[日本語] English
万見
- PDB-2ahx: Crystal structure of ErbB4/HER4 extracellular domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ahx
タイトルCrystal structure of ErbB4/HER4 extracellular domain
要素Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
キーワードCELL CYCLE / SIGNALING PROTEIN / x-ray crystallography / neuregulins / heparin-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of planar polarity involved in nephron morphogenesis / ERBB4 signaling pathway / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / olfactory bulb interneuron differentiation / central nervous system morphogenesis / neuregulin receptor activity / cardiac muscle tissue regeneration / negative regulation of neuron migration / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process ...establishment of planar polarity involved in nephron morphogenesis / ERBB4 signaling pathway / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / olfactory bulb interneuron differentiation / central nervous system morphogenesis / neuregulin receptor activity / cardiac muscle tissue regeneration / negative regulation of neuron migration / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / PI3K events in ERBB4 signaling / mammary gland epithelial cell differentiation / embryonic pattern specification / GABA receptor binding / positive regulation of protein localization to cell surface / neural crest cell migration / epidermal growth factor receptor binding / epidermal growth factor receptor activity / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / ERBB2 Regulates Cell Motility / Signaling by ERBB4 / PI3K events in ERBB2 signaling / Long-term potentiation / mammary gland alveolus development / cell fate commitment / SHC1 events in ERBB4 signaling / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / Downregulation of ERBB4 signaling / Nuclear signaling by ERBB4 / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / synapse assembly / lactation / Signaling by ERBB2 / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / GRB2 events in ERBB2 signaling / SHC1 events in ERBB2 signaling / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / basal plasma membrane / regulation of cell migration / cellular response to epidermal growth factor stimulus / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / neuromuscular junction / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Downregulation of ERBB2 signaling / receptor protein-tyrosine kinase / postsynaptic density membrane / Signaling by ERBB2 KD Mutants / GABA-ergic synapse / epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of protein phosphorylation / neuron differentiation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / cell migration / nervous system development / PIP3 activates AKT signaling / heart development / protein autophosphorylation / presynaptic membrane / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / protein tyrosine kinase activity / basolateral plasma membrane / Estrogen-dependent gene expression / postsynaptic membrane / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor complex / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of MAPK cascade / mitochondrial matrix / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / signal transduction / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Alpha-Beta Horseshoe / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV ...Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Alpha-Beta Horseshoe / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
YTTRIUM (III) ION / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.396 Å
データ登録者Bouyain, S. / Longo, P.A. / Li, S. / Ferguson, K.M. / Leahy, D.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2005
タイトル: The extracellular region of ErbB4 adopts a tethered conformation in the absence of ligand
著者: Bouyain, S. / Longo, P.A. / Li, S. / Ferguson, K.M. / Leahy, D.J.
履歴
登録2005年7月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _struct_asym.entity_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,97822
ポリマ－138,0622
非ポリマー3,91620
水2,486138
1
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,89710
ポリマ－69,0311
非ポリマー1,8669
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,08212
ポリマ－69,0311
非ポリマー2,05111
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
ヘテロ分子

B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,16324
ポリマ－138,0622
非ポリマー4,10122
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+3/21
Buried area5880 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area63650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.960, 203.090, 261.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-3001-

YT3

-
要素

#1: タンパク質 Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4 / E.C.2.7.1.112 / p180erbB4 / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER4


分子量: 69030.859 Da / 分子数: 2 / 断片: extracellular domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBB4, HER4 / Cell (発現宿主): Hampster Ovary cells
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
株 (発現宿主): Lec 3.2.8.1 / 参照: UniProt: Q15303, EC: 2.7.1.112
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-YT3 / YTTRIUM (III) ION


分子量: 88.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Y
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: Ammonium sulfate, PEG 3350, Bis-Tris, Yttrium Chloride, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.97932 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月25日
放射モノクロメーター: KOHZU double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97932 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.396→30 Å / Num. all: 80870 / Num. obs: 80517 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Χ2: 1.027
反射 シェル解像度: 2.396→2.49 Å / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 8.6 % / Rmerge(I) obs: 0.00997 / Mean I/σ(I) obs: 1.94 / Num. measured obs: 7940 / Num. unique all: 7940 / Χ2: 1.055 / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.396→29.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 8.554 / SU ML: 0.2 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.314 / ESU R Free: 0.24 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 3901 5 %RANDOM
Rwork0.235 ---
all0.237 80517 --
obs0.237 77606 96.44 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.513 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å20 Å20 Å2
2---2.77 Å20 Å2
3---2.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.396→29.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9562 0 240 138 9940
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.02110076
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7361.97413701
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.43831222
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.044151706
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.21498
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.027633
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2540.34273
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1350.5775
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.6670.51
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2430.3104
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1670.513
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4511.56088
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.55429846
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.3633988
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.6674.53855
LS精密化 シェル解像度: 2.396→2.458 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.342 237
Rwork0.329 4690
all-4927
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.8047-0.85020.19773.6017-0.44344.23480.15770.46510.3949-0.3885-0.15770.3005-0.5079-0.358300.35920.1578-0.06560.20310.10630.244316.46136.769146.7
20.74490.2887-0.10454.2313-0.79691.42760.01210.06920.1601-0.3290.00350.0543-0.325-0.1374-0.01550.17010.08160.05540.24210.01260.266312.292119.719163.497
32.91050.7192-0.39592.4605-0.66387.1569-0.30940.0472-0.2334-0.10.1284-0.12010.90060.50190.18090.47740.16630.14760.30860.0690.132534.8176.596137.811
42.3441-2.3404-0.96535.15450.56872.07880.067-0.08020.0882-0.1004-0.10740.00720.01670.14140.04040.08880.0210.00610.27810.07980.156927.10689.051177.158
54.0828-0.4481-0.08063.51590.77733.593-0.03270.10710.2401-0.20860.0466-0.4305-0.07170.5313-0.01390.15070.03920.00780.16070.10820.142486.02221.95159.82
62.0523-1.3956-0.96692.44221.00411.77980.0456-0.11670.4429-0.06380.0256-0.3351-0.20950.1242-0.07120.19160.03650.00010.25180.06990.305272.87132.761177.735
74.033-0.5497-0.69463.1366-0.32782.2078-0.01620.142-0.3312-0.104-0.0343-0.15870.11190.07950.05050.0359-0.00390.05450.07060.050.206675.09386.484163.605
81.95732.6501-1.68026.1724-3.63532.6919-0.18810.1342-0.171-0.3957-0.0305-0.46140.44610.04770.21860.11850.03640.07890.14040.01510.091448.72859.498183.191
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA1 - 1622 - 163
21AC10011
31AD10021
42AA163 - 308164 - 309
52AE10031
63AA309 - 475310 - 476
73AF10041
83AG10051
93AH10061
103AI10071
114AA476 - 616477 - 617
124AJ10081
135BB1 - 1622 - 163
145BK10091
155BL10101
165BM10111
176BB163 - 308164 - 309
186BN10121
197BB309 - 475310 - 476
207BO10131
217BP10141
227BQ10151
238BB476 - 614477 - 615
248BR10161

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る