[日本語] English
万見
- PDB-2aiy: R6 HUMAN INSULIN HEXAMER (SYMMETRIC), NMR, 20 STRUCTURES -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2aiy
タイトルR6 HUMAN INSULIN HEXAMER (SYMMETRIC), NMR, 20 STRUCTURES
要素(PROTEIN (INSULIN)) x 2
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / HORMONE / GLUCOSE METABOLISM / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glycogen catabolic process / : / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst ...negative regulation of glycogen catabolic process / : / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / positive regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of protein secretion / negative regulation of gluconeogenesis / fatty acid homeostasis / positive regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / regulation of protein localization to plasma membrane / transport vesicle / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Insulin receptor recycling / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of brown fat cell differentiation / insulin-like growth factor receptor binding / NPAS4 regulates expression of target genes / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of glycolytic process / endosome lumen / acute-phase response / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of D-glucose import across plasma membrane / positive regulation of protein secretion / insulin receptor binding / positive regulation of cell differentiation / wound healing / Regulation of insulin secretion / hormone activity / positive regulation of neuron projection development / negative regulation of protein catabolic process / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / cognition / glucose metabolic process / insulin receptor signaling pathway / cell-cell signaling / regulation of protein localization / glucose homeostasis / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / Amyloid fiber formation / receptor ligand activity / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / : / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
手法溶液NMR / SYMMETRY-ADR METHOD: SIMULATED ANNEALING, WATER-SHELL REFINEMENT, AND ENERGY MINIMIZATION
データ登録者O'Donoghue, S.I. / Chang, X. / Abseher, R. / Nilges, M. / Led, J.J.
引用
ジャーナル: J.Biomol.NMR / 年: 2000
タイトル: Unraveling the symmetry ambiguity in a hexamer: calculation of the R6 human insulin structure.
著者: O'Donoghue, S.I. / Chang, X. / Abseher, R. / Nilges, M. / Led, J.J.
#1: ジャーナル: Structure, Computation and Dynamics in Protein NMR (in: Biological Magnetic Resonance, V. 17)
年: 1999
タイトル: Calculation of Symmetric Oligomer Structures from NMR Data
著者: O'Donoghue, S.I. / Nilges, M.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Solution Structures of the R6 Human Insulin Hexamer
著者: Chang, X. / Jorgensen, A.M. / Bardrum, P. / Led, J.J.
履歴
登録1998年12月28日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (INSULIN)
B: PROTEIN (INSULIN)
C: PROTEIN (INSULIN)
D: PROTEIN (INSULIN)
E: PROTEIN (INSULIN)
F: PROTEIN (INSULIN)
G: PROTEIN (INSULIN)
H: PROTEIN (INSULIN)
I: PROTEIN (INSULIN)
J: PROTEIN (INSULIN)
K: PROTEIN (INSULIN)
L: PROTEIN (INSULIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,47118
ポリマ－34,90612
非ポリマー5656
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 40LOWEST TOTAL ENERGY
代表モデル

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド
PROTEIN (INSULIN)


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 6 / 断片: ALPHA CHAIN / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PROTEIN WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED FROM THE SECRETION OF HUMAN (HOMO SAPIENS) PANCREATIC CELLS.
参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド
PROTEIN (INSULIN)


分子量: 3433.953 Da / 分子数: 6 / 断片: BETA CHAIN / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PROTEIN WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED FROM THE SECRETION OF HUMAN (HOMO SAPIENS) PANCREATIC CELLS.
参照: UniProt: P01308
#3: 化合物
ChemComp-IPH / PHENOL


分子量: 94.111 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H6O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D DQF-COSY
121NOESY AND TOCSY
1312D 13C-1H HSQC
141HSQC-TOCSY
1513D TOCSY-NOESY

-
試料調製

詳細内容: H2O AND D2O
試料状態pH: 8 / 圧: 1 atm / 温度: 310 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AM500BrukerAM5005001
Varian UNITY INOVA PLUSVarianUNITY INOVA PLUS7502

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.1BRUNGER精密化
X-PLOR構造決定
精密化手法: SYMMETRY-ADR METHOD: SIMULATED ANNEALING, WATER-SHELL REFINEMENT, AND ENERGY MINIMIZATION
ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT WAS DONE IN A SHELL OF WATER MOLECULES (J.P.LINGE,M.NILGES,1998, J.BIOMOL.NMR, IN PRESS).
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST TOTAL ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る