[日本語] English
万見
- PDB-2ara: APO FORM OF ESCHERICHIA COLI REGULATORY PROTEIN ARAC -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ara
タイトルAPO FORM OF ESCHERICHIA COLI REGULATORY PROTEIN ARAC
要素ARAC
キーワードTRANSCRIPTION REGULATION / JELLY-ROLL / CARBOHYDRATE BINDING / COILED-COIL
機能・相同性
機能・相同性情報


arabinose catabolic process / DNA-binding transcription repressor activity / protein-DNA complex / transcription cis-regulatory region binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Regulatory protein AraC / Transcription regulator HTH-like / AraC-type arabinose-binding/dimerisation domain / AraC-like ligand binding domain / Transcription regulator HTH, AraC- type / HTH domain AraC-type, conserved site / Bacterial regulatory proteins, araC family signature. / DNA binding HTH domain, AraC-type / Helix-turn-helix domain / Bacterial regulatory proteins, araC family DNA-binding domain profile. ...Regulatory protein AraC / Transcription regulator HTH-like / AraC-type arabinose-binding/dimerisation domain / AraC-like ligand binding domain / Transcription regulator HTH, AraC- type / HTH domain AraC-type, conserved site / Bacterial regulatory proteins, araC family signature. / DNA binding HTH domain, AraC-type / Helix-turn-helix domain / Bacterial regulatory proteins, araC family DNA-binding domain profile. / helix_turn_helix, arabinose operon control protein / Homeobox-like domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Arabinose operon regulatory protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Soisson, S.M. / Wolberger, C.
引用ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: Structural basis for ligand-regulated oligomerization of AraC.
著者: Soisson, S.M. / MacDougall-Shackleton, B. / Schleif, R. / Wolberger, C.
履歴
登録1996年10月30日処理サイト: BNL
改定 1.01997年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ARAC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4271
ポリマ－17,4271
非ポリマー00
水00
1
A: ARAC

A: ARAC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8542
ポリマ－34,8542
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_765-x+2,-x+y+1,-z+1/31
単位格子
Length a, b, c (Å)57.370, 57.370, 83.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY GENERATES TWO POSSIBLE DIMER FORMS OF ARAC. THESE DIMER FORMS ARE DESCRIBED IN THE JRNL REFERENCE.

-
要素

#1: タンパク質 ARAC / ARABINOSE OPERON REGULATORY PROTEIN


分子量: 17426.826 Da / 分子数: 1 / 断片: SUGAR-BINDING/DIMERIZATION DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ARAC / 遺伝子 (発現宿主): ARAC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A9E0

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY HANGING-DROP VAPOR DIFFUSION FROM 20% PEG 4000, 0.1M TRIS-HCL, PH 9.0, 5 MM KCL, 0.2 M SODIUM ACETATE., vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 %PEG40001reservoir
20.1 MTris-HCl1reservoir
35 mM1reservoirKCl
40.2 Msodium acetate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 1.072
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年2月1日 / 詳細: SPHERICAL RH COATED MIRROR
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED SI(111) DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR
単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.072 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. obs: 4676 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 11 % / Biso Wilson estimate: 41.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル解像度: 1.8→2.82 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.293 / % possible all: 99
反射
*PLUS
Num. measured all: 51550

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ARC

2arc


解像度: 2.8→7 Å / Rfactor Rfree error: 0.0185 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: SIMULATED-ANNEALING TORSION ANGLE REFINEMENT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.337 329 10 %RANDOM
Rwork0.216 ---
obs0.216 3796 97.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.2 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.4 Å / Luzzati d res low obs: 7 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1192 0 0 0 1192
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.95
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.24
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it4.676.99
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it5.1110.22
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it6.579.86
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it11.8811.88
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.085 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.541 43 10 %
Rwork0.335 409 -
obs--95 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.24
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.7

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る