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万見
- PDB-2bwg: Structure of human guanosine monophosphate reductase GMPR1 in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bwg
タイトルStructure of human guanosine monophosphate reductase GMPR1 in complex with GMP
要素GMP REDUCTASE I
キーワードOXIDOREDUCTASE / NUCLEOTIDE PATHWAY / TIM BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


GMP reductase complex / Regulation of MITF-M dependent genes involved in invasion / GMP reductase / GMP reductase activity / purine nucleotide metabolic process / Purine salvage / purine nucleobase metabolic process / response to cold / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
GMP reductase / : / IMP dehydrogenase / GMP reductase, conserved site / IMP dehydrogenase / GMP reductase signature. / IMP dehydrogenase/GMP reductase / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...GMP reductase / : / IMP dehydrogenase / GMP reductase, conserved site / IMP dehydrogenase / GMP reductase signature. / IMP dehydrogenase/GMP reductase / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / : / GMP reductase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Bunkoczi, G. / Haroniti, A. / Ng, S. / von Delft, F. / Gileadi, O. / Oppermann, U. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. / Sundstrom, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of Human Guanosine Monophosphate Reductase Gmpr1 in Complex with Gmp
著者: Bunkoczi, G. / Haroniti, A. / Ng, S. / von Delft, F. / Gileadi, O. / Oppermann, U. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. / Sundstrom, M.
履歴
登録2005年7月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Refinement description / Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42019年10月23日Group: Data collection / Database references / Other / カテゴリ: pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AC BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AC BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ARE ACTUALLY 9-STRANDED BARRELS REPRESENTED BY 10-STRANDED SHEETS IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CB DA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ARE ACTUALLY 8-STRANDED BARRELS REPRESENTED BY 9-STRANDED SHEETS IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GMP REDUCTASE I
B: GMP REDUCTASE I
C: GMP REDUCTASE I
D: GMP REDUCTASE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,57512
ポリマ－159,9664
非ポリマー1,6098
水3,477193
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15200 Å2
ΔGint-88.7 kcal/mol
Surface area43480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.312, 114.418, 115.129
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.74, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1112A2 - 339
2112B2 - 339
3112C2 - 339
4112D2 - 339

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.9208, 0.21745, -0.3238), (-0.3346, 0.01381, -0.94226), (-0.20042, 0.97597, 0.08547)-27.14677, -78.05757, -75.52034
2given(0.90924, -0.36989, -0.19094), (0.2045, -0.0026, 0.97886), (-0.36257, -0.92907, 0.07328)-16.18703, 80.67178, -76.3146
3given(0.82014, -0.13373, -0.55632), (-0.13359, -0.99018, 0.04108), (-0.55635, 0.04063, -0.82995)-46.05553, 2.96094, -151.1356

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要素

#1: タンパク質
GMP REDUCTASE I / GUANOSINE 5'-MONOPHOSPHATE OXIDOREDUCTASE 1 / GUANOSINE MONOPHOSPHATE REDUCTASE 1


分子量: 39991.539 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P36959, GMP reductase
#2: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物
ChemComp-5GP / GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE


分子量: 363.221 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O8P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUES 1-22 CONSTITUTE A HIS-TAG THE SEQUENCE VARIANT AT RESIDUE 256 IS DESCRIBED BY THE UNIPROT ...RESIDUES 1-22 CONSTITUTE A HIS-TAG THE SEQUENCE VARIANT AT RESIDUE 256 IS DESCRIBED BY THE UNIPROT ENTRY P36959 AND GIVEN A VARIANT FEATURE TABLE ID VAR_003970

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.4 %
結晶化詳細: 16% PEG3350 0.30 M K3CIT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年1月31日
放射モノクロメーター: OSMIC HR MULTILAYER OPTICS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→19.9 Å / Num. obs: 154258 / % possible obs: 90.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.83 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 7.14
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 2.27 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 80.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EEP

1eep


解像度: 2.4→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 18.356 / SU ML: 0.222 / TLS residual ADP flag: UNVERIFIED / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.65 / ESU R Free: 0.29 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 2520 5.1 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.199 46582 90.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.1 Å20 Å2-1.74 Å2
2---1.68 Å20 Å2
3----2.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9820 0 100 193 10113
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.02210154
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.029250
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3521.96613757
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.802321445
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.76751328
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.27124.01384
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.003151679
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.2861546
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.21604
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0211315
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022007
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1910.22248
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1820.29861
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.24945
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.26103
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1740.2399
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.130.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1940.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0850.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.10436539
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.054510486
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.6383655
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.509113262
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1918tight positional0.050.05
2B1918tight positional0.040.05
3C1918tight positional0.040.05
4D1918tight positional0.040.05
1A2656medium positional0.310.5
2B2656medium positional0.310.5
3C2656medium positional0.290.5
4D2656medium positional0.260.5
1A1918tight thermal0.110.5
2B1918tight thermal0.10.5
3C1918tight thermal0.10.5
4D1918tight thermal0.080.5
1A2656medium thermal0.772
2B2656medium thermal0.682
3C2656medium thermal0.662
4D2656medium thermal0.552
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.358 171
Rwork0.279 2952
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.948-0.01680.08231.9150.06640.8752-0.0433-0.0689-0.05230.17240.0796-0.02090.0453-0.1441-0.0363-0.25550.00050.0299-0.08320.0115-0.07283.8383-3.1878-52.1326
20.81910.10940.37891.8086-0.31231.36050.0582-0.0121-0.0145-0.15670.0150.19680.0951-0.201-0.0732-0.0791-0.0349-0.0168-0.05530.0047-0.0525-7.0038-30.6139-84.0034
30.6772-0.36230.18911.8414-0.38071.67640.02650.05360.0349-0.0283-0.01190.06-0.0321-0.1586-0.0146-0.1089-0.02570.0242-0.0932-0.0008-0.079-1.081530.7479-78.642
40.50780.05220.52032.51630.4582.0917-0.0191-0.02020.0264-0.3674-0.02540.2323-0.2579-0.30970.04450.19280.036-0.0424-0.0065-0.0061-0.0932-13.00043.5557-110.7141
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A25 - 338
2X-RAY DIFFRACTION2B25 - 337
3X-RAY DIFFRACTION3C25 - 337
4X-RAY DIFFRACTION4D25 - 337

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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