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- PDB-2bi0: RV0216, A conserved hypothetical protein from Mycobacterium tuber... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bi0
タイトルRV0216, A conserved hypothetical protein from Mycobacterium tuberculosis that is essential for bacterial survival during infection, has a double hotdogfold
要素HYPOTHETICAL PROTEIN RV0216
キーワードHYPOTHETICAL PROTEIN / CONSERVED HYPOTHETICAL / RV0216 / MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS / HOTDOG-FOLD / STRUCTURAL PROTEOMICS IN EUROPE / SPINE / STRUCTURAL GENOMICS
機能・相同性Thiol ester hydratase, Rv0216, predicted / : / Hotdog Thioesterase / Thiol Ester Dehydrase; Chain A / HotDog domain superfamily / Roll / plasma membrane / Alpha Beta / Acyl dehydratase
機能・相同性情報
生物種MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Castell, A. / Johansson, P. / Unge, T. / Jones, T.A. / Backbro, K.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2005
タイトル: Rv0216, a Conserved Hypothetical Protein from Mycobacterium Tuberculosis that is Essential for Bacterial Survival During Infection, Has a Double Hotdog Fold
著者: Castell, A. / Johansson, P. / Unge, T. / Jones, T.A. / Backbro, K.
履歴
登録2005年1月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: HYPOTHETICAL PROTEIN RV0216
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9762
ポリマ－35,9401
非ポリマー351
水5,801322
1
A: HYPOTHETICAL PROTEIN RV0216
ヘテロ分子

A: HYPOTHETICAL PROTEIN RV0216
ヘテロ分子

A: HYPOTHETICAL PROTEIN RV0216
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,9276
ポリマ－107,8203
非ポリマー1063
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)78.750, 78.750, 180.309
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1338-

CL

21A-2019-

HOH

31A-2038-

HOH

41A-2312-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 HYPOTHETICAL PROTEIN RV0216


分子量: 35940.145 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
株: H37RV / プラスミド: PCR T7/CT-TOPO / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P96398
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 322 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.2 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 1UL PROTEIN (3.6MG/ML) IN 20MM TRIS PH 7.5, 150MM NACL, 10% GLYCEROL AND 1UL RESERVOIR 100MM MES PH 6.5, 1.3M AMMONIUM SULFATE, 4% PEG400, 10MM BETA-MERCAPTOETHANOL.

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.933,0.979,0.975
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年8月2日 / 詳細: TORODIAL MIRROR
放射モノクロメーター: DIAMOND (111), GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9331
20.9791
30.9751
反射解像度: 1.9→90.2 Å / Num. obs: 26988 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 13.7 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
RSPS位相決定
MLPHARE位相決定
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→91.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 2.774 / SU ML: 0.084 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.148 / ESU R Free: 0.139 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 1355 5 %RANDOM
Rwork0.173 ---
obs0.175 25591 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å2-0.05 Å20 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3---0.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→91.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2482 0 1 322 2805
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0212545
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8831.9563477
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7525329
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.12621.963107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.13915367
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2971525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.160.2392
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021977
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.21168
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.21711
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1970.2261
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.190.271
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.340.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6151.51689
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.92122617
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3443982
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6744.5860
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 100 -
Rwork0.19 1847 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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