PDB-2bpr: NMR STRUCTURE OF THE SUBSTRATE BINDING DOMAIN OF DNAK, 25 STRUCTURES

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 2bpr

タイトル

NMR STRUCTURE OF THE SUBSTRATE BINDING DOMAIN OF DNAK, 25 STRUCTURES

要素

DNAK

キーワード

MOLECULAR CHAPERONE / HSP70 / PEPTIDE BINDING / PROTEIN FOLDING

機能・相同性

機能・相同性情報

stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / protein folding chaperone / inclusion body / heat shock protein binding / ATP-dependent protein folding chaperone / ADP binding ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Escherichia coli (大腸菌)

手法

溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY, RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS WITH SIMULATED ANNEALING

データ登録者

Wang, H. / Kurochkin, A.V. / Pang, Y. / Hu, W. / Flynn, G.C. / Zuiderweg, E.R.P.

引用

ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: NMR solution structure of the 21 kDa chaperone protein DnaK substrate binding domain: a preview of chaperone-protein interaction.
著者: Wang, H. / Kurochkin, A.V. / Pang, Y. / Hu, W. / Flynn, G.C. / Zuiderweg, E.R.

履歴

登録	1998年8月11日	処理サイト: BNL
改定 1.0	1999年3月2日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2008年3月24日	Group: Version format compliance
改定 1.2	2011年7月13日	Group: Version format compliance
改定 1.3	2022年3月9日	Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.4	2024年5月22日	Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	2bpr.cif.gz	1.3 MB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb2bpr.ent.gz	1 MB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	2bpr.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

文書・要旨	2bpr_validation.pdf.gz	363.1 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	2bpr_full_validation.pdf.gz	566.6 KB	表示
XML形式データ	2bpr_validation.xml.gz	89 KB	表示
CIF形式データ	2bpr_validation.cif.gz	116.1 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bp/2bpr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bp/2bpr	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	1bprC C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	5ldj-4 4ai5-2 7e16-1 5ldj-3 5ldm-2 4m70-5 5ldo-3 7e16-2 4exh-1 5ldo-4 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#32 - 2002年8月シャペロン (Chaperones) 類似性 (10)

登録構造単位

A: DNAK

20.9 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者が定義した集合体

NMR アンサンブル

	データ	基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)	25 / 100	TOTAL ENERGY
代表モデル

#1: タンパク質	DNAK 分子量: 20940.344 Da / 分子数: 1 / 断片: SUBSTRATE BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: XL-1 BLUE / プラスミド: PQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6Y8

-
実験

実験

手法: 溶液NMR

NMR実験

Conditions-ID	Experiment-ID	Solution-ID	タイプ
1	1	1	HNCA
1	2	1	HN(CA)HA
1	3	1	HN(CO)CA
1	4	1	HA(CACO)NH
1	5	1	CP H(C)CCH-TOCSY
1	6	1	CP (H)CCH-TOCSY
1	7	1	CP (H)C(CCACO)NH-TOCSY
1	8	1	15N-RESOLVED NOESY-HSQC
1	9	1	13C RESOLVED NOESY-HMQC
1	10	1	4D 13C RESOLVED HMQC-NOESY-HSQC
1	11	1	HNHA-J

-
試料調製

詳細	内容: H2O AND D2O
試料状態	イオン強度: 50 mM INORGANIC PHOSPHATE / pH: 7.0 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K
結晶化	*PLUS 手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター

タイプ	製造業者	モデル	磁場強度 (MHz)	Spectrometer-ID
Bruker AMX500	Bruker	AMX500	500	1
Bruker AMX600	Bruker	AMX600	600	2

-
解析

NMR software

名称	開発者	分類
Discover	MSI	精密化
BIOSYM		構造決定

精密化

手法: DISTANCE GEOMETRY, RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS WITH SIMULATED ANNEALING
ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE REFERENCE CITED ABOVE

NMRアンサンブル

コンフォーマー選択の基準: TOTAL ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 25

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関連情報:EMDBヘッダ

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