.5
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.085 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.409 23 3.8 %
Rwork0.269 588 -
obs--6.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3HCY.PARHCY.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CITRATE.PARCITRATE.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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