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万見
- PDB-2c5s: Crystal structure of Bacillus anthracis ThiI, a tRNA-modifying en... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c5s
タイトルCrystal structure of Bacillus anthracis ThiI, a tRNA-modifying enzyme containing the predicted RNA-binding THUMP domain
要素PROBABLE THIAMINE BIOSYNTHESIS PROTEIN THII
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA-BINDING PROTEIN / TRNA MODIFICATION / 4-THIOURIDINE SYNTHASE / FERREDOXIN-LIKE DOMAIN / THUMP DOMAIN / PP-LOOP PYROPHOSPHATASE DOMAIN / THIAMINE BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA uracil 4-sulfurtransferase / tRNA-uracil-4 sulfurtransferase activity / CCA tRNA nucleotidyltransferase activity / tRNA thio-modification / thiamine diphosphate biosynthetic process / thiamine biosynthetic process / tRNA binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
tRNA sulfurtransferase ThiI / : / Thil, AANH domain / : / : / : / Thiamine biosynthesis protein (ThiI) / ThiI ferredoxin-like domain / VC0802-like - #30 / THUMP ...tRNA sulfurtransferase ThiI / : / Thil, AANH domain / : / : / : / Thiamine biosynthesis protein (ThiI) / ThiI ferredoxin-like domain / VC0802-like - #30 / THUMP / THUMP domain / THUMP domain / THUMP domain profile. / VC0802-like / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / Probable tRNA sulfurtransferase
類似検索 - 構成要素
生物種BACILLUS ANTHRACIS (炭疽菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Waterman, D.G. / Ortiz-Lombardia, M. / Fogg, M.J. / Koonin, E.V. / Antson, A.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of Bacillus anthracis ThiI, a tRNA-modifying enzyme containing the predicted RNA-binding THUMP domain.
著者: Waterman, D.G. / Ortiz-Lombardia, M. / Fogg, M.J. / Koonin, E.V. / Antson, A.A.
履歴
登録2005年11月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年10月2日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: citation / pdbx_database_status ...citation / pdbx_database_status / refine / reflns / reflns_shell
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _pdbx_database_status.status_code_sf / _refine.pdbx_starting_model / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns_shell.number_unique_obs
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROBABLE THIAMINE BIOSYNTHESIS PROTEIN THII
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3152
ポリマ－46,9681
非ポリマー3471
水90150
1
A: PROBABLE THIAMINE BIOSYNTHESIS PROTEIN THII
ヘテロ分子

A: PROBABLE THIAMINE BIOSYNTHESIS PROTEIN THII
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,6314
ポリマ－93,9362
非ポリマー6942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area3260 Å2
ΔGint-20.2 kcal/mol
Surface area42870 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)81.047, 81.047, 140.893
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2041-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 PROBABLE THIAMINE BIOSYNTHESIS PROTEIN THII / THII


分子量: 46968.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BACILLUS ANTHRACIS (炭疽菌) / 株: AMES
解説: GENOMIC DNA PROVIDED BY PROFESSOR COLIN HARWOOD (UNIVERSITY OF NEWCASTLE UPON TYNE, UK)
プラスミド: YSBLIC (MODIFIED PET-28A) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21/B834 / 参照: UniProt: Q81KU0
#2: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THERE IS AN ADDITIONAL 10 RESIDUE N TERMINAL TAG ON THE RECOMBINANT PROTEIN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.8 / 詳細: pH 7.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 1.00798, 0.97788, 0.97788, 0.95372
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.007981
20.977881
30.953721
反射解像度: 2.5→25 Å / Num. obs: 18357 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.5 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 22.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.57 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 1531 / % possible all: 82

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→24.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 21.628 / SU ML: 0.233 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.448 / ESU R Free: 0.299 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 14 TO 16 AND 342 TO 355 ARE DISORDERED AND NOT BUILT INTO THE MODEL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 915 5 %RANDOM
Rwork0.227 ---
obs0.229 17240 98.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 58.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.48 Å21.24 Å20 Å2
2--2.48 Å20 Å2
3----3.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→24.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2964 0 23 50 3037
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0223040
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1911.9844098
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8245369
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.91223.846130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.83515581
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.511521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2469
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022209
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.21315
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.22022
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1320.2130
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1640.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2140.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.71621909
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.22533018
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.95461258
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.586101080
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.57 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.389 59
Rwork0.322 1023
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.23090.9975-0.028815.9972-4.87259.2568-0.1154-0.2872-0.58041.12780.1765-0.01270.14260.1521-0.061-0.02650.07910.0070.04470.1108-0.040429.6239.46696.122
217.88574.90481.33289.30531.39265.1551-0.11890.5476-0.8608-0.41210.0491-0.43860.3038-0.15060.06990.13020.01920.0240.18720.26180.261229.17716.65597.579
32.08020.3056-1.00293.1093-0.33162.82690.0992-0.00190.1198-0.1682-0.15370.3696-0.3328-0.41520.0545-0.18460.052-0.0503-0.0436-0.0699-0.105724.16665.59277.329
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 77
2X-RAY DIFFRACTION1A164 - 171
3X-RAY DIFFRACTION2A78 - 163
4X-RAY DIFFRACTION3A172 - 413

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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