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- PDB-2c9o: 3D Structure of the human RuvB-like helicase RuvBL1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c9o
タイトル3D Structure of the human RuvB-like helicase RuvBL1
要素RUVB-LIKE 1
キーワードHYDROLASE / HEXAMERIC HELICASE / AAA+-ATPASE / ATP-BINDING / CHROMATIN REGULATOR / GROWTH REGULATION / NUCLEAR PROTEIN / DNA RECOMBINATION / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION REGULATION / ACTIVATOR / HELICASE / NUCLEOTIDE-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / R2TP complex / dynein axonemal particle / Swr1 complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Ino80 complex / regulation of double-strand break repair / box C/D snoRNP assembly ...telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / R2TP complex / dynein axonemal particle / Swr1 complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Ino80 complex / regulation of double-strand break repair / box C/D snoRNP assembly / protein folding chaperone complex / regulation of chromosome organization / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of DNA replication / TFIID-class transcription factor complex binding / regulation of embryonic development / MLL1 complex / Telomere Extension By Telomerase / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of DNA repair / DNA helicase activity / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / TBP-class protein binding / telomere maintenance / positive regulation of DNA repair / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / ADP binding / nuclear matrix / UCH proteinases / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / nucleosome / HATs acetylate histones / ATPase binding / regulation of apoptotic process / DNA recombination / spermatogenesis / DNA helicase / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / nuclear speck / ciliary basal body / cadherin binding / chromatin remodeling / ribonucleoprotein complex / cell division / DNA repair / centrosome / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
RuvBL1 DNA/RNA binding domain / RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) ...RuvBL1 DNA/RNA binding domain / RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / RuvB-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Matias, P.M. / Gorynia, S. / Donner, P. / Carrondo, M.A.
引用
ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of the human AAA+ protein RuvBL1.
著者: Matias, P.M. / Gorynia, S. / Donner, P. / Carrondo, M.A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2006
タイトル: Expression, Purification, Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of the Human Ruvb-Like Protein Ruvbl1.
著者: Gorynia, S. / Matias, P.M. / Goncalves, S. / Coelho, R. / Lopes, G. / Thomaz, M. / Huber, M. / Haendler, B. / Donner, P. / Carrondo, M.A.
履歴
登録2005年12月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月28日Group: Database references / Source and taxonomy / カテゴリ: citation / entity_src_gen
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42019年3月6日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.62024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RUVB-LIKE 1
B: RUVB-LIKE 1
C: RUVB-LIKE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,1726
ポリマ－150,8913
非ポリマー1,2823
水2,846158
1
A: RUVB-LIKE 1
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)304,34512
ポリマ－301,7816
非ポリマー2,5636
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
手法PQS
2
B: RUVB-LIKE 1
C: RUVB-LIKE 1
ヘテロ分子

B: RUVB-LIKE 1
C: RUVB-LIKE 1
ヘテロ分子

B: RUVB-LIKE 1
C: RUVB-LIKE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)304,34512
ポリマ－301,7816
非ポリマー2,5636
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)207.080, 207.080, 60.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number168
Space group name H-MP6

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要素

#1: タンパク質 RUVB-LIKE 1 / RUVBL1 / 49-KDA TATA BOX-BINDING PROTEIN-INTERACTING PROTEIN / 49 KDA TBP-INTERACTING PROTEIN / ...RUVBL1 / 49-KDA TATA BOX-BINDING PROTEIN-INTERACTING PROTEIN / 49 KDA TBP-INTERACTING PROTEIN / TIP49A / PONTIN 52 / NUCLEAR MATRIX PROTEIN 238 / NMP 238 / 54 KDA ERYTHROCYTE CYTOSOLIC PROTEIN / ECP-54 / TIP60-ASSOCIATED PROTEIN 54-ALPHA / TAP54-ALPHA


分子量: 50296.914 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET-15B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9Y265, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細HAS SINGLE-STRANDED DNA-STIMULATED ATPASE AND ATP-DEPENDENT DNA HELICASE (3' TO 5') ACTIVITY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLISED USING THE VAPOR DIFFUSION METHOD (SITTING DROP). THE WELLS CONTAINED 500 MICROLITERS OF PRECIPITANT SOLUTION AND THE DROPS WERE COMPOSED OF 1.5 MICROLITERS OF PROTEIN ...詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLISED USING THE VAPOR DIFFUSION METHOD (SITTING DROP). THE WELLS CONTAINED 500 MICROLITERS OF PRECIPITANT SOLUTION AND THE DROPS WERE COMPOSED OF 1.5 MICROLITERS OF PROTEIN SOLUTION (15 MG/ML) AND 1.5 MICROLITERS OF RESERVOIR SOLUTION. THE BEST CRYSTALS WERE OBTAINED FROM A SOLUTION CONTAINING 1.6 M SODIUM MALONATE PH 6 AT 293 K.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9791
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→45.4 Å / Num. obs: 73593 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.62 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 80

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARPモデル構築
SCALAデータスケーリング
SHELXCD位相決定
SHELXD位相決定
SHELXE位相決定
SHARP位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→179.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 11.316 / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.232 / ESU R Free: 0.205 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. BECAUSE THEIR ELECTRON DENSITY COULD NOT BE SEEN, THE FOLLOWING RESIDUES ARE MISSING FROM THE FINAL MODEL 1-8, 142-155, 248-276 AND 450-456 ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. BECAUSE THEIR ELECTRON DENSITY COULD NOT BE SEEN, THE FOLLOWING RESIDUES ARE MISSING FROM THE FINAL MODEL 1-8, 142-155, 248-276 AND 450-456 IN CHAIN A, 1-10, 142-154, 245-278 AND 449-456 IN CHAIN B, AND 1-7, 129-230, 247-276 AND 450-456 IN CHAIN C. ALSO, ZERO (0.01) OCCUPANCY WAS GIVEN TO 26 ATOMS IN CHAIN A, 48 IN CHAIN B AND 84 IN CHAIN C.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 3705 5 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.209 70028 97.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.55 Å20.28 Å20 Å2
2--0.55 Å20 Å2
3----0.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→179.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8467 0 81 158 8706
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0228659
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.028193
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.51.99911694
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.804319142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.95851093
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.70925.146342
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.104151645
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.8721545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.21395
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.029367
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021523
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.21738
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1790.28161
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1710.24216
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.25123
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1610.2272
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1350.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1920.2141
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1850.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9721.57049
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1641.52254
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.16528821
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.99533583
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0114.52873
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 206 -
Rwork0.244 3977 -
obs--75.22 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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