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万見
- PDB-2c1j: Molecular basis for the recognition of phosphorylated and phospho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c1j
タイトルMolecular basis for the recognition of phosphorylated and phosphoacetylated histone H3 by 14-3-3
要素
  • 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
  • HISTONE H3 ACETYLPHOSPHOPEPTIDE
キーワードSIGNALING PROTEIN / SIGNALING PROTEIN-COMPLEX / NUCLEOSOME
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptic target recognition / Golgi reassembly / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / respiratory system process / regulation of synapse maturation / tube formation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA ...synaptic target recognition / Golgi reassembly / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / respiratory system process / regulation of synapse maturation / tube formation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / GP1b-IX-V activation signalling / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Chromatin modifying enzymes / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / telomere organization / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / ERK1 and ERK2 cascade / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / protein sequestering activity / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / negative regulation of innate immune response / DNA methylation / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / epigenetic regulation of gene expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / TP53 Regulates Metabolic Genes / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Transcriptional regulation by small RNAs / lung development / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Negative regulation of NOTCH4 signaling / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / regulation of protein stability / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / nucleosome / intracellular protein localization / melanosome / nucleosome assembly / chromatin organization / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / vesicle / blood microparticle / Estrogen-dependent gene expression / transmembrane transporter binding / protein phosphorylation / cadherin binding / protein domain specific binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / protein-containing complex / DNA binding
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein zeta/delta / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Welburn, J.P.I. / Macdonald, N. / Noble, M.E.M. / Nguyen, A. / Yaffe, M.B. / Clynes, D. / Moggs, J.G. / Orphanides, G. / Thomson, S. / Edmunds, J.W. ...Welburn, J.P.I. / Macdonald, N. / Noble, M.E.M. / Nguyen, A. / Yaffe, M.B. / Clynes, D. / Moggs, J.G. / Orphanides, G. / Thomson, S. / Edmunds, J.W. / Clayton, A.L. / Endicott, J.A. / Mahadevan, L.C.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2005
タイトル: Molecular Basis for the Recognition of Phosphorylated and Phosphoacetylated Histone H3 by 14-3-3.
著者: Macdonald, N. / Welburn, J.P.I. / Noble, M.E.M. / Nguyen, A. / Yaffe, M.B. / Clynes, D. / Moggs, J.G. / Orphanides, G. / Thomson, S. / Edmunds, J.W. / Clayton, A.L. / Endicott, J.A. / Mahadevan, L.C.
履歴
登録2005年9月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Refinement description / Version format compliance
改定 1.22013年9月18日Group: Derived calculations / Structure summary
改定 1.32020年7月29日Group: Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
B: 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
C: HISTONE H3 ACETYLPHOSPHOPEPTIDE
D: HISTONE H3 ACETYLPHOSPHOPEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4534
ポリマ－60,4534
非ポリマー00
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3920 Å2
ΔGint-16.3 kcal/mol
Surface area23560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.191, 72.413, 71.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.96, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 2

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETSERSERAA1 - 23014 - 243
21METMETSERSERBB1 - 23014 - 243
12ALAALALYSLYSCC7 - 141 - 8
22ALAALALYSLYSDD7 - 141 - 8

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA / PROTEIN KINASE C INHIBITOR PROTEIN 1 / KCIP-1


分子量: 29298.672 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PACYC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 PLYS/S / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド HISTONE H3 ACETYLPHOSPHOPEPTIDE


分子量: 927.940 Da / 分子数: 2
Fragment: 14-3-3, HISTONE H3 ACETYLPHOSPHOPEPTIDE (RESIDUES 7-14)
由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68431*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.2 %
結晶化pH: 7 / 詳細: 0.1 M HEPES PH7.0, 23% ETHYLENE GLYCOL, pH 7.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.93
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→21.2 Å / Num. obs: 21834 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QJA

1qja


解像度: 2.6→69.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / SU B: 30.333 / SU ML: 0.296 / TLS residual ADP flag: UNVERIFIED / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.525 / ESU R Free: 0.336 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.292 1113 5.1 %RANDOM
Rwork0.227 ---
obs0.23 20689 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.67 Å20 Å27.76 Å2
2---3.11 Å20 Å2
3---2.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→69.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3806 0 0 86 3892
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0223852
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5271.9825164
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6015468
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.96325.319188
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.6815.04748
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.3781524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2570
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022834
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2710.21988
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.22651
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1970.2198
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.250.256
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1440.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4791.52420
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.85923768
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.3831615
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2614.51396
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A920tight positional0.040.05
12B920tight positional0.040.05
21C32tight positional0.120.05
22D32tight positional0.120.05
11A921medium positional0.260.5
12B921medium positional0.260.5
21C30medium positional0.450.5
22D30medium positional0.450.5
11A920tight thermal0.060.5
12B920tight thermal0.060.5
21C32tight thermal0.060.5
22D32tight thermal0.060.5
11A921medium thermal0.472
12B921medium thermal0.472
21C30medium thermal0.552
22D30medium thermal0.552
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.405 87
Rwork0.352 1492
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.45290.9249-0.96652.4902-1.7621.970.4054-0.27520.2820.24360.023-0.0329-0.49590.1852-0.4284-0.0944-0.0099-0.05440.0299-0.0938-0.0519.791-0.08412.352
22.26741.6453-0.70892.1352-0.26761.0948-0.4607-0.2623-0.66930.03080.0667-0.28470.21970.22460.394-0.07930.0862-0.01420.02310.04340.01347.655-34.25322.132
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 230
2X-RAY DIFFRACTION1C7 - 14
3X-RAY DIFFRACTION2B1 - 230
4X-RAY DIFFRACTION2D7 - 14

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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