[日本語] English
万見
- PDB-2bug: Solution structure of the TPR domain from Protein phosphatase 5 i... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bug
タイトルSolution structure of the TPR domain from Protein phosphatase 5 in complex with Hsp90 derived peptide
要素
  • HSP90
  • SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 5
キーワードHYDROLASE / TETRATRICOPEPTIDE DOMAIN / PROTEIN PHOSPHATASE / HSP90 BINDING / IRON / MANGANESE / METAL-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


response to arachidonate / peptidyl-threonine dephosphorylation / peptidyl-serine dephosphorylation / protein folding chaperone complex / response to morphine / sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization ...response to arachidonate / peptidyl-threonine dephosphorylation / peptidyl-serine dephosphorylation / protein folding chaperone complex / response to morphine / sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / protein serine/threonine phosphatase activity / vRNP Assembly / Scavenging by Class F Receptors / UTP binding / histone H2AXS140 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Respiratory syncytial virus genome replication / telomerase holoenzyme complex assembly / mitochondrial transport / Uptake and function of diphtheria toxin / protein insertion into mitochondrial outer membrane / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / TPR domain binding / phosphatase activity / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / dendritic growth cone / phosphoprotein phosphatase activity / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / protein unfolding / positive regulation of cell size / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / enzyme-substrate adaptor activity / skeletal muscle contraction / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / regulation of protein-containing complex assembly / HSF1 activation / telomere maintenance via telomerase / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / neurofibrillary tangle assembly / axonal growth cone / RHOBTB2 GTPase cycle / positive regulation of lamellipodium assembly / protein dephosphorylation / eNOS activation / nitric oxide metabolic process / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / DNA polymerase binding / positive regulation of defense response to virus by host / response to salt stress / Signaling by ERBB2 / cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / endocytic vesicle lumen / positive regulation of cardiac muscle contraction / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / nitric-oxide synthase regulator activity / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / activation of innate immune response / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / lysosomal lumen / positive regulation of interferon-beta production / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / response to cold / ESR-mediated signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / protein tyrosine kinase binding / AURKA Activation by TPX2 / VEGFR2 mediated vascular permeability / Hsp90 protein binding / ATP-dependent protein folding chaperone / response to cocaine / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / brush border membrane
類似検索 - 分子機能
PP5, C-terminal metallophosphatase domain / PPP domain / PPP5 TPR repeat region / : / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type ...PP5, C-terminal metallophosphatase domain / PPP domain / PPP5 TPR repeat region / : / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein HSP 90-alpha / Serine/threonine-protein phosphatase 5 / DSCR1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法溶液NMR / ARIA
データ登録者Cliff, M.J. / Harris, R. / Barford, D. / Ladbury, J.E. / Williams, M.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: Conformational Diversity in the Tpr Domain-Mediated Interaction of Protein Phosphatase 5 with Hsp90.
著者: Cliff, M.J. / Harris, R. / Barford, D. / Ladbury, J.E. / Williams, M.A.
履歴
登録2005年6月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年1月15日Group: Derived calculations / Other / カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_database_status.status_code_mr / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 5
B: HSP90


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8592
ポリマ－16,8592
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)19 / 100LOWEST RESTRAINT ENERGY
代表モデルモデル #4

-
要素

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 5 / PROTEIN PHOSPHATASE 5 / PP5 / PPT


分子量: 16211.396 Da / 分子数: 1 / 断片: TETRATRICOPEPTIDE DOMAIN, RESIDUES 19-147 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: RESIDUES 19-147 WITH N-TERMINAL HIS-TAG / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PQE31 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P53041, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド HSP90 / DSCR1


分子量: 647.695 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL PENTAPEPTIDE, RESIDUES 1-5 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: N-TERMINALLY ACETYLATED / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q9H2A1, UniProt: P07900*PLUS
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLY 83 TO ASN
Has protein modificationY
配列の詳細G83N MUTATION AND N-TERMINAL HIS TAG

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HNCA
121HNCO
131CBCA(CO)NH
1411H15N- TOWNY-HSQC
151HNHB
2611H15N- NOESYHSQC
3711H13CNOESYHSQC
481NOESY
491TOCSY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING DISTANCE RESTRAINTS DETERMINED FROM 1H13C-NOESYHSQC (13C,15N- LABELLED PROTEIN) AND 1H15N-NOESYHSQC EXPERIMENTS (15N- LABELLED PROTEIN), AND ALSO HYDROGEN ...Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING DISTANCE RESTRAINTS DETERMINED FROM 1H13C-NOESYHSQC (13C,15N- LABELLED PROTEIN) AND 1H15N-NOESYHSQC EXPERIMENTS (15N- LABELLED PROTEIN), AND ALSO HYDROGEN BOND RESTRAINTS FROM HYDROGEN EXCHANGE DATE, ANGLE RESTRAINTS DERIVED FROM CHEMICAL SHIFT DATA BY TALOS.

-
試料調製

詳細内容: 50MM MES, 5MM DTT (PH6.0) 10%D2O, 90% H2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
155 mM61.0 atm298.0 K
255 mM61.0 atm298.0 K
355 mM61.0 atm298.0 K
455 mM61.0 atm298.0 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Varian INOVAVarianINOVA8002
Varian INOVAVarianINOVA8003
Varian INOVAVarianINOVA6004

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA1.2BRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS, GROSSE- KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES, PANNU,READ, RICE,SIMONSON,WARREN精密化
ARIA1.2構造決定
精密化手法: ARIA / ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN JOURNAL CITATION ABOVE
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST RESTRAINT ENERGY
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 19

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る