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- PDB-2bl5: Solution structure of the KH-QUA2 region of the Xenopus STAR-GSG ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bl5
タイトルSolution structure of the KH-QUA2 region of the Xenopus STAR-GSG Quaking protein.
要素MGC83862 PROTEIN
キーワードRNA BINDING / STAR PROTEINS / GSG PROTEINS / QUAKING
機能・相同性
機能・相同性情報


notochord cell differentiation / spliceosome-depend formation of circular RNA / regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of macrophage differentiation / notochord formation / notochord development / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / poly(U) RNA binding / mRNA transport / regulation of translation ...notochord cell differentiation / spliceosome-depend formation of circular RNA / regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of macrophage differentiation / notochord formation / notochord development / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / poly(U) RNA binding / mRNA transport / regulation of translation / cell differentiation / single-stranded RNA binding / mRNA binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein quaking, putative nuclear localisation signal / Putative nuclear localisation signal of quaking / STAR protein, homodimerisation region / Homodimerisation region of STAR domain protein / : / KHDC4/BBP-like, KH-domain type I / KH domain-containing BBP-like / K Homology domain, type 1 / KH domain / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 ...Protein quaking, putative nuclear localisation signal / Putative nuclear localisation signal of quaking / STAR protein, homodimerisation region / Homodimerisation region of STAR domain protein / : / KHDC4/BBP-like, KH-domain type I / KH domain-containing BBP-like / K Homology domain, type 1 / KH domain / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / K Homology domain, type 1 superfamily / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
KH domain-containing RNA-binding protein qki.S / KH domain-containing RNA-binding protein qki.L
類似検索 - 構成要素
生物種XENOPUS LAEVIS (アフリカツメガエル)
手法溶液NMR / ARIA
データ登録者Maguire, M.L. / Guler-Gane, G. / Nietlispach, D. / Raine, A.R.C. / Zorn, A.M. / Standart, N. / Broadhurst, R.W.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Solution Structure and Backbone Dynamics of the Kh-Qua2 Region of the Xenopus Star/Gsg Quaking Protein
著者: Maguire, M.L. / Guler-Gane, G. / Nietlispach, D. / Raine, A.R.C. / Zorn, A.M. / Standart, N. / Broadhurst, R.W.
履歴
登録2005年3月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_mr

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MGC83862 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0961
ポリマ－16,0961
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)17 / 50NO DISTANCE RESTRAINT VIOLATIONS GREATER THAN 0.5 ANGSTROMS AND NO DIHEDRAL ANGLE RESTRAINT VIOLATIONS GREATER THAN 5 DEGREES
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 MGC83862 PROTEIN / QUAKING PROTEIN


分子量: 16095.632 Da / 分子数: 1 / 断片: KH-QUA2 REGION, RESIDUES 82-215 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) XENOPUS LAEVIS (アフリカツメガエル)
解説: GENE EXPRESSION WAS INDUCED BY THE ADDITION OF IPTG TO A FINAL CONCENTRATION OF 0.5 MM AND THE CELLS WERE INCUBATED FOR 3 H AT 37 DEGREES C. THE CELLS WERE HARVESTED BY CENTRIFUGATION AT 6000 ...解説: GENE EXPRESSION WAS INDUCED BY THE ADDITION OF IPTG TO A FINAL CONCENTRATION OF 0.5 MM AND THE CELLS WERE INCUBATED FOR 3 H AT 37 DEGREES C. THE CELLS WERE HARVESTED BY CENTRIFUGATION AT 6000 RPM FOR 20 MIN AND STORED AT -20 DEGREES C UNTIL REQUIRED. THE CELLS WERE RESUSPENDED IN TE BUFFER (CONTAINING 1 MM EDTA, 25 MM TRIS) AT PH 8.0 AND THEN BROKEN IN A FRENCH PRESS. THE CELL DEBRIS WAS REMOVED BY CENTRIFUGATION AT 40000 G FOR 30 MIN, FOLLOWING WHICH THE PELLET WAS RESUSPENDED IN 50 ML OF 20 MM SODIUM PHOSPHATE CONTAINING 10 PER CENT TRITON X-100 AND 100 MM SODIUM CHLORIDE. THE CRUDE EXTRACT WAS ADDED TO 6 ML OF NI-NTA RESIN (QIAGEN), MIXED FOR 2 H AT 4 DEGREES C, SPUN DOWN AT 5000 G FOR 10 MIN AND THE SUPERNATANT DISCARDED. THE BEADS WERE LOADED ON TO A COLUMN, WASHED WITH 2 VOLUMES OF RESUSPENSION BUFFER AND THEN 2 VOLUMES OF ELUTION BUFFER (CONTAINING 500 MM IMIDAZOLE, 50 MM SODIUM CHLORIDE AND 20 MM SODIUM PHOSPHATE). THE ELUATE WAS DESALTED ON A SEPHADEX G-25 PD-10 COLUMN (PHARMACIA) AND THEN CONCENTRATED TO 1 MM USING A BIOMAX 10K MEMBRANE TO A FINAL VOLUME OF 500 MICROLITRES. THE PROTEIN PRODUCT CORRESPONDS TO RESIDUES 81 TO 214 OF FULL LENGTH PXQUA, WITH A C-TERMINAL HIS6 EXTENSION
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6IRN2, UniProt: Q32NN2*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
11115N-TOCSY-HSQC
12115N-NOESY- HSQC
131HN(CA)CB
141CBCA(CO)NH
151HNCO
161(H)CCH-TOCSY
17113C- NOESY-HSQCHCCH-TOCSY
18113C- NOESY-HSQC
NMR実験の詳細Text: STRUCTURE WAS DETERMINED USING A 13C,15N-LABELLED PROTEIN SAMPLE

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試料調製

詳細内容: 90% WATER/10% D2O
試料状態イオン強度: 50 mM / pH: 6.5 / 圧: 1.0 atm / 温度: 298.0 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA1.2LINGE,HABECK,REIPING,NILGES精密化
ANSIG構造決定
精密化手法: ARIA / ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: NO DISTANCE RESTRAINT VIOLATIONS GREATER THAN 0.5 ANGSTROMS AND NO DIHEDRAL ANGLE RESTRAINT VIOLATIONS GREATER THAN 5 DEGREES
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 17

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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