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万見
- PDB-2al3: Solution structure and backbone dynamics of an N-terminal ubiquit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2al3
タイトルSolution structure and backbone dynamics of an N-terminal ubiquitin-like domain in the GLUT4-tethering protein, TUG
要素TUG long isoform
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / TUG UBL1 Insulin / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of D-glucose import / vesicle membrane / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / endomembrane system / cytoplasmic vesicle membrane / intracellular protein transport / cytoplasmic side of plasma membrane / glucose homeostasis / perinuclear region of cytoplasm / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
TUG ubiquitin-like domain / TUG ubiquitin-like domain / UBX domain / UBX domain / UBX domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Tether containing UBX domain for GLUT4
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Tettamanzi, M.C. / Yu, C. / Bogan, J.S. / Hodsdon, M.E.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2006
タイトル: Solution structure and backbone dynamics of an N-terminal ubiquitin-like domain in the GLUT4-regulating protein, TUG.
著者: Tettamanzi, M.C. / Yu, C. / Bogan, J.S. / Hodsdon, M.E.
履歴
登録2005年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999SEQUENCE The missing residues are the results of structural disorder and degradation during the experiments.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TUG long isoform


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9191
ポリマ－9,9191
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 TUG long isoform


分子量: 9919.222 Da / 分子数: 1 / 断片: N-Terminal Ubiquitin-Like Domain (residues 1-90) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: tug / プラスミド: pGEX-2K / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: GenBank: 37704773, UniProt: Q8VBT9*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1114D 13C/15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY
1313D 15N -SEPARATED NOESY

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試料調製

詳細内容: 0.75 mM TUG-UBL1, 20 MM POTASSIUM PHOSPHATE, 20 MM NACL, 0.05% NAN3, 1 UM LUPEPTIN, 1 UM PEPSTATIN, 1 UM PMSF, 1.5 MM PROTEIN, UNIFORM (RANDOM) LABELING WITH 13C, 15N AT KNOWN LABELING
溶媒系: 20 MM POTASSIUM PHOSPHATE, 20 MM NACL, 0.05% NAN3, 1 UM LUPEPTIN, 1 UM PEPSTATIN, 1 UM PMSF, 1.5 MM PROTEIN, UNIFORM (RANDOM) LABELING WITH 13C, 15N AT KNOWN LABELING
試料状態イオン強度: 20 mM NaCl / pH: 7.4 / 圧: AMBIENT / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA1.0.5P.GUNTERT ET AL.精密化
VNMR6.1Variancollection
NMRDraw2.1F. Delaglio et Alデータ解析
NMRPipeF. Delaglio et Al解析
Sparky3.98T. D. Goddard et Alデータ解析
NMRView5.0.4One Moon Scientific, Inc.データ解析
CYANA1.0.5P.GUNTERT ET AL.構造決定
TALOSA. Bax et Al構造決定
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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