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- PDB-2cbl: N-TERMINAL DOMAIN OF CBL IN COMPLEX WITH ITS BINDING SITE ON ZAP-70 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cbl
タイトルN-TERMINAL DOMAIN OF CBL IN COMPLEX WITH ITS BINDING SITE ON ZAP-70
要素
  • PROTO-ONCOGENE CBL
  • ZAP-70
キーワードCOMPLEX (PROTO-ONCOGENE/PEPTIDE) / PROTO-ONCOGENE / SIGNAL TRANSDUCTION / PHOSPHOTYROSINE BINDING / SH2 / COMPLEX (PROTO-ONCOGENE-PEPTIDE) / COMPLEX (PROTO-ONCOGENE-PEPTIDE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


T cell aggregation / regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / ubiquitin-dependent endocytosis / regulation of Rap protein signal transduction / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / negative thymic T cell selection / flotillin complex / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / beta selection / positive thymic T cell selection ...T cell aggregation / regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / ubiquitin-dependent endocytosis / regulation of Rap protein signal transduction / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / negative thymic T cell selection / flotillin complex / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / beta selection / positive thymic T cell selection / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of T cell differentiation / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Interleukin-6 signaling / Regulation of KIT signaling / T cell receptor complex / mast cell degranulation / response to starvation / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / response to testosterone / B cell activation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / RHOH GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / T cell differentiation / immunological synapse / protein monoubiquitination / T cell migration / protein autoubiquitination / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / ephrin receptor binding / phosphotyrosine residue binding / FLT3 signaling by CBL mutants / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / positive regulation of calcium-mediated signaling / T cell activation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / response to activity / response to gamma radiation / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Regulation of signaling by CBL / non-specific protein-tyrosine kinase / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / EGFR downregulation / cellular response to nerve growth factor stimulus / calcium-mediated signaling / Spry regulation of FGF signaling / Constitutive Signaling by EGFRvIII / cytokine-mediated signaling pathway / Negative regulation of MET activity / peptidyl-tyrosine phosphorylation / RING-type E3 ubiquitin transferase / receptor tyrosine kinase binding / SH3 domain binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / male gonad development / protein polyubiquitination / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / cell-cell junction / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / T cell receptor signaling pathway / Clathrin-mediated endocytosis / growth cone / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein tyrosine kinase activity / cellular response to hypoxia / adaptive immune response / response to ethanol / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / intracellular signal transduction / protein ubiquitination / immune response / cilium / protein phosphorylation / cadherin binding / membrane raft / symbiont entry into host cell / focal adhesion / calcium ion binding / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / zinc ion binding / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adaptor protein Cbl, N-terminal domain / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. ...Adaptor protein Cbl, N-terminal domain / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / UBA-like superfamily / : / EF-hand / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Recoverin; domain 1 / Ring finger / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / SH2 domain superfamily / EF-hand domain pair / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase CBL / Tyrosine-protein kinase ZAP-70
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Meng, W. / Sawasdikosol, S. / Burakoff, S.J. / Eck, M.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: Structure of the amino-terminal domain of Cbl complexed to its binding site on ZAP-70 kinase.
著者: Meng, W. / Sawasdikosol, S. / Burakoff, S.J. / Eck, M.J.
履歴
登録1998年8月28日処理サイト: BNL
改定 1.01999年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02024年4月3日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年10月30日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature ...pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_symm_contact

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTO-ONCOGENE CBL
B: ZAP-70
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8143
ポリマ－36,7742
非ポリマー401
水6,143341
1
A: PROTO-ONCOGENE CBL
B: ZAP-70
ヘテロ分子

A: PROTO-ONCOGENE CBL
B: ZAP-70
ヘテロ分子

A: PROTO-ONCOGENE CBL
B: ZAP-70
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,4439
ポリマ－110,3236
非ポリマー1203
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)123.380, 123.380, 56.390
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number168
Space group name H-MP6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-502-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PROTO-ONCOGENE CBL


分子量: 35429.961 Da / 分子数: 1 / 断片: DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5 ALPHA / 参照: UniProt: P22681
#2: タンパク質・ペプチド ZAP-70


分子量: 1344.275 Da / 分子数: 1 / 断片: BINDING SITE FRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現 / 参照: UniProt: P43403*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 341 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化pH: 6.1 / 詳細: pH 6.1
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 %PEG80001reservoir
20.2 Mcalcium acetate1reservoir
32 mMdithiothreitol1reservoir
40.1 Msodium cacodylate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.918
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1998年5月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→99 Å / Num. obs: 20620 / % possible obs: 76.9 % / 冗長度: 1.74 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / 冗長度: 1 % / Rmerge(I) obs: 0.023 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 42.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 35952

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: CBL-N

解像度: 2.1→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 1047 5 %EVERY 20TH REFLECTION
Rwork0.173 ---
obs0.173 20620 76.9 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2575 0 1 340 2916
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.84
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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