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Yorodumi- PDB-2b5a: C.BclI, Control Element of the BclI Restriction-Modification System -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2b5a | ||||||
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Title | C.BclI, Control Element of the BclI Restriction-Modification System | ||||||
Components | C.BclI | ||||||
Keywords | GENE REGULATION / HELIX-TURN-HELIX motif | ||||||
Function / homology | lambda repressor-like DNA-binding domains / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / ACETIC ACID Function and homology information | ||||||
Biological species | Bacillus caldolyticus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 1.543 Å | ||||||
Authors | Sawaya, M.R. / Zhu, Z. / Mersha, F. / Chan, S.H. / Dabur, R. / Xu, S.Y. / Balendiran, G.K. | ||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2005 Title: Crystal Structure of the Restriction-Modification System Control Element C.BclI and Mapping of Its Binding Site. Authors: Sawaya, M.R. / Zhu, Z. / Mersha, F. / Chan, S.H. / Dabur, R. / Xu, S.Y. / Balendiran, G.K. | ||||||
History |
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Remark 999 | SEQUENCE THERE WAS NO SUITABLE SEQUENCE DATABASE REFERENCE AT THE TIME OF PROCESSING. |
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2b5a.cif.gz | 77.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2b5a.ent.gz | 58.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2b5a.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2b5a_validation.pdf.gz | 445.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 2b5a_full_validation.pdf.gz | 446.2 KB | Display | |
Data in XML | 2b5a_validation.xml.gz | 14.7 KB | Display | |
Data in CIF | 2b5a_validation.cif.gz | 21.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b5/2b5a ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b5/2b5a | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Details | The biological assembly is a homodimer. Molecules A and B compose one biological assembly. Molecules C and D compose a second copy of the biological assembly. |
-Components
#1: Protein | Mass: 8931.332 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacillus caldolyticus (bacteria) / Gene: bclIC / Plasmid: LITMUS28 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): ER2683 #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.19 Å3/Da / Density % sol: 43.3 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 25% (w/v) Polyethylene glyco 400, 25 mM ammonium sulfate, 50 mM citrate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source |
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Detector |
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Radiation |
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Radiation wavelength |
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Reflection |
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Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 1.54→99 Å / Num. all: 44934 / Num. obs: 44934 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 28.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Χ2: 1.59 / Net I/σ(I): 38 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 1.54→1.56 Å / % possible obs: 68.4 % / Rmerge(I) obs: 0.457 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. measured obs: 1526 / Num. unique all: 1526 / Χ2: 1.382 / % possible all: 68.4 |
-Phasing
Phasing | Method: MAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Phasing MAD | D res high: 2 Å / D res low: 19.28 Å / FOM : 0.146 / FOM acentric: 0.142 / FOM centric: 0.17 / Reflection: 10001 / Reflection acentric: 8483 / Reflection centric: 1518 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD set | Highest resolution: 2 Å
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Phasing MAD set shell |
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Phasing MAD set site |
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Phasing MAD shell |
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Phasing dm | Method: Solvent flattening and Histogram matching / Reflection: 10001 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing dm shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 1.543→19.741 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / WRfactor Rfree: 0.207 / WRfactor Rwork: 0.168 / SU B: 2.677 / SU ML: 0.048 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.076 / ESU R Free: 0.079 / Stereochemistry target values: Engh & Huber / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK BULK SOLVENT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 20.264 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.543→19.741 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL
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