[日本語] English
万見
- PDB-2c44: Crystal Structure of E. coli Tryptophanase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c44
タイトルCrystal Structure of E. coli Tryptophanase
要素TRYPTOPHANASE
キーワードLYASE / PYRIDOXAL PHOSPHATE / TRYPTOPHAN CATABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


indole metabolic process / tryptophanase activity / tryptophanase / cell pole / L-cysteine desulfhydrase activity / tryptophan catabolic process / potassium ion binding / pyridoxal phosphate binding / protein-containing complex / identical protein binding ...indole metabolic process / tryptophanase activity / tryptophanase / cell pole / L-cysteine desulfhydrase activity / tryptophan catabolic process / potassium ion binding / pyridoxal phosphate binding / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tryptophanase / Beta-eliminating lyase family / Tryptophanase, conserved site / Beta-eliminating lyases pyridoxal-phosphate attachment site. / Aromatic amino acid beta-eliminating lyase/threonine aldolase / Beta-eliminating lyase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) ...Tryptophanase / Beta-eliminating lyase family / Tryptophanase, conserved site / Beta-eliminating lyases pyridoxal-phosphate attachment site. / Aromatic amino acid beta-eliminating lyase/threonine aldolase / Beta-eliminating lyase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Tryptophanase / Tryptophanase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Ku, S.-Y. / Yip, P. / Howell, P.L.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2006
タイトル: Structure of Escherichia Coli Tryptophanase
著者: Ku, S.-Y. / Yip, P. / Howell, P.L.
履歴
登録2005年10月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TRYPTOPHANASE
B: TRYPTOPHANASE
C: TRYPTOPHANASE
D: TRYPTOPHANASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)212,40418
ポリマ－211,4014
非ポリマー1,00314
水9,332518
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)215.510, 215.510, 107.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1115A1 - 471
2115B1 - 471
3115C1 - 471
4115D1 - 471

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.97343, 0.11196, -0.19977), (0.11037, -0.53496, -0.83764), (-0.20065, -0.83743, 0.50839)508.05426, 83.78087, 114.00939
2given(-0.92671, 0.33053, 0.17876), (0.31706, 0.43247, 0.84406), (0.20168, 0.83888, -0.50558)490.16437, 4.5027, -196.30457
3given(0.9024, -0.43089, 0.00248), (-0.43089, -0.9024, 0.00061), (0.00198, -0.00162, -1)67.61022, 298.05063, -82.36967

-
要素

#1: タンパク質
TRYPTOPHANASE / L-TRYPTOPHAN INDOLE-LYASE / TNASE


分子量: 52850.266 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
詳細: ONE SULFATE IN THE PLP BINDING SITE, AND THE OTHER SULFATE IN THE TRYPTOPHAN BINDING SITE
由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: JM109
参照: UniProt: Q8XB34, UniProt: P0A853*PLUS, tryptophanase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 518 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.4 %
結晶化pH: 7.9
詳細: 1.6M AMMONIUM SULFATE, 0.5%(V/V)PEG400, 0.1M SODIUM HEPES PH 7.9

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年7月31日 / 詳細: RH-COATED FUSED SILICA COLLIMATING MIRROR
放射モノクロメーター: SI (111) DOUBLE-CRYSTAL MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→500 Å / Num. obs: 62257 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 26.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.91 Å / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 8.7 / % possible all: 98.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AX4

1ax4


解像度: 2.8→500 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.858 / SU B: 11.546 / SU ML: 0.228 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.346 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. DISORDERED REGIONS WERE NOT MODELED. RESIDUES WITH DISORDERED SIDE CHAINS WERE MODELED AS ALANINE (ALA).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 3150 5.1 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.164 62257 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 8.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.529 Å20 Å20 Å2
2---1.529 Å20 Å2
3---3.058 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→500 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14282 0 46 518 14846
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0310.02214607
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.6831.96119825
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.36151853
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.89523.665644
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.423152308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.0011590
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1870.22201
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0211206
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2890.28436
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.340.210145
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1780.2953
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2360.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2280.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8471.59237
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.613214739
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9135470
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6144.55086
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1748medium positional0.180.5
2B1748medium positional0.210.5
3C1748medium positional0.180.5
4D1748medium positional0.230.5
1A1614loose positional0.345
2B1614loose positional0.325
3C1614loose positional0.325
4D1614loose positional0.365
1A1748medium thermal1.452
2B1748medium thermal2.142
3C1748medium thermal2.122
4D1748medium thermal3.22
1A1614loose thermal2.8910
2B1614loose thermal3.6410
3C1614loose thermal3.8310
4D1614loose thermal5.4610
LS精密化 シェル解像度: 2.81→2.88 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.364 250
Rwork0.209 4216

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る