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万見
- PDB-2bg5: Crystal Structure of the Phosphoenolpyruvate-binding Enzyme I-Dom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bg5
タイトルCrystal Structure of the Phosphoenolpyruvate-binding Enzyme I-Domain from the Thermoanaerobacter tengcongensis PEP: Sugar Phosphotransferase System (PTS)
要素PHOSPHOENOLPYRUVATE-PROTEIN KINASE
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHOTRANSFERASE SYSTEM / PHOSPHOENOLPYRUVATE / THERMOPHILIC / BACTERIA / PEP-UTILISING ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase / phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase activity / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / kinase activity / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphotransferase system, enzyme I / Phosphotransferase system, enzyme I-like / Phosphotransferase system, enzyme I N-terminal / PtsI, HPr-binding domain superfamily / : / PEP-utilising enzyme, N-terminal / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site / PEP-utilizing enzymes signature 2. ...Phosphotransferase system, enzyme I / Phosphotransferase system, enzyme I-like / Phosphotransferase system, enzyme I N-terminal / PtsI, HPr-binding domain superfamily / : / PEP-utilising enzyme, N-terminal / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site / PEP-utilizing enzymes signature 2. / PEP-utilising enzyme, C-terminal / PEP-utilising enzyme, PEP-binding domain / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Phosphohistidine domain superfamily / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Phosphoenolpyruvate-binding domains / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOANAEROBACTER TENGCONGENSIS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Oberholzer, A.E. / Bumann, M. / Schneider, P. / Baechler, C. / Siebold, C. / Baumann, U. / Erni, B.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Crystal Structure of the Phosphoenolpyruvate-Binding Enzyme I-Domain from the Thermoanaerobacter Tengcongensis Pep: Sugar Phosphotransferase System (Pts)
著者: Oberholzer, A.E. / Bumann, M. / Schneider, P. / Baechler, C. / Siebold, C. / Baumann, U. / Erni, B.
履歴
登録2004年12月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月7日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CA, DA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ARE ACTUALLY 8-STRANDED BARRELS WHICH ARE REPRESENTED BY 9-STRANDED SHEETS IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHOENOLPYRUVATE-PROTEIN KINASE
B: PHOSPHOENOLPYRUVATE-PROTEIN KINASE
C: PHOSPHOENOLPYRUVATE-PROTEIN KINASE
D: PHOSPHOENOLPYRUVATE-PROTEIN KINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,8364
ポリマ－147,8364
非ポリマー00
水15,277848
1
A: PHOSPHOENOLPYRUVATE-PROTEIN KINASE
B: PHOSPHOENOLPYRUVATE-PROTEIN KINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,9182
ポリマ－73,9182
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: PHOSPHOENOLPYRUVATE-PROTEIN KINASE
D: PHOSPHOENOLPYRUVATE-PROTEIN KINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,9182
ポリマ－73,9182
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)82.094, 91.435, 181.847
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: ILE / End label comp-ID: ILE / Refine code: 6 / Auth seq-ID: 251 - 572 / Label seq-ID: 2 - 323

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD

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要素

#1: タンパク質
PHOSPHOENOLPYRUVATE-PROTEIN KINASE / ENZYME I


分子量: 36959.090 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMOANAEROBACTER TENGCONGENSIS (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q8R7R4
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 848 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 0.47 %
結晶化詳細: 0.1 M SODIUM ACETATE TRIHYDRATE PH 4.6, 12% W/V PEG 4000, 7% V/V MPD

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9878
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9878 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→40 Å / Num. obs: 1230055 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 4.6 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル解像度: 1.82→1.94 Å / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0001精密化
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.82→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 4.862 / SU ML: 0.115 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.144 / ESU R Free: 0.138 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 2245 1.8 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.209 120674 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 6.47 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.3 Å20 Å20 Å2
2---1 Å20 Å2
3---2.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10084 0 0 848 10932
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.02210236
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8761.98413782
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.11551287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.04125.091440
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.416151977
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2551560
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1610.21559
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.027544
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2850.25747
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2070.2831
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3560.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3030.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9073.56642
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.866310368
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.30744015
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7415.53414
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 2515 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Aloose positional0.355
2Bloose positional0.45
3Cloose positional0.315
4Dloose positional0.435
1Aloose thermal2.5810
2Bloose thermal2.1910
3Cloose thermal3.5810
4Dloose thermal2.4410
LS精密化 シェル解像度: 1.82→1.87 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.317 174
Rwork0.287 8751
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.62670.54940.02881.65050.10910.24180.07770.02590.02380.0389-0.0867-0.1919-0.08340.02460.009-0.0479-0.0235-0.0165-0.04620.0465-0.186176.524249.49395.6653
21.82320.61950.12392.0552-0.15380.30740.07140.0580.0938-0.0528-0.1279-0.2167-0.09470.05240.0565-0.0543-0.0314-0.0134-0.01110.0429-0.155678.753953.472451.0534
3000000000000000000000000
4000000000000000000000000
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A251 - 572
2X-RAY DIFFRACTION2C250 - 572
3X-RAY DIFFRACTION3E250 - 572
4X-RAY DIFFRACTION4G251 - 572

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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