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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2c5e | ||||||
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タイトル | gdp-mannose-3', 5' -epimerase (arabidopsis thaliana), k217a, with gdp-alpha-d-mannose bound in the active site. | ||||||
要素 | GDP-MANNOSE-3', 5'-EPIMERASE | ||||||
キーワード | ISOMERASE / 3' 5'-EPIMERASE / SHORT CHAIN DEHYDRATASE/REDUCTASE / GDP-MANNOSE / GDP-GULOSE / GDP-GALACTOSE / KETO INTERMEDIATE / VITAMIN C / ASCORBATE BIOSYNTHESIS / NAD | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 GDP-mannose 3,5-epimerase / GDP-mannose 3,5-epimerase activity / L-ascorbic acid biosynthetic process / plastid / NAD binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å | ||||||
データ登録者 | Major, L.L. / Wolucka, B.A. / Naismith, J.H. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2005 タイトル: Structure and Function of Gdp-Mannose-3',5'-Epimerase: An Enzyme which Performs Three Chemical Reactions at the Same Active Site. 著者: Major, L.L. / Wolucka, B.A. / Naismith, J.H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2c5e.cif.gz | 342.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2c5e.ent.gz | 277 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2c5e.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2c5e_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2c5e_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | 2c5e_validation.xml.gz | 38.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2c5e_validation.cif.gz | 58.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c5/2c5e ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c5/2c5e | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 42885.500 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 詳細: GDP-ALPHA-D-MANNOSE WAS REFINED USING GMP (DEFINED AS GDP, MODIFIED IN THE CIF FILE TO REMOVE THE SECOND PHOSPHATE GROUP) AND MANNOSE-MONOPHOSPHATE (MA7), LINKING THE GDP O3A TO THE MA7 PB 由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) プラスミド: PHISTEV-GME-K217A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q93VR3, GDP-mannose 3,5-epimerase #2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-FMT / #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | CATALYZES A REVERSIBLE EPIMERIZATION OF GDP-D-MANNOSE. ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 217 TO ...CATALYZES A REVERSIBLE | 配列の詳細 | THE FIRST TWO RESIDUES (GA) IN THE SPECIFIED SEQUENCE ARE A REMNANT FROM A CLEAVED HIS-TAG (AND ARE ...THE FIRST TWO RESIDUES (GA) IN THE SPECIFIED SEQUENCE ARE A REMNANT FROM A CLEAVED HIS-TAG (AND ARE NOT IN THE UNIPROT SEQUENCE), THE RESIDUE NUMBERING IN THE STRUCTURE USES THE THIRD RESIDUE (M) AS RESIDUE 1. | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 29.21 % |
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結晶化 | 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 詳細: 100 MM BIS-TRIS PH 6.0, 2.2 M AMMONIUM SULPHATE. SITTING DROP, VAPOUR DIFFUSION. CRYOPTROTECTED WITH 6 M SODIUM FORMATE. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.933 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.7→35.22 Å / Num. obs: 73777 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 15.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 13.2 |
反射 シェル | 解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 99.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 2C54 解像度: 1.7→34.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 4.557 / SU ML: 0.069 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.221 / ESU R Free: 0.105 / 立体化学のターゲット値: RESTRAINED 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. EACH MONOMER OF GME K217A CONTAINS COMPOUNDS IN THE ACTIVE SITE NAD IN THE NUCLEOTIDE BINDING SITE, GDP- ALPHA-D- MANNOSE IN THE NUCLEOTIDE SUGAR BINDING SITE.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 16.41 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→34.61 Å
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拘束条件 |
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