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万見
- PDB-2bo5: Bovine oligomycin sensitivity conferral protein N-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bo5
タイトルBovine oligomycin sensitivity conferral protein N-terminal domain
要素ATP SYNTHASE OLIGOMYCIN SENSITIVITY CONFERRAL PROTEIN
キーワードHYDROLASE / ATP SYNTHASE / PERIPHERAL STALK / OSCP / ALPHA-SUBUNIT / BETA-SUBUNIT / PROTEIN-PROTEIN INTERACTIONS / CHEMICAL SHIFT PERTURBATIONS / CHEMICAL SHIFT MAPPING / TITRATION / BINDING INTERFACE / CF(1) / HYDROGEN ION TRANSPORT / ION TRANSPORT / MITOCHONDRION / TRANSIT PEPTIDE / TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / : / proton-transporting ATP synthase complex / Mitochondrial protein degradation / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
N-terminal domain of the delta subunit of the F1F0-ATP synthase / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / Peroxidase; domain 1 / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit O, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Carbajo, R.J. / Kellas, F.A. / Runswick, M.J. / Montgomery, M.G. / Walker, J.E. / Neuhaus, D.
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2005
タイトル: Structure of the F1-binding domain of the stator of bovine F1Fo-ATPase and how it binds an alpha-subunit.
著者: Carbajo, R.J. / Kellas, F.A. / Runswick, M.J. / Montgomery, M.G. / Walker, J.E. / Neuhaus, D.
履歴
登録2005年4月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年5月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP SYNTHASE OLIGOMYCIN SENSITIVITY CONFERRAL PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2411
ポリマ－13,2411
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)44 / 50LOW NOE ENERGY
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 ATP SYNTHASE OLIGOMYCIN SENSITIVITY CONFERRAL PROTEIN / OSCP


分子量: 13240.513 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 24-143 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ) / 解説: MITOCHONDRIAL / 器官: HEART / プラスミド: PET-10, PET-11 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P13621, H+-transporting two-sector ATPase
構成要素の詳細FUNCTION: PART OF THE STALK THAT LINKS CF(0) TO CF(1)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D TOCSY
131HNCA
141CBCA(CO)NH
151(H)CCH-COSY
16115N NOESY-HSQC
17113C NOESY-HSQC
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY ON 13C, 15N-LABELED OSCP-NT

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試料調製

詳細内容: 7% D2O, 93%H2O
試料状態イオン強度: 0.5M NACL, 20MM SODIUM PHOSPHATE / pH: 6.5 / 圧: 1.0 atm / 温度: 300.0 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS, GROSSE- KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES, PANNU,READ, RICE,SIMONSON,WARREN精密化
CNS構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOW NOE ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 44

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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