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万見
- PDB-2ca2: CRYSTALLOGRAPHIC STUDIES OF INHIBITOR BINDING SITES IN HUMAN CARB... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ca2
タイトルCRYSTALLOGRAPHIC STUDIES OF INHIBITOR BINDING SITES IN HUMAN CARBONIC ANHYDRASE II. A PENTACOORDINATED BINDING OF THE SCN-ION TO THE ZINC AT HIGH P*H
要素CARBONIC ANHYDRASE II
キーワードLYASE(OXO-ACID)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cellular pH reduction / positive regulation of dipeptide transmembrane transport / regulation of monoatomic anion transport / secretion / cyanamide hydratase activity / cyanamide hydratase / arylesterase activity / regulation of chloride transport / Reversible hydration of carbon dioxide / morphogenesis of an epithelium ...positive regulation of cellular pH reduction / positive regulation of dipeptide transmembrane transport / regulation of monoatomic anion transport / secretion / cyanamide hydratase activity / cyanamide hydratase / arylesterase activity / regulation of chloride transport / Reversible hydration of carbon dioxide / morphogenesis of an epithelium / angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / regulation of intracellular pH / carbonic anhydrase / carbonate dehydratase activity / carbon dioxide transport / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / neuron cellular homeostasis / apical part of cell / myelin sheath / extracellular exosome / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase ...Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / THIOCYANATE ION / Carbonic anhydrase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Eriksson, A.E. / Kylsten, P.M. / Jones, T.A. / Liljas, A.
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 1988
タイトル: Crystallographic studies of inhibitor binding sites in human carbonic anhydrase II: a pentacoordinated binding of the SCN- ion to the zinc at high pH.
著者: Eriksson, A.E. / Kylsten, P.M. / Jones, T.A. / Liljas, A.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 1988
タイトル: Refined Structure of Human Carbonic Anhydrase II at 2.0 Angstroms Resolution
著者: Eriksson, A.E. / Jones, T.A. / Liljas, A.
#2: ジャーナル: Isozymes-Molecular Structure / 年: 1975
タイトル: Structural Relationship of Human Erythrocyte Carbonic Anhydrase Isozymes B and C
著者: Notstrand, B. / Vaara, I. / Kannan, K.K.
#3: ジャーナル: Cold Spring Harbor Symp.Quant.Biol. / 年: 1972
タイトル: Crystal Structure of Human Erythrocyte Carbonic Anhydrase C. Vi. The Three-Dimensional Structure at High Resolution in Relation to Other Mammalian Carbonic Anhydrases
著者: Kannan, K.K. / Liljas, A. / Waara, I. / Bergsten, P.-C. / Lovgren, S. / Strandberg, B. / Bengtsson, U. / Carlbom, U. / Fridborg, K. / Jarup, L. / Petef, M.
#4: ジャーナル: Nature New Biol. / 年: 1972
タイトル: Crystal Structure of Human Carbonic Anhydrase C
著者: Liljas, A. / Kannan, K.K. / Bergsten, P.-C. / Waara, I. / Fridborg, K. / Strandberg, B. / Carlbom, U. / Jarup, L. / Lovgren, S. / Petef, M.
履歴
登録1989年2月6日処理サイト: BNL
改定 1.01990年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CARBONIC ANHYDRASE II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4824
ポリマ－29,1581
非ポリマー3243
水3,099172
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.700, 41.700, 73.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.60, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: RESIDUES 30 AND 202 ARE CIS-PROLINES. / 2: SEE REMARK 5.

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要素

#1: タンパク質 CARBONIC ANHYDRASE II


分子量: 29157.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00918, carbonic anhydrase
#2: 化合物 ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#3: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION


分子量: 58.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細SECONDARY STRUCTURE ELEMENTS WERE DEFINED USING THE PROGRAM *DSSP* (W. KABSCH, C. SANDER, ...SECONDARY STRUCTURE ELEMENTS WERE DEFINED USING THE PROGRAM *DSSP* (W. KABSCH, C. SANDER, BIOPOLYMERS, V. 22, P. 2577, 1983).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.94 %
結晶化
*PLUS
温度: 0-5 ℃ / pH: 8.5 / 手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11 %protein11
20.05 MTris-HCl11
30.3-0.5 Mammonium sulfate12

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / Num. obs: 15770 / % possible obs: 94 % / Biso Wilson estimate: 0.19 Å2

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化Rfactor obs: 0.176 / 最高解像度: 1.9 Å
詳細: THE ELECTRON DENSITY IS WEAK FOR RESIDUES LYS 9, SER 43, LYS 159, ASN 253, AND LYS 257.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 1.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2039 0 5 172 2216
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0240.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0420.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0410.04
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.6861
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.1361.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it0.8781
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it1.431.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0120.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1510.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.176 / 最高解像度: 1.9 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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