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- PDB-2bbh: X-ray structure of T.maritima CorA soluble domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bbh
タイトルX-ray structure of T.maritima CorA soluble domain
要素divalent cation transport-related protein
キーワードMETAL TRANSPORT/MEMBRANE PROTEIN / transporter / Mg / membrane / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / METAL TRANSPORT-MEMBRANE PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cobalt ion transport / magnesium ion transmembrane transport / cobalt ion transmembrane transporter activity / magnesium ion transmembrane transporter activity / cobalt ion binding / protein homooligomerization / magnesium ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CorA soluble domain-like / Magnesium/cobalt transport protein CorA / Mg2+ transporter protein, CorA-like/Zinc transport protein ZntB / CorA, cytoplasmic domain / CorA, transmembrane region / CorA-like Mg2+ transporter protein / Beta Polymerase; domain 2 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cobalt/magnesium transport protein CorA
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Lunin, V.V. / Dobrovetsky, E. / Khutoreskaya, G. / Bochkarev, A. / Maguire, M.E. / Edwards, A.M. / Koth, C.M. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Nature / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of the CorA Mg2+ transporter.
著者: Lunin, V.V. / Dobrovetsky, E. / Khutoreskaya, G. / Zhang, R. / Joachimiak, A. / Doyle, D.A. / Bochkarev, A. / Maguire, M.E. / Edwards, A.M. / Koth, C.M.
履歴
登録2005年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN. ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN. ACCORDING TO AUTHORS, THE BIOLOGICALLY RELEVANT ASSEMBLY SHOULD BE A PENTAMER. HOWEVER, SINCE THE CONSTRUCT IS ONLY CYTOPLASMIC, WITHOUT TRANSMEMBRANE DOMAINS AND ANY MEMBRANE, IT FORMS A DIMER WHICH HAS NO BIOLOGICAL SIGNIFICANCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: divalent cation transport-related protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1437
ポリマ－32,1651
非ポリマー1,9786
水4,252236
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: divalent cation transport-related protein
ヘテロ分子

A: divalent cation transport-related protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,28514
ポリマ－64,3302
非ポリマー3,95512
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area9260 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area22670 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)77.995, 77.995, 101.609
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-508-

HOH

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要素

#1: タンパク質 divalent cation transport-related protein


分子量: 32165.082 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-266 / 変異: T82I / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
プラスミド: pET-TMCORA derived from pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9WZ31
#2: 糖
ChemComp-DMU / DECYL-BETA-D-MALTOPYRANOSIDE / DECYLMALTOSIDE / デシルβ-マルトシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 482.562 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H42O11 / コメント: 可溶化剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.78 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 25% PEG3350, 0.2M MgCl2, 0.1M Tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年9月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→42.6 Å / Num. all: 27404 / Num. obs: 27404 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.4 % / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 30.9
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / 冗長度: 6.3 % / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 2662 / Rsym value: 0.469 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
SCALEPACKデータスケーリング
SnB位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.85→42.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 2.65 / SU ML: 0.083 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.136 / ESU R Free: 0.13 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23334 1378 5 %RANDOM
Rwork0.1958 ---
all0.19766 25999 --
obs0.19766 25999 99.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.118 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.18 Å20 Å20 Å2
2---0.18 Å20 Å2
3---0.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→42.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1876 0 134 236 2246
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0222094
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7282.0342835
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.3795228
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.71523.462104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.01115360
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.0971519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2319
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021564
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.230.2998
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.21428
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2010.2203
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1280.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2360.278
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.250.235
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1391.51139
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.97721880
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6843975
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2984.5955
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 101 -
Rwork0.251 1866 -
obs--99.14 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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