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- PDB-2cdq: Crystal structure of Arabidopsis thaliana aspartate kinase comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cdq
タイトルCrystal structure of Arabidopsis thaliana aspartate kinase complexed with lysine and S- adenosylmethionine
要素ASPARTOKINASE
キーワードTRANSFERASE / ASPARTATE KINASE / AMINO ACID METABOLISM / ACT DOMAIN / ALLOSTERY / S-ADENOSYLMETHIONINE / LYSINE / ALLOSTERIC EFFECTOR / PLANT / AMINO ACID BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate kinase / aspartate kinase activity / threonine biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / chloroplast stroma / amino acid biosynthetic process / ATP binding
類似検索 - 分子機能
: / : / Aspartokinase, catalytic domain / Aspartokinase/Bifunctional aspartokinase/homoserine dehydrogenase, catalytic domain / Lysine-sensitive aspartokinase catalytic domain / Aspartate kinase / Aspartate kinase, conserved site / : / ACT domain / Aspartokinase signature. ...: / : / Aspartokinase, catalytic domain / Aspartokinase/Bifunctional aspartokinase/homoserine dehydrogenase, catalytic domain / Lysine-sensitive aspartokinase catalytic domain / Aspartate kinase / Aspartate kinase, conserved site / : / ACT domain / Aspartokinase signature. / ACT domain / Carbamate kinase / Acetylglutamate kinase-like / ACT domain profile. / ACT domain / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Amino acid kinase family / ACT-like domain / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Alpha-Beta Plaits / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LYSINE / S-ADENOSYLMETHIONINE / D(-)-TARTARIC ACID / Aspartokinase 1, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種ARABIDOPSIS THALIANA (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Mas-Droux, C. / Curien, G. / Robert-Genthon, M. / Laurencin, M. / Ferrer, J.L. / Dumas, R.
引用ジャーナル: Plant Cell / 年: 2006
タイトル: A Novel Organization of Act Domains in Allosteric Enzymes Revealed by the Crystal Structure of Arabidopsis Aspartate Kinase
著者: Mas-Droux, C. / Curien, G. / Robert-Genthon, M. / Laurencin, M. / Ferrer, J.L. / Dumas, R.
履歴
登録2006年1月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTOKINASE
B: ASPARTOKINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,60710
ポリマ－111,9212
非ポリマー1,6868
水3,171176
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)117.342, 117.342, 255.283
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.00055, -1, 0.00014), (-1, -0.00055, 0.00013), (-0.00013, -0.00014, -1)
ベクター: 117.28438, 117.34988, 255.30202)

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要素

#1: タンパク質 ASPARTOKINASE / ASPARTATE KINASE / EA12 / AT5G13280/T31B5_100


分子量: 55960.340 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ARABIDOPSIS THALIANA (シロイヌナズナ)
プラスミド: PET-23D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9LYU8, aspartate kinase
#2: 化合物
ChemComp-LYS / LYSINE / 2-アンモニオ-2-デアミノ-L-リシンアニオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.195 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N2O2
#3: 化合物 ChemComp-TAR / D(-)-TARTARIC ACID / D-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#4: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 74 %
解説: THIS A. THALIANA AK STRUCTURE WAS OBTAIN BY MOLECULAR REPLACEMENT USING A FIRST AK MODEL AT 3.1 A RESOLUTION SOLVED USING MAD METHOD SELENOMETHIONINE SUBTITUTION
結晶化pH: 6.5
詳細: 0.2 M DI-SODIUM TARTRATE DIHYDRATE, 20 % PEG 3350, pH 6.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.9797
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年12月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9797 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→30 Å / Num. obs: 38693 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.85→3 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.85→15.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 27.077 / SU ML: 0.249 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.631 / ESU R Free: 0.32 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 1936 5 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.204 36566 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 62.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.55 Å20 Å20 Å2
2--0.55 Å20 Å2
3----1.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→15.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7232 0 114 176 7522
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0227458
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1211.99110102
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5565938
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.43324.681282
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.169151356
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8761536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.21224
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.025364
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.23674
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.25146
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1420.2304
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1380.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1580.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5141.54800
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.76627604
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.08232956
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6154.52498
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.85→2.92 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.374 138 -
Rwork0.356 2666 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1666-0.50690.2971.289-0.46071.2547-0.0121-0.0063-0.0372-0.0375-0.02420.08690.1241-0.3370.0363-0.1422-0.01760.0417-0.0202-0.0718-0.064664.868531.912796.0663
21.14970.21750.1631.4685-0.17111.6339-0.17890.01930.2229-0.13750.0010.1239-0.4523-0.02480.1779-0.00670.0173-0.0353-0.13450.01510.018880.074849.2619122.1703
31.0962-0.13050.06041.08350.2412.5561-0.0884-0.0297-0.0874-0.1067-0.0161-0.02550.17430.20490.1046-0.0526-0.03890.0831-0.08680.0601-0.042888.806625.385118.7486
41.4319-0.4951-0.45441.22710.29481.2411-0.0336-0.04440.08550.0126-0.0187-0.0358-0.34710.13230.0523-0.0126-0.0069-0.0741-0.15150.0443-0.077885.417452.4893159.1976
51.0230.3534-0.28711.46970.02882.0273-0.0317-0.10850.13330.0595-0.18390.2039-0.0096-0.41650.2157-0.11570.00570.0098-0.0055-0.03880.020468.077237.2206133.1119
61.0586-0.15010.69671.05630.27962.1827-0.0033-0.11790.006-0.0139-0.1046-0.07980.21030.16540.1079-0.0913-0.0290.0735-0.03940.0869-0.040391.960728.5462136.4851
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A27 - 326
2X-RAY DIFFRACTION2A340 - 420
3X-RAY DIFFRACTION3A327 - 339
4X-RAY DIFFRACTION3A421 - 490
5X-RAY DIFFRACTION4B27 - 326
6X-RAY DIFFRACTION5B340 - 420
7X-RAY DIFFRACTION6B327 - 339
8X-RAY DIFFRACTION6B421 - 490

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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