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- PDB-2avn: CRYSTAL STRUCTURE OF A UBIQUINONE/MENAQUINONE BIOSYNTHESIS METHYL... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2avn | ||||||
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Title | CRYSTAL STRUCTURE OF A UBIQUINONE/MENAQUINONE BIOSYNTHESIS METHYLTRANSFERASE-RELATED PROTEIN (TM1389) FROM THERMOTOGA MARITIMA MSB8 AT 2.35 A RESOLUTION | ||||||
![]() | ubiquinone/menaquinone biosynthesis methyltransferase-related protein | ||||||
![]() | TRANSFERASE / UBIQUINONE/MENAQUINONE BIOSYNTHESIS METHYLTRANSFERASE-RELATED PROTEIN / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2 | ||||||
Function / homology | ![]() | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structure of Ubiquinone/menaquinone biosynthesis methyltransferase-related protein (tm1389) from THERMOTOGA MARITIMA at 2.35 A resolution Authors: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 116 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 93.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data | |
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Other databases |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Refine code: 4
NCS ensembles :
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Components
#1: Protein | Mass: 30590.922 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-PO4 / | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal |
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Crystal grow |
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-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source |
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Detector |
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Radiation |
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Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 2.35→29.8 Å / Num. obs: 40826 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 0.183 / Rsym value: 0.183 / Net I/σ(I): 3.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1,2
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-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. AN S-ADENOSYLHOMOCYSTEINE COFACTOR WAS MODELED INTO DENSITY ON BOTH SUBUNITS IN THE ASYMMETRIC UNIT. AN ANOMALOUS DIFFERENCE DENSITY ...Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. AN S-ADENOSYLHOMOCYSTEINE COFACTOR WAS MODELED INTO DENSITY ON BOTH SUBUNITS IN THE ASYMMETRIC UNIT. AN ANOMALOUS DIFFERENCE DENSITY PEAK WAS OBSERVED AT THE POSITION OF THE SULFUR ATOM OF THE CO-FACTOR. THEREFORE, THE COFACTOR WAS MODELED AS SE-ADENOSYLHOMOCYSTEINE. 3. A PHOSPHATE ANION FROM THE PURIFICATION BUFFER WAS MODELED NEAR SEVERAL ARGININE SIDECHAINS AT A SPECIAL POSITION BETWEEN SYMMETRY-RELATED SUBUNITS.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 44.977 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.35→29.8 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.35→2.413 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: all
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