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万見
- PDB-2aot: Histamine Methyltransferase Complexed with the Antihistamine Drug... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2aot
タイトルHistamine Methyltransferase Complexed with the Antihistamine Drug Diphenhydramine
要素(Histamine N-methyltransferase) x 2
キーワードTRANSFERASE / CLASSIC METHYLTRANSFERASE FOLD / PROTEIN-DRUG COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


histamine N-methyltransferase / histamine catabolic process / histamine N-methyltransferase activity / histamine metabolic process / Histidine catabolism / L-histidine catabolic process / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / respiratory gaseous exchange by respiratory system / methylation / centrosome ...histamine N-methyltransferase / histamine catabolic process / histamine N-methyltransferase activity / histamine metabolic process / Histidine catabolism / L-histidine catabolic process / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / respiratory gaseous exchange by respiratory system / methylation / centrosome / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histamine N-methyltransferase-like / Histamine N-methyltransferase (EC 2.1.1.8) family profile. / Methyltransferase domain / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-[2-(BENZHYDRYLOXY)ETHYL]-N,N-DIMETHYLAMINE / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histamine N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Horton, J.R. / Sawada, K. / Nishibori, M. / Cheng, X.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Structural basis for inhibition of histamine N-methyltransferase by diverse drugs
著者: Horton, J.R. / Sawada, K. / Nishibori, M. / Cheng, X.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Polymorphic Forms of Human Histamine Methyltransferase: Structural, Thermal, and Kinetic Comparisons
著者: Horton, J.R. / Sawada, K. / Nishibori, M. / Zhang, X. / Cheng, X.
履歴
登録2005年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histamine N-methyltransferase
B: Histamine N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,0106
ポリマ－66,7302
非ポリマー1,2804
水6,071337
1
A: Histamine N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0053
ポリマ－33,3651
非ポリマー6402
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Histamine N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0053
ポリマ－33,3651
非ポリマー6402
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)131.67, 131.67, 63.75
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number168
Space group name H-MP6

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要素

#1: タンパク質 Histamine N-methyltransferase / HMT


分子量: 33365.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HNMT / プラスミド: PGEX-4T-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5A / 参照: UniProt: P50135, histamine N-methyltransferase
#2: タンパク質 Histamine N-methyltransferase


分子量: 33365.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HNMT / プラスミド: PGEX-4T-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5A / 参照: UniProt: P50135
#3: 化合物 ChemComp-2PM / N-[2-(BENZHYDRYLOXY)ETHYL]-N,N-DIMETHYLAMINE / DIPHENHYDRAMINE / ANTISTOMINUM / BENZHYDRAMINE


分子量: 255.355 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21NO
#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE


分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 337 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG 6000, MES, ethyleneglycol, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年11月11日
放射モノクロメーター: SI(111) DOUBLE-CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→35 Å / Num. all: 47507 / Num. obs: 47507 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 16.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 24.8
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / Rmerge(I) obs: 0.25 / Num. unique all: 2923 / % possible all: 95.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
GLRF位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1JQD

1jqd


解像度: 1.9→35 Å / Isotropic thermal model: ANISOTROPHIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.256 4792 RANDOM
Rwork0.221 --
all0.225 47507 -
obs0.225 47506 -
原子変位パラメータBiso mean: 32.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.57 Å21.23 Å20 Å2
2--0.57 Å20 Å2
3---1.13 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.24 Å
Luzzati d res low-35 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4504 0 90 337 4931
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.031
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.1
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 /
Rfactor反射数
Rfree0.282 291
Rwork0.255 -
obs-2847

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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