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- PDB-2bs5: LECTIN FROM RALSTONIA SOLANACEARUM COMPLEXED WITH 2-FUCOSYLLACTOSE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bs5
タイトルLECTIN FROM RALSTONIA SOLANACEARUM COMPLEXED WITH 2-FUCOSYLLACTOSE
要素FUCOSE-BINDING LECTIN PROTEIN
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / SUGAR RECOGNITION / BETA-PROPELLER
機能・相同性
機能・相同性情報


carbohydrate binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Lipocalin - #190 / Fucose-specific lectin / Fungal fucose-specific lectin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-fucosyllactose / Fucose-binding lectin protein / Putative fucose-binding lectin protein
類似検索 - 構成要素
生物種RALSTONIA SOLANACEARUM (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Mitchell, E.P. / Kostlanova, N. / Wimmerova, M. / Imberty, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: The Fucose-Binding Lectin from Ralstonia Solanacearum: A New Type of {Beta}-Propeller Architecture Formed by Oligomerization and Interacting with Fucoside, Fucosyllactose, and Plant Xyloglucan.
著者: Kostlanova, N. / Mitchell, E.P. / Lortat-Jacob, H. / Oscarson, S. / Lahmann, M. / Gilboa-Garber, N. / Chambat, G. / Wimmerova, M. / Imberty, A.
履歴
登録2005年5月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FUCOSE-BINDING LECTIN PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7464
ポリマ－9,7341
非ポリマー1,0123
水1,36976
1
A: FUCOSE-BINDING LECTIN PROTEIN
ヘテロ分子

A: FUCOSE-BINDING LECTIN PROTEIN
ヘテロ分子

A: FUCOSE-BINDING LECTIN PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,23812
ポリマ－29,2013
非ポリマー3,0379
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
Buried area9990 Å2
ΔGint42.4 kcal/mol
Surface area11630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.824, 76.824, 101.519
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-807-

CL

21A-904-

HOH

31A-971-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 FUCOSE-BINDING LECTIN PROTEIN / HYPOTHETICAL PROTEIN RSC2107 / LECTIN


分子量: 9733.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) RALSTONIA SOLANACEARUM (バクテリア)
プラスミド: PET25 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: D8NA05, UniProt: A0A0S4TLR1*PLUS
#2: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-2)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose / 2'-fucosyllactose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 糖鎖要素 / 分子量: 488.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: 2'-fucosyllactose
記述子タイププログラム
LFucpa1-2DGalpb1-4DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,3,2/[a2122h-1b_1-5][a2112h-1b_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-2-3/a4-b1_b2-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Galp]{[(2+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: HANGING DROPS WITH 2.5 UL RSL AT 15MG/ML, 2 UL OF RESERVOIR SOLUTION (30% PEG 6000, 0.1M TRIS/HCL PH 8.2) AND 1 UL OF GLYCINE.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月25日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: DIAMOND / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→55.6 Å / Num. obs: 6756 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 23.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 96.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: COMPLEX WITH SELENIO SUGAR (WATER, LIGAND REMOVED

解像度: 2.1→55.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 5.935 / SU ML: 0.156 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.204 / ESU R Free: 0.196 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 319 4.7 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.186 6435 97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2 Å2-1 Å20 Å2
2---2 Å20 Å2
3---3.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→55.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数688 0 67 76 831
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.021779
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02627
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8761.9761079
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.85831441
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.218589
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.60123.44829
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.8011593
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg3.503153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2136
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02811
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02157
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.160.282
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2090.2573
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.180.2361
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.2411
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.240.247
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1460.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2530.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2090.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3221.5564
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5022710
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8423471
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7224.5369
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.297 25
Rwork0.26 467

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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