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- PDB-2b77: Human transthyretin (TTR) complexed with Diflunisal analogues- TT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b77
タイトルHuman transthyretin (TTR) complexed with Diflunisal analogues- TTR.2',4'-DICHLORO-4-HYDROXY-1,1'-BIPHENYL-3-CARBOXYLIC ACID
要素Transthyretin
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / TTR / Amyloid / Transthyretin / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / hormone binding / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport ...Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / hormone binding / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3CA / Transthyretin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Palaninathan, S.K. / Kelly, J.W. / Sacchettini, J.C.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2004
タイトル: Diflunisal analogues stabilize the native state of transthyretin. Potent inhibition of amyloidogenesis.
著者: Adamski-Werner, S.L. / Palaninathan, S.K. / Sacchettini, J.C. / Kelly, J.W.
履歴
登録2005年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transthyretin
B: Transthyretin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1214
ポリマ－27,5552
非ポリマー5662
水3,909217
1
A: Transthyretin
B: Transthyretin
ヘテロ分子

A: Transthyretin
B: Transthyretin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,2428
ポリマ－55,1094
非ポリマー1,1324
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,-y,z1
Buried area8570 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area18290 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)43.215, 85.082, 64.401
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-240-

3CA

21A-240-

3CA

31A-240-

3CA

41A-240-

3CA

51A-240-

3CA

61B-239-

3CA

71B-239-

3CA

81B-239-

3CA

91B-239-

3CA

101B-239-

3CA

111B-239-

3CA

121A-262-

HOH

131B-250-

HOH

141B-264-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: CYS / Beg label comp-ID: CYS / End auth comp-ID: THR / End label comp-ID: THR / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 10 - 123 / Label seq-ID: 10 - 123

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Transthyretin / Prealbumin / TBPA / TTR / ATTR


分子量: 13777.360 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pHNTR, pKNTR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02766
#2: 化合物 ChemComp-3CA / 2',4'-DICHLORO-4-HYDROXY-1,1'-BIPHENYL-3-CARBOXYLIC ACID


分子量: 283.107 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H8Cl2O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.71 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1 mM EDTA, 10 mM sodium phosphate, 0.35-0.50 M ammonium sulfate - crystals were soaked with the inhibitor, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.541 Å
検出器タイプ: CCD-PXL-L600 / 検出器: CCD / 日付: 2003年4月7日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.541 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→51.3 Å / Num. all: 25485 / Num. obs: 25485 / % possible obs: 99.94 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 16.94

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1bmz

1bmz


解像度: 1.7→51.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 2.296 / SU ML: 0.079 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23845 1350 5 %RANDOM
Rwork0.2083 ---
all0.20985 25486 --
obs0.20985 25485 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å20 Å20 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3---0.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→51.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1752 0 36 217 2005
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0221862
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0080.021636
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3611.9652543
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96133806
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9335227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.2423.675
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.76215283
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.526158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2287
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0310.022059
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0590.02383
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.2288
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2070.21503
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1840.2910
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.21044
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2250.2138
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3350.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3020.275
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2380.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2151.51447
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3111.5464
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.14721862
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2983966
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6574.5681
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 1696 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
medium positional0.810.5
medium thermal2.032
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 90 -
Rwork0.22 1860 -
obs--99.49 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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