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- PDB-2c6q: Crystal structure of human guanosine monophosphate reductase 2 GM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c6q
タイトルCrystal structure of human guanosine monophosphate reductase 2 GMPR2 in complex with IMP and NADPH
要素GMP REDUCTASE 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / TIM BARREL / METAL-BINDING / NADP / POTASSIUM
機能・相同性
機能・相同性情報


GMP reductase complex / GMP reductase / GMP reductase activity / GMP metabolic process / Purine salvage / purine nucleobase metabolic process / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
GMP reductase / : / IMP dehydrogenase / GMP reductase, conserved site / IMP dehydrogenase / GMP reductase signature. / IMP dehydrogenase/GMP reductase / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...GMP reductase / : / IMP dehydrogenase / GMP reductase, conserved site / IMP dehydrogenase / GMP reductase signature. / IMP dehydrogenase/GMP reductase / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSINIC ACID / Chem-NDP / GMP reductase 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Kursula, P. / Stenmark, P. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Edwards, A. / Ehn, M. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Hallberg, B.M. / Kotenyova, T. ...Kursula, P. / Stenmark, P. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Edwards, A. / Ehn, M. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Hallberg, B.M. / Kotenyova, T. / Nilsson-Ehle, P. / Ogg, D. / Persson, C. / Sagemark, J. / Schuler, H. / Sundstrom, M. / Thorsell, A. / Weigelt, J. / Nordlund, P.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2011
タイトル: Cofactor Mobility Determines Reaction Outcome in the Impdh and Gmpr (Beta-Alpha)(8) Barrel Enzymes.
著者: Patton, G.C. / Stenmark, P. / Gollapalli, D.R. / Sevastik, R. / Kursula, P. / Flodin, S. / Schuler, H. / Swales, C.T. / Eklund, H. / Himo, F. / Nordlund, P. / Hedstrom, L.
履歴
登録2005年11月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22011年11月30日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "EC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "FC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "GC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "HC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GMP REDUCTASE 2
B: GMP REDUCTASE 2
C: GMP REDUCTASE 2
D: GMP REDUCTASE 2
E: GMP REDUCTASE 2
F: GMP REDUCTASE 2
G: GMP REDUCTASE 2
H: GMP REDUCTASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)313,26423
ポリマ－305,2608
非ポリマー8,00415
水46,2812569
1
A: GMP REDUCTASE 2
B: GMP REDUCTASE 2
C: GMP REDUCTASE 2
D: GMP REDUCTASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,00512
ポリマ－152,6304
非ポリマー4,3758
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18690 Å2
ΔGint-46.5 kcal/mol
Surface area45250 Å2
手法PISA
2
E: GMP REDUCTASE 2
F: GMP REDUCTASE 2
G: GMP REDUCTASE 2
H: GMP REDUCTASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,25911
ポリマ－152,6304
非ポリマー3,6297
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16670 Å2
ΔGint-50.4 kcal/mol
Surface area45580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.676, 141.366, 164.318
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
GMP REDUCTASE 2 / GUANOSINE MONOPHOSPHATE REDUCTASE 2 / GUANOSINE 5'-MONOPHOSPHATE OXIDOREDUCTASE 2


分子量: 38157.543 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9P2T1, GMP reductase
#2: 化合物
ChemComp-IMP / INOSINIC ACID / IMP


分子量: 348.206 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N4O8P
#3: 化合物
ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2569 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CATALYZES THE IRREVERSIBLE NADPH-DEPENDENT DEAMINATION OF GMP TO IMP
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.68 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9537
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年8月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→10 Å / Num. obs: 332307 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 1.7→1.8 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BZN

2bzn


解像度: 1.7→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 4.771 / SU ML: 0.077 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.091 / ESU R Free: 0.096 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 16714 5 %RANDOM
Rwork0.163 ---
obs0.165 315592 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.36 Å20 Å20 Å2
2--0.64 Å20 Å2
3----1.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19909 0 520 2569 22998
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.02220897
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0218808
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.761.9928211
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8892.99743883
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.40352625
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.35123.589822
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.082153621
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.29515120
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.23126
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0222982
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.024173
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.24259
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1950.219787
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1820.210208
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.212084
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1840.22171
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1570.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2680.269
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1810.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.155216529
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.453320679
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.22149240
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.47157532
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.321 1193
Rwork0.26 22617
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1010.06140.15050.77570.1131.16790.0172-0.1154-0.05590.1179-0.0348-0.02990.03990.12230.0176-0.1286-0.0188-0.0378-0.07010.0127-0.129722.147-4.66623.325
20.8808-0.07450.19781.1012-0.17980.9754-0.0045-0.09320.11020.14710.03770.0489-0.1705-0.0501-0.0332-0.0623-0.03310.0134-0.1214-0.0234-0.103-4.58627.43421.395
31.0456-0.1126-0.16040.75670.02420.59810.0521-0.0523-0.019-0.0348-0.0236-0.07220.03470.0585-0.0285-0.1399-0.00650.0168-0.12020.0129-0.142426.768-3.241-18.304
40.95390.0319-0.29631.22740.03250.81740.03780.14850.0754-0.18-0.03590.0487-0.1053-0.0302-0.0019-0.0948-0.00630.0035-0.1330.0291-0.1018-0.09628.799-20.187
50.95650.0448-0.11670.9664-0.09930.69240.0059-0.17120.0280.0963-0.0097-0.04880.03860.05350.0038-0.1413-0.01220.0067-0.1395-0.0124-0.1475-24.504-21.69525.972
60.7478-0.0009-0.06310.77280.0690.97480.01850.0626-0.0953-0.0113-0.0136-0.02610.15270.0706-0.005-0.10110.0366-0.0067-0.1667-0.0061-0.1165-4.385-39.482-6.218
70.95240.0997-0.11930.6523-0.08781.34210.03610.01420.08060.0297-0.01010.0871-0.1798-0.1654-0.026-0.13510.0428-0.0058-0.14780.0074-0.0788-43.1855.069-1.59
80.8716-0.09410.2380.7869-0.01540.9384-0.01140.10690.0612-0.11760.01350.02150.0014-0.001-0.0021-0.13060.0021-0.0137-0.12970.0056-0.144-23.061-13.157-32.718
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A9 - 336
2X-RAY DIFFRACTION2B9 - 337
3X-RAY DIFFRACTION3C9 - 336
4X-RAY DIFFRACTION4D9 - 336
5X-RAY DIFFRACTION5E9 - 336
6X-RAY DIFFRACTION6F9 - 336
7X-RAY DIFFRACTION7G9 - 337
8X-RAY DIFFRACTION8H9 - 336

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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