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- PDB-2b9z: Solution structure of FHV B2, a viral suppressor of RNAi -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b9z
タイトルSolution structure of FHV B2, a viral suppressor of RNAi
要素B2 protein
キーワードVIRAL PROTEIN / Symmetric antiparallel homodimer / all alpha-helical
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell mitochondrion / virus-mediated perturbation of host defense response / RNA binding
類似検索 - 分子機能
RNA-binding protein, B2 / RNA-binding protein B2 superfamily / RNA binding protein B2 / ESAT-6-like / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Flock house virus (ウイルス)
手法溶液NMR / molecular dynamics, simulated annealing
データ登録者Lingel, A. / Simon, B. / Izaurralde, E. / Sattler, M.
引用ジャーナル: Embo Rep. / : 2005
タイトル: The structure of the flock house virus B2 protein, a viral suppressor of RNA interference, shows a novel mode of double-stranded RNA recognition.
著者: Lingel, A. / Simon, B. / Izaurralde, E. / Sattler, M.
履歴
登録2005年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.deposit_site / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: B2 protein
B: B2 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1272
ポリマ-16,1272
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 B2 protein


分子量: 8063.382 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Flock house virus (ウイルス) / : Alphanodavirus / 遺伝子: B2 / プラスミド: pETM-11 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P68831

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1223D 13C-separated NOESY
131HNHA
NMR実験の詳細Text: Distance restraints were derived from 15N- or 13C-resolved 3D NOESY. HN-N residual dipolar couplings were measured using a spin-state-selective 1H,15N correlation experiment in dilute liquid ...Text: Distance restraints were derived from 15N- or 13C-resolved 3D NOESY. HN-N residual dipolar couplings were measured using a spin-state-selective 1H,15N correlation experiment in dilute liquid crystalline medium. Restraints for the backbone angles phi and psi were derived from TALOS. Stereospecific assignments of Leu, Val methyl groups were obtained using a 10% fractionally 13C-labelled sample.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.2 - 1 mM 15N, 13C/15N or 2H/13C/15N labelled B2 protein in 50 mM sodium phosphate pH 6.3, 50 mM sodium chloride, 1 mM DTT, 90% H2O / 10% D2O90% H2O/10% D2O
20.2 - 1 mM 13C/15N labelled B2 protein in 50 mM sodium phosphate pH 6.3, 50 mM sodium chloride, 1 mM DTT, 100% D2O100% D2O
試料状態イオン強度: 50 mM NaPi, 50 mM NaCl / pH: 6.3 / : 1 atm / 温度: 295 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker DRXBrukerDRX6002
Bruker DRXBrukerDRX9003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.5collection
NMRPipeDelaglio et al.解析
NMRView5Johnson et al.データ解析
TALOSCornilescu et al.データ解析
ARIA1.2Linge et al.構造決定
CNS1.1Brunger et al.構造決定
CNS1.1Brunger et al.精密化
精密化手法: molecular dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The experimentally determined distance, dihedral and dipolar coupling restraints were applied in a simulated annealing protocol using ARIA and CNS. Non-crystallographic symmetry (NCS) ...詳細: The experimentally determined distance, dihedral and dipolar coupling restraints were applied in a simulated annealing protocol using ARIA and CNS. Non-crystallographic symmetry (NCS) restraints were used to enforce the dimer symmetry. The final ensemble of NMR structures was refined in a shell of water molecules.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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