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万見
- PDB-2cgk: Crystal Structure of L-rhamnulose kinase from Escherichia coli in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cgk
タイトルCrystal Structure of L-rhamnulose kinase from Escherichia coli in an open uncomplexed conformation.
要素L-RHAMNULOSE KINASE
キーワードTRANSFERASE / L-RHAMNULOSE KINASE / RHAMNOSE DEGRADATION / HEXOKINASE-HSP70- ACTIN SUPERFAMILY / INDUCED FIT / IN-LINE PHOSPHORYL TRANSFER / KINASE / RHAMNOSE METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


rhamnulokinase / rhamnulokinase activity / rhamnose catabolic process / glycerol kinase activity / glycerol metabolic process / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rhamnulokinase / Carbohydrate kinase, FGGY, N-terminal / FGGY family of carbohydrate kinases, N-terminal domain / Carbohydrate kinase, FGGY, C-terminal / FGGY family of carbohydrate kinases, C-terminal domain / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
L-Rhamnulokinase / Rhamnulokinase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI BL21 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.46 Å
データ登録者Grueninger, D. / Schulz, G.E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structure and Reaction Mechanism of L-Rhamnulose Kinase from Escherichia Coli.
著者: Grueninger, D. / Schulz, G.E.
履歴
登録2006年3月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年10月24日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-RHAMNULOSE KINASE
B: L-RHAMNULOSE KINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,9092
ポリマ－107,9092
非ポリマー00
水1,69394
1
A: L-RHAMNULOSE KINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9551
ポリマ－53,9551
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: L-RHAMNULOSE KINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9551
ポリマ－53,9551
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)52.259, 164.933, 51.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.45, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.99999, 0.00391, -0.00275), (0.00385, -0.99977, -0.02121), (-0.00285, 0.0212, -0.99977)
ベクター: -25.94741, 71.07143, 24.19212)

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要素

#1: タンパク質 L-RHAMNULOSE KINASE / RHAMNULOKINASE / RHAMNULOSE KINASE


分子量: 53954.715 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌)
プラスミド: PKK223-3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM105
参照: UniProt: Q8X899, UniProt: P32171*PLUS, rhamnulokinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 69 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 70 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 69 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 70 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 73 TO ALA
Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE DISCREPANCIES ARE BECAUSE THE DATABASE SEQUENCE IS FROM E.COLI STRAIN O157-H7. THE ...THE SEQUENCE DISCREPANCIES ARE BECAUSE THE DATABASE SEQUENCE IS FROM E.COLI STRAIN O157-H7. THE GENE WHICH WAS USED FOR PROTEIN EXPRESSION AND STRUCTURE DETERMINATION WAS ISOLATED FROM E.COLI BL21 (DE3).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化詳細: 17 % PEG 8000, 120 MM LICL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9184
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月26日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.46→52 Å / Num. obs: 29856 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.46→2.54 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
CCP4位相決定
PHASER位相決定
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2CGL

2cgl


解像度: 2.46→44 Å / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: RMSD / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD TARGET USING AMPLITUDES
詳細: THE STRUCTURE WAS REFINED USING STRICT NCS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2727 1792 5.7 %RANDOM
Rwork0.2382 ---
obs0.2382 29856 94.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS BULK SOLVENT MODEL USED / Bsol: 28.1832 Å2 / ksol: 0.340036 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.214 Å20 Å2-0.188 Å2
2--0.932 Å20 Å2
3----8.146 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.44 Å0.36 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.46→44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7404 0 0 94 7498
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.37
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.46→2.55 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 173 6 %
Rwork0.303 2714 -
obs--92.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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