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- PDB-2al5: Crystal structure of the GluR2 ligand binding core (S1S2J) in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2al5
タイトルCrystal structure of the GluR2 ligand binding core (S1S2J) in complex with fluoro-willardiine and aniracetam
要素Glutamate receptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / IONOTROPIC GLUTAMATE RECEPTOR / GLUR2 / LIGAND BINDING CORE / S1S2 / FLUORO-WILLARDIINE / aniracetam / modulator
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / extracellularly glutamate-gated ion channel activity ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / cellular response to glycine / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / ionotropic glutamate receptor binding / somatodendritic compartment / dendrite membrane / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / cytoskeletal protein binding / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / dendritic shaft / synaptic transmission, glutamatergic / synaptic membrane / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / PDZ domain binding / protein tetramerization / postsynaptic density membrane / establishment of protein localization / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / receptor internalization / cerebral cortex development / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / dendritic spine / postsynaptic density / neuron projection / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / synapse / protein-containing complex binding / protein kinase binding / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-(4-METHOXYBENZOYL)-2-PYRROLIDINONE / Chem-FWD / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Jin, R. / Clark, S. / Weeks, A.M. / Dudman, J.T. / Gouaux, E. / Partin, K.M.
引用
ジャーナル: J.Neurosci. / 年: 2005
タイトル: Mechanism of positive allosteric modulators acting on AMPA receptors.
著者: Jin, R. / Clark, S. / Weeks, A.M. / Dudman, J.T. / Gouaux, E. / Partin, K.M.
#1: ジャーナル: NAT.NEUROSCI. / 年: 2003
タイトル: Structural basis for partial agonist action at ionotropic glutamate receptors.
著者: Jin, R. / Banke, T.G. / Mayer, M.L. / Traynelis, S.F. / Gouaux, E.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Mechanism of glutamate receptor desensitization.
著者: Sun, Y. / Olson, R. / Horning, M. / Armstrong, N. / Mayer, M. / Gouaux, E.
履歴
登録2005年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月2日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE The native GluR2 is a membrane protein. Transmembrane regions were genetically removed and ...SEQUENCE The native GluR2 is a membrane protein. Transmembrane regions were genetically removed and replaced with a Gly-Thr linker.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,0975
ポリマ－58,4432
非ポリマー6543
水12,809711
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.056, 64.126, 107.949
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.07, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor 2 / GluR-2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2


分子量: 29221.682 Da / 分子数: 2 / 断片: ligand binding core (S1S2J)
変異: The native GluR2 is a membrane protein. Transmembrane regions were genetically removed and replaced with a Gly-Thr linker.
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / プラスミド: PETGQ / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P19491
#2: 化合物 ChemComp-FWD / 2-AMINO-3-(5-FLUORO-2,4-DIOXO-3,4-DIHYDRO-2H-PYRIMIDIN-1-YL)-PROPIONIC ACID / FLUORO-WILLARDIINE / 5-フルオロウィラルジイン


分子量: 217.155 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H8FN3O4
#3: 化合物 ChemComp-4MP / 1-(4-METHOXYBENZOYL)-2-PYRROLIDINONE / ANIRACETAM / 1-P-ANISOYL-2-PYRROLIDINONE / アニラセタム


分子量: 219.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H13NO3 / コメント: 薬剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 711 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.52 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 12-14% PEG 8000, 0.25-0.35 M ammonium sulfate and 0.1 M sodium citrate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年10月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→30 Å / Num. all: 86393 / Num. obs: 70497 / % possible obs: 81.6 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 18.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / Rmerge(I) obs: 0.449 / % possible all: 48.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1MQI

1mqi


解像度: 1.65→26.26 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 1572353.29 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 6824 10.2 %RANDOM
Rwork0.197 ---
all0.197 79098 --
obs0.197 66996 84.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.1548 Å2 / ksol: 0.374773 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.49 Å20 Å2-0.94 Å2
2--2.44 Å20 Å2
3---0.05 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→26.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4016 0 62 711 4789
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.121.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.72
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.062
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.062.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.75 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 862 10 %
Rwork0.262 7792 -
obs-8654 66.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ANI_2.PARAANI_2.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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