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- PDB-2ae2: TROPINONE REDUCTASE-II COMPLEXED WITH NADP+ AND PSEUDOTROPINE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ae2
タイトルTROPINONE REDUCTASE-II COMPLEXED WITH NADP+ AND PSEUDOTROPINE
要素PROTEIN (TROPINONE REDUCTASE-II)
キーワードOXIDOREDUCTASE / TROPANE ALKALOID BIOSYNTHESIS / REDUCTION OF TROPINONE TO PSEUDOTROPINE / SHORT-CHAIN DEHYDROGENASE
機能・相同性
機能・相同性情報


tropinone reductase II / tropinone reductase activity / tropane alkaloid biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Tropinone reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / PSEUDOTROPINE / Tropinone reductase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Datura stramonium (シロバナチョウセンアサガオ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Yamashita, A. / Kato, H. / Wakatsuki, S. / Tomizaki, T. / Nakatsu, T. / Nakajima, K. / Hashimoto, T. / Yamada, Y. / Oda, J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Structure of tropinone reductase-II complexed with NADP+ and pseudotropine at 1.9 A resolution: implication for stereospecific substrate binding and catalysis.
著者: Yamashita, A. / Kato, H. / Wakatsuki, S. / Tomizaki, T. / Nakatsu, T. / Nakajima, K. / Hashimoto, T. / Yamada, Y. / Oda, J.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1998
タイトル: Crystal structures of two tropinone reductases: different reaction stereospecificities in the same protein fold.
著者: Nakajima, K. / Yamashita, A. / Akama, H. / Nakatsu, T. / Kato, H. / Hashimoto, T. / Oda, J. / Yamada, Y.
履歴
登録1999年1月26日処理サイト: RCSB
改定 1.01999年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年10月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (TROPINONE REDUCTASE-II)
B: PROTEIN (TROPINONE REDUCTASE-II)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,4486
ポリマ－56,6792
非ポリマー1,7694
水4,252236
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5980 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area20360 Å2
手法PISA
2
A: PROTEIN (TROPINONE REDUCTASE-II)
B: PROTEIN (TROPINONE REDUCTASE-II)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (TROPINONE REDUCTASE-II)
B: PROTEIN (TROPINONE REDUCTASE-II)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,89612
ポリマ－113,3584
非ポリマー3,5388
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+5/61
Buried area21870 Å2
ΔGint-99 kcal/mol
Surface area30810 Å2
手法PISA
3
A: PROTEIN (TROPINONE REDUCTASE-II)
ヘテロ分子

B: PROTEIN (TROPINONE REDUCTASE-II)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,4486
ポリマ－56,6792
非ポリマー1,7694
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+5/61
Buried area6920 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area19410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.600, 88.600, 338.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.89137, 0.19074, -0.41118), (0.18739, -0.67093, -0.71745), (-0.41272, -0.71657, 0.56231)
ベクター: 95.76153, 159.28313, 98.29375)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (TROPINONE REDUCTASE-II)


分子量: 28339.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Datura stramonium (シロバナチョウセンアサガオ)
器官: CULTURED ROOT / プラスミド: PETTR2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P50163, tropinone reductase II
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-PTO / PSEUDOTROPINE / プソイドトロピン


分子量: 141.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO / コメント: alkaloid*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.1 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 mg/mlprotein1drop
24 mMNADP+1drop
320 mMphi-tropine1drop
45 mMTris-HCl1drop
51 mMdithiothreitol1drop
60.1 MHEPES1reservoir
71.7 M1reservoirLi2SO4
81 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.918
検出器検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年7月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→64.2 Å / Num. obs: 54120 / % possible obs: 85.6 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 16.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / Rmerge(I) obs: 0.247 / % possible all: 77.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 195899
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 77.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2AE1

2ae1


解像度: 1.9→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 2630 5 %RANDOM
Rwork0.172 ---
obs-51904 82.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 19.1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.212 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3950 0 116 236 4302
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.275
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.83
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.806
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: UNRESTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.99 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 300 3.91 %
Rwork0.247 5307 -
obs--69.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2NAP_IN_1CYD.PARTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3PARAM.PTONAP_IN_1CYD.TOP
X-RAY DIFFRACTION4TOPOLOGY.PTO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.83
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.806

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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