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万見
- PDB-2aij: Formylglycine generating enzyme C336S mutant covalently bound to ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2aij
タイトルFormylglycine generating enzyme C336S mutant covalently bound to substrate peptide CTPSR
要素
  • CTPSR peptide from Arylsulfatase A
  • Sulfatase modifying factor 1
キーワードHYDROLASE ACTIVATOR / PROTEIN BINDING / formylglycine / post-translational modification / endoplasmic reticulum / sulfatase
機能・相同性
機能・相同性情報


cerebroside-sulfatase / cerebroside-sulfatase activity / The activation of arylsulfatases / formylglycine-generating enzyme / formylglycine-generating oxidase activity / arylsulfatase activity / sulfuric ester hydrolase activity / protein oxidation / glycosphingolipid catabolic process / Glycosphingolipid catabolism ...cerebroside-sulfatase / cerebroside-sulfatase activity / The activation of arylsulfatases / formylglycine-generating enzyme / formylglycine-generating oxidase activity / arylsulfatase activity / sulfuric ester hydrolase activity / protein oxidation / glycosphingolipid catabolic process / Glycosphingolipid catabolism / cupric ion binding / lysosomal lumen / post-translational protein modification / lipid metabolic process / azurophil granule lumen / oxidoreductase activity / lysosome / endoplasmic reticulum lumen / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
C-terminal region of aryl-sulfatase / paralog of FGE (formylglycine-generating enzyme) / paralog of FGE (formylglycine-generating enzyme) / Sulfatases signature 2. / Sulfatase-modifying factor enzyme / Sulfatase-modifying factor enzyme 1 / Sulfatase-modifying factor enzyme superfamily / Sulfatases signature 1. / Sulfatase, conserved site / Sulfatase, N-terminal ...C-terminal region of aryl-sulfatase / paralog of FGE (formylglycine-generating enzyme) / paralog of FGE (formylglycine-generating enzyme) / Sulfatases signature 2. / Sulfatase-modifying factor enzyme / Sulfatase-modifying factor enzyme 1 / Sulfatase-modifying factor enzyme superfamily / Sulfatases signature 1. / Sulfatase, conserved site / Sulfatase, N-terminal / Sulfatase / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / C-type lectin fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Arylsulfatase A / Formylglycine-generating enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Roeser, D. / Rudolph, M.G.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2006
タイトル: A general binding mechanism for all human sulfatases by the formylglycine-generating enzyme
著者: Roeser, D. / Preusser-Kunze, A. / Schmidt, B. / Gasow, K. / Wittmann, J.G. / Dierks, T. / von Figura, K. / Rudolph, M.G.
履歴
登録2005年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.label_asym_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年11月10日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Sulfatase modifying factor 1
P: CTPSR peptide from Arylsulfatase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2146
ポリマ－32,6742
非ポリマー5404
水9,566531
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1740 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area11910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.640, 109.592, 43.456
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11X-1296-

HOH

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 糖 , 3種, 3分子 XP

#1: タンパク質 Sulfatase modifying factor 1 / C-alpha-formyglycine- generating enzyme 1


分子量: 32110.613 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 86-371 / 変異: C336S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell (発現宿主): fibrosarcoma cells / 細胞株 (発現宿主): HT1080 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8NBK3
#2: タンパク質・ペプチド CTPSR peptide from Arylsulfatase A


分子量: 563.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemically synthesized / 参照: UniProt: P15289
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 3種, 534分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 531 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 4000, Calcium chloride, TRIS, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年4月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→30 Å / Num. obs: 42603 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 16.43 Å2 / Rsym value: 0.033 / Net I/σ(I): 41.2
反射 シェル解像度: 1.55→1.61 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 5.6 / Rsym value: 0.181 / % possible all: 89.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0009精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1Y1E

1y1e


解像度: 1.55→24.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 1.293 / SU ML: 0.047 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.072 / ESU R Free: 0.075 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17777 2063 4.8 %RANDOM
Rwork0.14442 ---
obs0.14601 40491 97.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.218 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å20 Å20 Å2
2--0.44 Å20 Å2
3----0.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→24.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2214 0 31 531 2776
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0212389
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022008
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4081.9373265
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.84334695
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4325278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.02323.529119
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.41815354
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7611515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2330
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022656
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02507
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.2525
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2040.22142
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1880.21187
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.21216
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1670.2394
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0830.29
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1670.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2050.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1920.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9061.51447
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2311.5566
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.37422283
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.93231119
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8954.5982
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.548→1.588 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 157 -
Rwork0.203 2612 -
obs--87.79 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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