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- PDB-2c4p: Crystal structure of human ubiquitin-conjugating enzyme UbcH5A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c4p
タイトルCrystal structure of human ubiquitin-conjugating enzyme UbcH5A
要素UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D1
キーワードLIGASE / THIOESTERIFICATION / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME / UBL CONJUGATION PATHWAY
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein polyubiquitination / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / Phosphorylation of the APC/C / Signaling by BMP / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity ...positive regulation of protein polyubiquitination / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / Phosphorylation of the APC/C / Signaling by BMP / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / Transcriptional Regulation by VENTX / negative regulation of BMP signaling pathway / protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of TORC1 signaling / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / positive regulation of protein ubiquitination / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Assembly of the pre-replicative complex / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Peroxisomal protein import / Regulation of TNFR1 signaling / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Separation of Sister Chromatids / ubiquitin protein ligase activity / Ovarian tumor domain proteases / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Neddylation / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Dodd, R.B. / Read, R.J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structures of Two Human Ubiquitin-Conjugating Enzymes from Twinned Crystals
著者: Dodd, R.B. / Read, R.J.
履歴
登録2005年10月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D1
B: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3892
ポリマ－37,3892
非ポリマー00
水2,072115
1
A: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6941
ポリマ－18,6941
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6941
ポリマ－18,6941
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)45.621, 50.565, 66.043
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.99647, -0.08301, 0.01224), (-0.08344, -0.99571, 0.03994), (0.00887, -0.04082, -0.99913)
ベクター: -21.35963, 83.07368, 33.71801)

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要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D1 / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE D1 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN D1 / UBCH5 / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME ...UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE D1 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN D1 / UBCH5 / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-17KDA / UBCH5A


分子量: 18694.447 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETM-12 (EMBL) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: P51668, ubiquitin-protein ligase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CATALYZES THE COVALENT ATTACHMENT OF UBIQUITIN TO OTHER PROTEINS. MEDIATES THE SELECTIVE ...CATALYZES THE COVALENT ATTACHMENT OF UBIQUITIN TO OTHER PROTEINS. MEDIATES THE SELECTIVE DEGRADATION OF SHORT-LIVED AND ABNORMAL PROTEINS. FUNCTIONS IN THE E6/E6-AP-INDUCED UBIQUITINATION OF P53/TP53.
配列の詳細RESIDUES FOR WHICH INSUFFICIENT DENSITY WAS OBSERVED FOR SIDECHAINS WERE TRUNCATED TO ALANINES. THE ...RESIDUES FOR WHICH INSUFFICIENT DENSITY WAS OBSERVED FOR SIDECHAINS WERE TRUNCATED TO ALANINES. THE PROTEIN WAS TAGGED WITH A HIS6-TAG THAT WAS NEVER CLEAVED FROM THE PROTEIN. THEREFORE, IN ADDITION TO THE RGS SEQUENCE PRECEDING THE UNIPROT UBCH5A SEQUENCE, THE FOLLOWING RESIDUES WERE PRESENT IN THE STRUCTURE, BUT NOT LOCATED IN THE ELECTRON DENSITY MAPS,PRESUMABLY DUE TO DISORDER: MKHHHHHHPMSGLVP

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 %
解説: DATA WERE INITIALLY SOLVED IN P1 TO ALLOW DISTINCTION BETWEEN CRYSTALLOGRAPHIC AND PSEUDOSYMMETRY AXES TO BE MADE PRIOR TO PROCESSING IN P21.
結晶化pH: 4.6
詳細: 200 MM AMMONIUM SULPHATE, 100 MM SODIUM ACETATE TRIHYDRATE [PH 4.6], 25% W/V PEG MME 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.9821
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月7日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9821 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→30.15 Å / Num. obs: 89448 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 40.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 2.35→2.47 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 87.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QCQ

1qcq


解像度: 2.35→30.14 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 1012047.88 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ
詳細: DUE TO THE PRESENCE OF ORTHORHOMBIC PSEUDOSYMMETRY, THE TEST SET OF REFLECTIONS WERE CHOSEN IN P212121 AND THEN EXPANDED TO COVER THE MONOCLINIC SPACE GROUP. DATA WERE FOUND TO BE NEAR- ...詳細: DUE TO THE PRESENCE OF ORTHORHOMBIC PSEUDOSYMMETRY, THE TEST SET OF REFLECTIONS WERE CHOSEN IN P212121 AND THEN EXPANDED TO COVER THE MONOCLINIC SPACE GROUP. DATA WERE FOUND TO BE NEAR- PERFECTLY TWINNED AND WERE THEREFORE TREATED AS PERFECTLY TWINNED. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED DURING REFINEMENT WITH POSITIONAL RESTRAINTS OF 30 KCAL/MOL-A**2 (300 INITIALLY) AND B-FACTOR TARGET SIGMA OF 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 878 7.4 %RANDOM
Rwork0.232 ---
obs0.232 11589 96.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS BULK SOLVENT MODEL USED / Bsol: 76.0135 Å2 / ksol: 0.358298 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 48.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.05 Å20 Å20 Å2
2--1.29 Å20 Å2
3---3.76 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.64 Å0.51 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.82 Å0.69 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→30.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2343 0 0 115 2458
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.371
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.141.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.012
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.32
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.072.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.043 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.408 87 6.6 %
Rwork0.335 1228 -
obs--97.31 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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