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万見
- PDB-2b2t: Tandem chromodomains of human CHD1 complexed with Histone H3 Tail... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b2t
タイトルTandem chromodomains of human CHD1 complexed with Histone H3 Tail containing trimethyllysine 4 and phosphothreonine 3
要素
  • (Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1) x 2
  • Histone H3 tail
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / CHD / Chromodomain / three stranded antiparallel Beta sheet / alpha helix linker / histone H3 / trimethyllysine / phosphothreonine
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K4me3 reader activity / nucleosome organization / ATP-dependent chromatin remodeler activity / host-mediated activation of viral transcription / nuclear chromosome / Chromatin modifying enzymes / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication ...histone H3K4me3 reader activity / nucleosome organization / ATP-dependent chromatin remodeler activity / host-mediated activation of viral transcription / nuclear chromosome / Chromatin modifying enzymes / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / epigenetic regulation of gene expression / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / helicase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / histone binding / gene expression / cadherin binding / chromatin remodeling / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / chromatin binding / chromatin / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CDH1/2, SANT-Helical linker 1 / CDH1/2 SANT-Helical linker 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / : / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / ATP-dependent helicase CHD1-2/hrp3 HTH domain / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain ...CDH1/2, SANT-Helical linker 1 / CDH1/2 SANT-Helical linker 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / : / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / ATP-dependent helicase CHD1-2/hrp3 HTH domain / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Flanagan IV, J.F. / Mi, L.-Z. / Chruszcz, M. / Cymborowski, M. / Clines, K.L. / Kim, Y. / Minor, W. / Rastinejad, F. / Khorasanizadeh, S.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2005
タイトル: Double chromodomains cooperate to recognize the methylated histone H3 tail.
著者: Flanagan, J.F. / Mi, L.Z. / Chruszcz, M. / Cymborowski, M. / Clines, K.L. / Kim, Y. / Minor, W. / Rastinejad, F. / Khorasanizadeh, S.
履歴
登録2005年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42022年4月13日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999SEQUENCE Selenomethionine at position 1 in chains A, B, C is a modified methionine residue and a ...SEQUENCE Selenomethionine at position 1 in chains A, B, C is a modified methionine residue and a cloning artifact. Selenomethionine at position 178 is a modified residue and a result of C436M mutation in chains A and B. Tyrosine at position 20 is a synthetic modification and does not exist in histone H3
Remark 300BIOMOLECULE THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S). ...BIOMOLECULE THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S). ACCORDING TO AUTHORS, THE BIOLOGICAL UNIT OF THE PROTEIN IS UNKNOWN.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1
B: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1
C: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1
D: Histone H3 tail


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,9224
ポリマ－60,9224
非ポリマー00
水4,648258
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)111.986, 54.686, 100.989
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.15, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-311-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1 / CHD-1


分子量: 22362.396 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 268-443 / 変異: C436M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHD1 / プラスミド: pET11a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O14646
#2: タンパク質 Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1 / CHD-1


分子量: 13834.978 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 268-373 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHD1 / プラスミド: pET11a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O14646
#3: タンパク質・ペプチド Histone H3 tail


分子量: 2362.648 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-19 / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence occurs naturally in Homo Sapiens (humans).
参照: UniProt: P68431
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 258 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化温度: 283 K / pH: 8
詳細: 4% PEG3350, 0.05M HEPES, pH 8.0, 10mM BTP, 12.5mM NaCl, 5mM TCEP, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K, pH 8.00

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
31
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97926, 0.97939, 0.97240
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月8日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1DOUBLE CRYSTAL CRYSTAL DOUBLE CRYSTALMADMx-ray1
2Mx-ray1
3Mx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979261
20.979391
30.97241
Reflection

D res low: 50 Å

冗長度 (%)ID数Rmerge(I) obsΧ2D res high (Å)% possible obs
3.81140570.081.0772.898.5
3.72217310.0711.0482.497.3
3.83175110.0681.0582.698.4
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
6.035098.710.0422.0113.7
4.796.0399.210.0481.2233.8
4.184.7999.210.0561.3813.8
3.84.1898.810.0721.2273.8
3.533.898.910.0961.113.8
3.323.5398.610.1320.9443.8
3.153.3298.710.1860.8153.9
3.023.1598.610.2670.7053.9
2.93.0298.510.3890.6523.8
2.82.996.210.5250.6123.4
5.175098.920.0482.5053.7
4.15.1799.120.0471.5483.8
3.584.198.820.0541.193.8
3.263.589920.0731.0343.8
3.023.2698.620.0990.8583.9
2.853.0298.620.1530.6793.9
2.72.8598.420.2260.6223.8
2.592.798.220.3080.5973.7
2.492.5995.720.3480.5683.3
2.42.4987.720.4260.5652.9
5.65098.730.0422.3463.7
4.455.699.330.0431.4493.8
3.884.4598.830.0481.263.8
3.533.8898.830.0631.1513.8
3.283.5398.830.0840.9933.8
3.083.2898.730.1130.7913.9
2.933.0898.630.1730.6983.9
2.82.9398.530.2610.6113.8
2.692.897.930.3580.5863.7
2.62.6995.730.4470.5753.3
反射解像度: 2.4→40.2 Å / Num. obs: 21731 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 2.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Rsym value: 0.426 / % possible all: 87.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
MAR345データ収集
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.45→20 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / σ(F): 41 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 1337 6.3 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.218 19575 93 %-
all-21731 --
溶媒の処理Bsol: 43.21 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.794 Å20 Å2-3.542 Å2
2---3.654 Å20 Å2
3----3.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3610 0 0 258 3868
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.88
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Total num. of bins used: 20 /
反射数%反射
Rwork1964 -
obs-87.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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