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万見
- PDB-2b7f: Crystal structure of human T-cell leukemia virus protease, a nove... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b7f
タイトルCrystal structure of human T-cell leukemia virus protease, a novel target for anti-cancer design
要素
  • (ACE)APQV(STA)VMHP peptide
  • HTLV protease
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonuclease H / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / telomerase activity / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの ...ribonuclease H / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / telomerase activity / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / nucleic acid binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Delta-retroviral matrix protein / Major core protein p19 / : / gag protein p24 N-terminal domain / Integrase Zinc binding domain / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. ...Delta-retroviral matrix protein / Major core protein p19 / : / gag protein p24 N-terminal domain / Integrase Zinc binding domain / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(ACE)APQV(STA)VMHP peptide Inhibitor / PHOSPHATE ION / Gag-Pro-Pol polyprotein / Gag-Pro polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human T-lymphotropic virus 1 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Li, M. / Laco, G.S. / Jaskolski, M. / Rozycki, J. / Alexandratos, J. / Wlodawer, A. / Gustchina, A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of human T cell leukemia virus protease, a novel target for anticancer drug design
著者: Li, M. / Laco, G.S. / Jaskolski, M. / Rozycki, J. / Alexandratos, J. / Wlodawer, A. / Gustchina, A.
履歴
登録2005年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32013年2月27日Group: Other
改定 1.42017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.52021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.72023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.82024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 7NCS RESTRAINTS STATISTICS FOR CONFORMATION B OF CHAIN J NCS RESTRAINTS STATISTICS NCS GROUP NUMBER : ...NCS RESTRAINTS STATISTICS FOR CONFORMATION B OF CHAIN J NCS RESTRAINTS STATISTICS NCS GROUP NUMBER : 3 CHAIN NAMES : I J K NUMBER OF COMPONENTS NCS GROUP : 1 COMPONENT C SSSEQI TO C SSSEQI CODE 1 I 401 I 410 1 1 J 401 J 410 1 1 K 401 K 410 1 GROUP CHAIN COUNT RMS WEIGHT TIGHT POSITIONAL 3 I (A): 67 ; 0.08 ; 0.05 TIGHT POSITIONAL 3 J (A): 67 ; 0.06 ; 0.05 TIGHT POSITIONAL 3 K (A): 67 ; 0.06 ; 0.05 TIGHT THERMAL 3 I (A**2): 67 ; 0.21 ; 0.50 TIGHT THERMAL 3 J (A**2): 67 ; 0.17 ; 0.50 TIGHT THERMAL 3 K (A**2): 67 ; 0.18 ; 0.50

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: HTLV protease
B: HTLV protease
I: (ACE)APQV(STA)VMHP peptide
C: HTLV protease
D: HTLV protease
J: (ACE)APQV(STA)VMHP peptide
E: HTLV protease
F: HTLV protease
K: (ACE)APQV(STA)VMHP peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,77611
ポリマ－78,5869
非ポリマー1902
水3,099172
1
A: HTLV protease
B: HTLV protease
I: (ACE)APQV(STA)VMHP peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2904
ポリマ－26,1953
非ポリマー951
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6390 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area11300 Å2
手法PISA
2
C: HTLV protease
D: HTLV protease
J: (ACE)APQV(STA)VMHP peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2904
ポリマ－26,1953
非ポリマー951
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5920 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area11310 Å2
手法PISA
3
E: HTLV protease
F: HTLV protease
K: (ACE)APQV(STA)VMHP peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1953
ポリマ－26,1953
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6130 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area11300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.319, 77.793, 80.376
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.28, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
31E
12B
22D
32F
13I
23J
33K

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPRO4AA1 - 1161 - 116
21PROPRO4CD1 - 1161 - 116
31PROPRO4EG1 - 1161 - 116
12PROPRO4BB1 - 1161 - 116
22PROPRO4DE1 - 1161 - 116
32PROPRO4FH1 - 1161 - 116
13ACEACE1IC401 - 4101 - 10
23PROPRO1JF403 - 4103 - 10
33ACEACE1KI401 - 4101 - 10

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質
HTLV protease


分子量: 12566.579 Da / 分子数: 6 / 断片: HTLV Protease Delta-9 (residues 33-148) / 変異: L40I / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human T-lymphotropic virus 1 (ウイルス)
属: Deltaretrovirus / 生物種: Primate T-lymphotropic virus 1 / プラスミド: pET-21 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P10274, UniProt: P03362*PLUS, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ
#2: タンパク質・ペプチド (ACE)APQV(STA)VMHP peptide


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 1062.303 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 参照: (ACE)APQV(STA)VMHP peptide Inhibitor
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE PEPTIDE INHIBITOR WAS SYNTHESIZED ON AN ABI 431 PEPTIDE SYNTHESIZER (0.25 MM SCALE) STARTING ...THE PEPTIDE INHIBITOR WAS SYNTHESIZED ON AN ABI 431 PEPTIDE SYNTHESIZER (0.25 MM SCALE) STARTING WITH H-PRO-2-CHLOROTRITYL RESIN. STANDARD FASTMOC PROTOCOL WAS USED FOR ALL SYNTHETIC CYCLES EXCEPT FOR THE FMOC-STATINE COUPLING REACTION, WHICH WAS CARRIED OUT MANUALLY FOR CA. 14 HR WITH ONLY 2-FOLD MOLAR EXCESS OF FMOC-STATINE. THE COMPLETENESS OF THE COUPLING WAS CONFIRMED BY THE NINHYDRIN TEST. AFTER CLEAVAGE OF THE PEPTIDE FROM THE RESIN, THE CRUDE PRODUCT WAS PURIFIED BY SEMIPREPARATIVE RP-HPLC.
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: PEG8000, PEG300, DTT and Sodium Acetate, pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 24654 / Num. obs: 24654 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.55 % / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 21.7
反射 シェル解像度: 2.6→2.63 Å / 冗長度: 3.53 % / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 2127 / Rsym value: 0.304 / % possible all: 85.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HIVPR, pdb entry 1nh0

1nh0


解像度: 2.6→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / SU B: 11.634 / SU ML: 0.251 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.371 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. NCS RESTRAINTS STATISTICS reported in remark 3 corresponds to conformation A of chain J in the coordinates. NCS RESTRAINTS STATISTICS ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. NCS RESTRAINTS STATISTICS reported in remark 3 corresponds to conformation A of chain J in the coordinates. NCS RESTRAINTS STATISTICS reported in remark 7 corresponds to conformation B of chain J in the coordinates.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27835 1143 4.7 %RANDOM
Rwork0.19833 ---
obs0.20225 23030 97.56 %-
all-24654 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.364 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.93 Å20 Å20.35 Å2
2---0.85 Å20 Å2
3---1.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5515 0 10 172 5697
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0225714
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1761.9997838
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.2025714
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.27324.536194
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.86615932
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.3281530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.2982
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024112
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2550.22337
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3210.23774
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1950.2284
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2890.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1840.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1151.53783
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.85226096
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.45632106
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8594.51726
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
31I67tight positional0.080.05
32J67tight positional0.060.05
33K67tight positional0.060.05
11A883medium positional0.410.5
12C883medium positional0.430.5
13E883medium positional0.420.5
21B883medium positional0.50.5
22D883medium positional0.540.5
23F883medium positional0.550.5
31I67tight thermal0.210.5
32J67tight thermal0.160.5
33K67tight thermal0.180.5
11A883medium thermal1.42
12C883medium thermal1.472
13E883medium thermal1.222
21B883medium thermal1.192
22D883medium thermal2.242
23F883medium thermal1.512
LS精密化 シェル解像度: 2.601→2.664 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.411 52 -
Rwork0.261 1244 -
obs--75 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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