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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2ca2 | ||||||
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タイトル | CRYSTALLOGRAPHIC STUDIES OF INHIBITOR BINDING SITES IN HUMAN CARBONIC ANHYDRASE II. A PENTACOORDINATED BINDING OF THE SCN-ION TO THE ZINC AT HIGH P*H | ||||||
要素 | CARBONIC ANHYDRASE II炭酸脱水酵素 | ||||||
キーワード | LYASE(OXO-ACID) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of cellular pH reduction / positive regulation of dipeptide transmembrane transport / regulation of monoatomic anion transport / 分泌 / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / arylesterase activity / regulation of chloride transport / Reversible hydration of carbon dioxide / angiotensin-activated signaling pathway ...positive regulation of cellular pH reduction / positive regulation of dipeptide transmembrane transport / regulation of monoatomic anion transport / 分泌 / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / arylesterase activity / regulation of chloride transport / Reversible hydration of carbon dioxide / angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / morphogenesis of an epithelium / regulation of intracellular pH / 炭酸脱水酵素 / carbonate dehydratase activity / carbon dioxide transport / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / neuron cellular homeostasis / one-carbon metabolic process / apical part of cell / 髄鞘 / extracellular exosome / zinc ion binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Eriksson, A.E. / Kylsten, P.M. / Jones, T.A. / Liljas, A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proteins / 年: 1988 タイトル: Crystallographic studies of inhibitor binding sites in human carbonic anhydrase II: a pentacoordinated binding of the SCN- ion to the zinc at high pH. 著者: Eriksson, A.E. / Kylsten, P.M. / Jones, T.A. / Liljas, A. #1: ジャーナル: Proteins / 年: 1988 タイトル: Refined Structure of Human Carbonic Anhydrase II at 2.0 Angstroms Resolution 著者: Eriksson, A.E. / Jones, T.A. / Liljas, A. #2: ジャーナル: Isozymes-Molecular Structure / 年: 1975 タイトル: Structural Relationship of Human Erythrocyte Carbonic Anhydrase Isozymes B and C 著者: Notstrand, B. / Vaara, I. / Kannan, K.K. #3: ジャーナル: Cold Spring Harbor Symp.Quant.Biol. / 年: 1972 タイトル: Crystal Structure of Human Erythrocyte Carbonic Anhydrase C. Vi. The Three-Dimensional Structure at High Resolution in Relation to Other Mammalian Carbonic Anhydrases 著者: Kannan, K.K. / Liljas, A. / Waara, I. / Bergsten, P.-C. / Lovgren, S. / Strandberg, B. / Bengtsson, U. / Carlbom, U. / Fridborg, K. / Jarup, L. / Petef, M. #4: ジャーナル: Nature New Biol. / 年: 1972 タイトル: Crystal Structure of Human Carbonic Anhydrase C 著者: Liljas, A. / Kannan, K.K. / Bergsten, P.-C. / Waara, I. / Fridborg, K. / Strandberg, B. / Carlbom, U. / Jarup, L. / Lovgren, S. / Petef, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2ca2.cif.gz | 68.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2ca2.ent.gz | 49.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2ca2.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ca/2ca2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ca/2ca2 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: RESIDUES 30 AND 202 ARE CIS-PROLINES. / 2: SEE REMARK 5. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 29157.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00918, 炭酸脱水酵素 |
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#2: 化合物 | ChemComp-HG / |
#3: 化合物 | ChemComp-SCN / |
#4: 化合物 | ChemComp-ZN / |
#5: 水 | ChemComp-HOH / |
構成要素の詳細 | SECONDARY STRUCTURE ELEMENTS WERE DEFINED USING THE PROGRAM *DSSP* (W. KABSCH, C. SANDER, ...SECONDARY STRUCTURE ELEMENTS WERE DEFINED USING THE PROGRAM *DSSP* (W. KABSCH, C. SANDER, BIOPOLYMER |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.94 % | ||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 温度: 0-5 ℃ / pH: 8.5 / 手法: microdialysis | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.9 Å / Num. obs: 15770 / % possible obs: 94 % / Biso Wilson estimate: 0.19 Å2 |
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-解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | Rfactor obs: 0.176 / 最高解像度: 1.9 Å 詳細: THE ELECTRON DENSITY IS WEAK FOR RESIDUES LYS 9, SER 43, LYS 159, ASN 253, AND LYS 257. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 1.9 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS Rfactor obs: 0.176 / 最高解像度: 1.9 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |