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万見
- PDB-2am9: Crystal structure of human androgen receptor ligand binding domai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2am9
タイトルCrystal structure of human androgen receptor ligand binding domain in complex with testosterone
要素Androgen receptor
キーワードHormone/Growth Factor Receptor / Nuclear Receptor / Androgen Receptor / Ligand Binding Domain / Testosterone / Agonist / Hormone-Growth Factor Receptor COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


male somatic sex determination / prostate induction / lateral sprouting involved in mammary gland duct morphogenesis / male genitalia morphogenesis / POU domain binding / regulation of developmental growth / positive regulation of integrin biosynthetic process / tertiary branching involved in mammary gland duct morphogenesis / animal organ formation / androgen binding ...male somatic sex determination / prostate induction / lateral sprouting involved in mammary gland duct morphogenesis / male genitalia morphogenesis / POU domain binding / regulation of developmental growth / positive regulation of integrin biosynthetic process / tertiary branching involved in mammary gland duct morphogenesis / animal organ formation / androgen binding / cellular response to testosterone stimulus / regulation of systemic arterial blood pressure / Leydig cell differentiation / epithelial cell differentiation involved in prostate gland development / seminiferous tubule development / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / prostate gland epithelium morphogenesis / prostate gland growth / epithelial cell morphogenesis / membraneless organelle assembly / RNA polymerase II general transcription initiation factor binding / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / cellular response to steroid hormone stimulus / morphogenesis of an epithelial fold / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / androgen receptor signaling pathway / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / nuclear steroid receptor activity / mammary gland alveolus development / cellular response to estrogen stimulus / estrogen response element binding / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / single fertilization / regulation of protein localization to plasma membrane / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / intracellular receptor signaling pathway / estrogen receptor signaling pathway / steroid binding / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / epithelial cell proliferation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of cell differentiation / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / SUMOylation of intracellular receptors / molecular condensate scaffold activity / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / beta-catenin binding / Nuclear Receptor transcription pathway / positive regulation of miRNA transcription / transcription coactivator binding / multicellular organism growth / male gonad development / nuclear receptor activity / negative regulation of epithelial cell proliferation / cell-cell signaling / MAPK cascade / ATPase binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / spermatogenesis / molecular adaptor activity / in utero embryonic development / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / Ub-specific processing proteases / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of MAPK cascade / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / chromatin binding / positive regulation of gene expression / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Androgen receptor / Androgen receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors ...Androgen receptor / Androgen receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / TESTOSTERONE / Androgen receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.64 Å
データ登録者Pereira de Jesus-Tran, K. / Cote, P.-L. / Cantin, L. / Blanchet, J. / Labrie, F. / Breton, R.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2006
タイトル: Comparison of crystal structures of human androgen receptor ligand-binding domain complexed with various agonists reveals molecular determinants responsible for binding affinity.
著者: Pereira de Jesus-Tran, K. / Cote, P.-L. / Cantin, L. / Blanchet, J. / Labrie, F. / Breton, R.
履歴
登録2005年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Androgen receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6275
ポリマ－30,9961
非ポリマー6314
水4,017223
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.820, 65.920, 71.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a monomer

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Androgen receptor / Dihydrotestosterone receptor


分子量: 30996.188 Da / 分子数: 1 / 断片: ligand binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AR, DHTR, NR3C4 / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P10275

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非ポリマー , 5種, 227分子

#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-TES / TESTOSTERONE / テストステロン


分子量: 288.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H28O2 / コメント: ホルモン*YM
#4: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: Bicine, Na/K tartrate, MgSO4, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年1月10日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→19.23 Å / Num. obs: 30947 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 29.42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 22.02
反射 シェル解像度: 1.64→1.7 Å / % possible obs: 77 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.504 / Mean I/σ(I) obs: 2.98 / Num. measured obs: 8529 / Num. unique all: 2434 / Num. unique obs: 2434 / Rsym value: 0.433 / % possible all: 77

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEdata processing
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.601データ抽出
CrystalClearデータ削減
XSCALEデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: hARLBD-DHT (in deposition)

解像度: 1.64→19.23 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 1560 4.9 %RANDOM
Rwork0.191 ---
all0.199 31631 --
obs0.199 30947 97.8 %-
溶媒の処理Bsol: 62.67 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 27.382 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.914 Å20 Å20 Å2
2--5.973 Å20 Å2
3---3.941 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.24 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.64→19.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2032 0 40 223 2295
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
LS精密化 シェル解像度: 1.64→1.74 Å / Rfactor Rfree error: 0.026
Rfactor反射数%反射
Rfree0.389 223 -
Rwork0.347 --
obs-4310 87.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep_cys.param
X-RAY DIFFRACTION2ligands2.param
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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