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- PDB-2b19: Solution Structure of mammalian tachykinin peptide, Neuropeptide K -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b19
タイトルSolution Structure of mammalian tachykinin peptide, Neuropeptide K
要素Neuropeptide K
キーワードNEUROPEPTIDE / helix / 3 10 helix / lipid induced conformation / DPC micelles
機能・相同性
機能・相同性情報


substance P receptor binding / positive regulation of corticosterone secretion / Tachykinin receptors bind tachykinins / insemination / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / detection of abiotic stimulus / positive regulation of lymphocyte proliferation / tachykinin receptor signaling pathway / positive regulation of action potential / positive regulation of acute inflammatory response ...substance P receptor binding / positive regulation of corticosterone secretion / Tachykinin receptors bind tachykinins / insemination / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / detection of abiotic stimulus / positive regulation of lymphocyte proliferation / tachykinin receptor signaling pathway / positive regulation of action potential / positive regulation of acute inflammatory response / positive regulation of ossification / negative regulation of heart rate / response to pain / associative learning / positive regulation of epithelial cell migration / neuropeptide signaling pathway / long-term memory / neuronal dense core vesicle / response to hormone / positive regulation of stress fiber assembly / sensory perception of pain / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / cellular response to nerve growth factor stimulus / regulation of blood pressure / cell-cell signaling / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / response to lipopolysaccharide / G alpha (q) signalling events / chemical synaptic transmission / inflammatory response / axon / neuronal cell body / synapse / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Tachykinin family / Tachykinin family / Tachykinin domain / Tachykinin family / Tachykinin/Neurokinin-like, conserved site / Tachykinin family signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
Protachykinin-1 / Protachykinin-1
類似検索 - 構成要素
手法溶液NMR / distance geometry, simulated annealing (DYANA)
データ登録者Dike, A. / Cowsik, S.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Three-dimensional structure of neuropeptide k bound to dodecylphosphocholine micelles
著者: Dike, A. / Cowsik, S.M.
履歴
登録2005年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neuropeptide K


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,9901
ポリマ－3,9901
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Neuropeptide K / NPK


分子量: 3989.559 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemical Synthesis / 参照: UniProt: Q53GH4, UniProt: P20366*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D TOCSY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear techniques

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試料調製

詳細内容: 146mM perdeuterated DPC; 90% H2O, 10% D2O / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: No salts used / pH: 3.5 / 圧: ambient / 温度: 305 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DYANA1.5P.Guntert, C.Mumenthaler, K.Wuthrich構造決定
XwinNMR3.1BRUKER解析
DYANA1.5P.Guntert, C.Mumenthaler, K.Wuthrich精密化
精密化手法: distance geometry, simulated annealing (DYANA) / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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