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- PDB-2akp: Hsp90 Delta24-N210 mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2akp
タイトルHsp90 Delta24-N210 mutant
要素ATP-dependent molecular chaperone HSP82
キーワードCHAPERONE / Hsp90 / Xray crystal structure / Intrinsic Inhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


The NLRP3 inflammasome / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / HSF1-dependent transactivation / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / response to oxygen levels / box C/D snoRNP assembly ...The NLRP3 inflammasome / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / HSF1-dependent transactivation / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / response to oxygen levels / box C/D snoRNP assembly / regulation of telomere maintenance / protein targeting to mitochondrion / response to osmotic stress / 'de novo' protein folding / proteasome assembly / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Neutrophil degranulation / protein maturation / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / cellular response to heat / protein refolding / protein stabilization / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent molecular chaperone HSP82
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Richter, K. / Moser, S. / Hagn, F. / Friedrich, R. / Hainzl, O. / Heller, M. / Schlee, S. / Kessler, H. / Reinstein, J. / Buchner, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Intrinsic inhibition of the Hsp90 ATPase activity.
著者: Richter, K. / Moser, S. / Hagn, F. / Friedrich, R. / Hainzl, O. / Heller, M. / Schlee, S. / Kessler, H. / Reinstein, J. / Buchner, J.
履歴
登録2005年8月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent molecular chaperone HSP82
B: ATP-dependent molecular chaperone HSP82


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9202
ポリマ－41,9202
非ポリマー00
水4,486249
1
A: ATP-dependent molecular chaperone HSP82


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9601
ポリマ－20,9601
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: ATP-dependent molecular chaperone HSP82


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9601
ポリマ－20,9601
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: ATP-dependent molecular chaperone HSP82

A: ATP-dependent molecular chaperone HSP82


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9202
ポリマ－41,9202
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area3700 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area15600 Å2
手法PISA, PQS
4
B: ATP-dependent molecular chaperone HSP82

B: ATP-dependent molecular chaperone HSP82


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9202
ポリマ－41,9202
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)90.500, 52.950, 84.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 122.05, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 ATP-dependent molecular chaperone HSP82 / Heat shock protein Hsp90 heat inducible isoform / 82 kDa heat shock protein


分子量: 20959.877 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal Delta 24 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HSP82, HSP90 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02829
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 249 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.83 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG8000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→15 Å / Num. all: 25164 / Num. obs: 22195 / % possible obs: 88.2 % / Observed criterion σ(F): 2.42 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 9.2 Å2
反射 シェル解像度: 1.94→2.06 Å / % possible all: 85.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1AH6

1ah6


解像度: 1.94→14.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 1701976.4 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 984 4.4 %RANDOM
Rwork0.231 ---
obs0.231 22195 88.2 %-
all-25164 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 90.6176 Å2 / ksol: 0.460409 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.64 Å20 Å22.98 Å2
2---4.14 Å20 Å2
3---0.49 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.94→14.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2896 0 0 249 3145
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.631.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.482
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.032
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.892.5
LS精密化 シェル解像度: 1.94→2.06 Å / Rfactor Rfree error: 0.037 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 68 1.9 %
Rwork0.247 3460 -
obs--85.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION5ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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