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万見
- PDB-2b6n: The 1.8 A crystal structure of a Proteinase K like enzyme from a ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b6n
タイトルThe 1.8 A crystal structure of a Proteinase K like enzyme from a psychrotroph Serratia species
要素
  • TRIPEPTIDE
  • proteinase K
キーワードHYDROLASE / S binding / substrate specificity / proteinase K / subtilase / psychrotrophic / psychrophilic
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase, C-terminal, archaeal/bacterial / Bacterial pre-peptidase C-terminal domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / : / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. ...Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase, C-terminal, archaeal/bacterial / Bacterial pre-peptidase C-terminal domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / : / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Peptidase S8, subtilisin-related / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8/S53 domain / Subtilase family / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Serratia sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Helland, R. / Larsen, A.N. / Smalas, A.O. / Willassen, N.P.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2006
タイトル: The 1.8 A crystal structure of a proteinase K-like enzyme from a psychrotroph Serratia species
著者: Helland, R. / Larsen, A.N. / Smalas, A.O. / Willassen, N.P.
履歴
登録2005年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: proteinase K
B: TRIPEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8425
ポリマ－28,6102
非ポリマー2323
水3,765209
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.430, 42.560, 74.260
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.19, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-435-

HOH

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要素

#1: タンパク質 proteinase K


分子量: 28322.566 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-277 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Serratia sp. (バクテリア) / 株: GF96 / プラスミド: PBAD-GIII / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOP10
参照: UniProt: Q3HUQ2, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質・ペプチド TRIPEPTIDE


分子量: 287.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Serratia sp. (バクテリア) / 株: GF96
解説: The peptide is assumed to be a proteolysis product either from the expression or purification process.
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.07 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M Tris, 45% ammonium sulfate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM1A / 波長: 0.873 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年3月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→23.76 Å / Num. obs: 23747 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 11.57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rsym value: 0.114 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.381 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. measured obs: 3434 / Rsym value: 0.381 / % possible all: 100

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位相決定

Phasing MRRfactor: 0.52 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.377
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å23.76 Å
Translation4 Å23.76 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ic6

1ic6


解像度: 1.8→23.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 2.078 / SU ML: 0.067 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.115 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.194 1990 8.4 %RANDOM
Rwork0.16 ---
all0.163 ---
obs0.163 23747 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 9.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.33 Å20 Å2-0.21 Å2
2--0.31 Å20 Å2
3----0.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→23.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2010 0 11 209 2230
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0212053
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2371.932818
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3485281
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.46225.52985
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.09715264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.036157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2327
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021609
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.21038
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.21435
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1120.2172
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0480.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1170.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.070.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5751.51414
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.93822219
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.643719
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3314.5599
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 136 -
Rwork0.18 1634 -
all-1770 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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