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- PDB-2aps: CU/ZN SUPEROXIDE DISMUTASE FROM ACTINOBACILLUS PLEUROPNEUMONIAE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2aps
タイトルCU/ZN SUPEROXIDE DISMUTASE FROM ACTINOBACILLUS PLEUROPNEUMONIAE
要素PROTEIN (CU,ZN SUPEROXIDE DISMUTASE)
キーワードSUPEROXIDE DISMUTASE / SOD / WATER-MEDIATED DIMER / BETA BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


superoxide dismutase / superoxide dismutase activity / periplasmic space / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / : / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Actinobacillus pleuropneumoniae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Forest, K.T. / Langford, P.R. / Kroll, J.S. / Getzoff, E.D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Cu,Zn superoxide dismutase structure from a microbial pathogen establishes a class with a conserved dimer interface.
著者: Forest, K.T. / Langford, P.R. / Kroll, J.S. / Getzoff, E.D.
履歴
登録1999年2月11日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CU,ZN SUPEROXIDE DISMUTASE)
B: PROTEIN (CU,ZN SUPEROXIDE DISMUTASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8948
ポリマ－34,5092
非ポリマー3856
水2,270126
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.050, 123.880, 107.250
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-300-

CU

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.859, 0.5063, -0.0765), (0.5015, 0.8016, -0.3255), (-0.1035, -0.318, -0.9424)
ベクター: 25.492, 11.143, 102.938)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (CU,ZN SUPEROXIDE DISMUTASE) / SOD


分子量: 17254.371 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: EACH ACTIVE SITE CONTAINS ONE COPPER AND ONE ZINC.
由来: (組換発現) Actinobacillus pleuropneumoniae (バクテリア)
細胞内の位置: PERIPLASM / 遺伝子: SODC / プラスミド: PJSK157 / 細胞内の位置 (発現宿主): PERIPLASM / 遺伝子 (発現宿主): SODC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): QC779 / 参照: UniProt: P24702, GenBank: 1438120
#2: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細CU 300 AND CU 500 FORM CRYSTAL CONTACTS. CU 300 LIES ON A SPECIAL POSITION. CU 402 AND CU 602 ARE ...CU 300 AND CU 500 FORM CRYSTAL CONTACTS. CU 300 LIES ON A SPECIAL POSITION. CU 402 AND CU 602 ARE IN ACTIVE SITES. BOTH ZINC IONS ARE IN ACTIVE SITES.
配列の詳細THERE IS NO LEADER PEPTIDE IN THE PURIFIED PROTEIN (23 RESIDUES ARE CLEAVED) AND THE FIRST 5 ...THERE IS NO LEADER PEPTIDE IN THE PURIFIED PROTEIN (23 RESIDUES ARE CLEAVED) AND THE FIRST 5 RESIDUES OF THE EXPRESSED (MATURE) PROTEIN HAVE APPARENTLY BEEN CLEAVED DURING PURIFICATION. RESIDUES 6-12 ARE PRESENT IN THE PROTEIN BUT NOT SEEN IN THE ELECTRON DENSITY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 % / 解説: SEARCH MODEL WAS A DIMER.
結晶化pH: 5 / 詳細: pH 5.0
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
117.2 mg/mlprotein1drop
225 mM1reservoirNa2PO4
325 mM1reservoirK2PO4
450 %MPD1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 30234 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 27.6 Å2 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 28
反射 シェル解像度: 1.9→1.96 Å / Rmerge(I) obs: 0.092 / Mean I/σ(I) obs: 13.7 / % possible all: 92
反射
*PLUS
Num. measured all: 106143 / Rmerge(I) obs: 0.047
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.8精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YAI

1yai


解像度: 1.9→20 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: CHAIN B IS MUCH MORE WELL-ORDERED THAN CHAIN A.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 1534 5 %RANDOM
Rwork0.221 ---
obs-30219 98 %-
原子変位パラメータBiso mean: 38.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-25.8 Å20 Å20 Å2
2--22.9 Å20 Å2
3---16.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2321 0 6 126 2453
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.51.9
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it23.1
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it23.1
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.54.7
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 146 5 %
Rwork0.343 2549 -
obs--92 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX_SOD.PROTOPH19.PEP
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPHCSDX_SOD.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 28685
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_deg / Dev ideal: 0.016

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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