[日本語] English
万見
- PDB-2b3g: p53N (fragment 33-60) bound to RPA70N -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b3g
タイトルp53N (fragment 33-60) bound to RPA70N
要素
  • Cellular tumor antigen p53
  • Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
キーワードREPLICATION / OB-fold / ssDNA mimicry
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / chromatin-protein adaptor activity / Removal of the Flap Intermediate / single-stranded telomeric DNA binding / protein localization to site of double-strand break / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / G-rich strand telomeric DNA binding ...protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / chromatin-protein adaptor activity / Removal of the Flap Intermediate / single-stranded telomeric DNA binding / protein localization to site of double-strand break / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / G-rich strand telomeric DNA binding / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / negative regulation of helicase activity / regulation of cell cycle G2/M phase transition / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / regulation of fibroblast apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / regulation of tissue remodeling / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / negative regulation of mitophagy / positive regulation of programmed necrotic cell death / mRNA transcription / bone marrow development / circadian behavior / histone deacetylase regulator activity / germ cell nucleus / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / negative regulation of glial cell proliferation / negative regulation of neuroblast proliferation / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / negative regulation of DNA replication / ER overload response / B cell lineage commitment / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / thymocyte apoptotic process / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / cardiac septum morphogenesis / positive regulation of execution phase of apoptosis / entrainment of circadian clock by photoperiod / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Zygotic genome activation (ZGA) / necroptotic process / site of DNA damage / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TFIID-class transcription factor complex binding / rRNA transcription / mitophagy / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / general transcription initiation factor binding / Transcriptional Regulation by VENTX / response to X-ray / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / telomere maintenance via telomerase / replicative senescence / Activation of the pre-replicative complex / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / neuroblast proliferation / cellular response to UV-C / : / HSF1 activation / hematopoietic stem cell differentiation / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / chromosome organization / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / T cell proliferation involved in immune response / glial cell proliferation / embryonic organ development / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / Pyroptosis
類似検索 - 分子機能
Replication factor-A protein 1, N-terminal domain / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / : / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain ...Replication factor-A protein 1, N-terminal domain / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / : / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellular tumor antigen p53 / Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Bochkareva, E. / Kaustov, L. / Ayed, A. / Yi, G.S. / Lu, Y. / Pineda-Lucena, A. / Liao, J.C. / Okorokov, A.L. / Milner, J. / Arrowsmith, C.H. / Bochkarev, A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2005
タイトル: Single-stranded DNA mimicry in the p53 transactivation domain interaction with replication protein A.
著者: Bochkareva, E. / Kaustov, L. / Ayed, A. / Yi, G.S. / Lu, Y. / Pineda-Lucena, A. / Liao, J.C. / Okorokov, A.L. / Milner, J. / Arrowsmith, C.H. / Bochkarev, A.
履歴
登録2005年9月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
B: Cellular tumor antigen p53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6022
ポリマ－16,6022
非ポリマー00
水2,324129
1
A: Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
B: Cellular tumor antigen p53

A: Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
B: Cellular tumor antigen p53

A: Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
B: Cellular tumor antigen p53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8066
ポリマ－49,8066
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_564-x+1/2,-y+1,z-1/21
crystal symmetry operation4_555x+1/2,-y+1/2,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.460, 50.380, 52.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit / RP-A / RF-A / Replication factor-A protein 1 / Single-stranded DNA-binding protein


分子量: 13469.647 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain (Residues 1-120) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPA1, REPA1, RPA70 / プラスミド: PET15B-RPA70N-p53N / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P27694
#2: タンパク質・ペプチド Cellular tumor antigen p53 / Tumor suppressor p53 / Phosphoprotein p53 / Antigen NY-CO-13


分子量: 3132.386 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 33-60 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53, P53 / プラスミド: PET15B-RPA70N-p53N / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P04637
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.3 %
結晶化温度: 298 K / pH: 7.9
詳細: Na3 Citrate, Hepes, pH 7.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K, pH 7.90

-
データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年3月10日 / 詳細: RIGAKU/MSC CONFOCAL MULTILYER OPTICS
放射モノクロメーター: RIGAKU/MSC CONFOCAL MULTILYER OPTICS
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→20 Å / Num. obs: 17517 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.5 % / Rsym value: 0.046 / Net I/σ(I): 32.5
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / % possible all: 83.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2B29

2b29


解像度: 1.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 2.278 / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.108 / ESU R Free: 0.106 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 893 5.1 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.205 16581 98.2 %-
all-16581 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.26 Å20 Å20 Å2
2---0.91 Å20 Å2
3---1.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1092 0 0 129 1221
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0221093
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021027
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7551.9981481
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91732406
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8725136
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2176
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021181
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02180
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.250.2233
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2570.21231
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.2720
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2020.296
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1130.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.320.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2460.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2431.5695
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.24821132
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.173398
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.5084.5349
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.477 51 -
Rwork0.466 970 -
obs--79.95 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る