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- PDB-2act: CRYSTALLOGRAPHIC REFINEMENT OF THE STRUCTURE OF ACTINIDIN AT 1.7 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2act
タイトルCRYSTALLOGRAPHIC REFINEMENT OF THE STRUCTURE OF ACTINIDIN AT 1.7 ANGSTROMS RESOLUTION BY FAST FOURIER LEAST-SQUARES METHODS
要素ACTINIDIN PRECURSOR
キーワードHYDROLASE (PROTEINASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


actinidain / proteolysis involved in protein catabolic process / lysosome / cysteine-type endopeptidase activity / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AMMONIUM ION / Actinidain
類似検索 - 構成要素
生物種Actinidia chinensis (オニマタタビ)
手法X線回折 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Baker, E.N.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.A / 年: 1980
タイトル: Crystallographic Refinement of the Structure of Actinidin at 1.7 Angstroms Resolution by Fast Fourier Least-Squares Methods
著者: Baker, E.N. / Dodson, E.J.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1980
タイトル: Structure of Actinidin, After Refinement at 1.7 Angstroms Resolution
著者: Baker, E.N.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1977
タイトル: Structure of Actinidin. Details of the Polypeptide Chain Conformation and Active Site from an Electron Density Map at 2.8 Angstroms Resolution
著者: Baker, E.N.
#3: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 1978
タイトル: The Amino Acid Sequence of the Tryptic Peptides from Actinidin, a Proteolytic Enzyme from the Fruit of Actinidia Chinensis
著者: Carne, A. / Moore, C.H.
履歴
登録1979年11月27日処理サイト: BNL
置き換え1980年3月7日ID: 1ACT
改定 1.01980年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
Remark 700SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE ...SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. STRANDS 2, 3, 4, 5 OF B1 AND B2 ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACTINIDIN PRECURSOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7372
ポリマ－23,7191
非ポリマー181
水4,900272
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.200, 81.800, 33.030
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: RESIDUES 9, 42, 44, 58 AND 129 ARE DISORDERED. / 2: SEE REMARK 10.
3: AMINO ACID SEQUENCE ANALYSIS IDENTIFIES RESIDUE 86 AS ASP, BUT REFINEMENT SHOWS IT TO BE GLN OR GLU (HERE TAKEN AS GLU).
4: NO DENSITY BEYOND CB. / 5: POORLY DEFINED BEYOND CB.
6: ELECTRON DENSITY PEAK 2 ANGSTROMS FROM CB. COULD BE SER (I.E. SEQUENCE ERROR). PEAK CURRENTLY IDENTIFIED AS HOH 92.
7: POORLY DEFINED SIDECHAIN. / 8: CIS-PROLINE.
9: REFINED POORLY. COULD BE SEQUENCE ERROR. SHOULD PERHAPS BE VAL.
10: VERY WEAK DENSITY.

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要素

#1: タンパク質 ACTINIDIN PRECURSOR


分子量: 23718.986 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Actinidia chinensis (オニマタタビ)
参照: UniProt: P00785
#2: 化合物 ChemComp-NH4 / AMMONIUM ION / アンモニウム


分子量: 18.038 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H4N
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 272 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細ALL SOLVENT MOLECULES ARE REGARDED AS WATER, WITH THE EXCEPTION OF NH4 4 WHICH IS BELIEVED TO BE AN ...ALL SOLVENT MOLECULES ARE REGARDED AS WATER, WITH THE EXCEPTION OF NH4 4 WHICH IS BELIEVED TO BE AN AMMONIUM ION AND HAS THREE HYDROGEN-BOND ACCEPTORS AS NEAREST NEIGHBORS. SOLVENT MOLECULES ARE NUMBERED IN ORDER OF THEIR RELIABILITY (BASED ON B VALUES). HOH 1 TO HOH 163 HAVE BEEN REFINED. HOH 164 TO HOH 273 HAVE BEEN ADDED FOLLOWING A FINAL DIFFERENCE MAP AND NOT REFINED. THEY ARE LESS RELIABLE AND LESS ORDERED.
配列の詳細AMINO ACID SEQUENCE ANALYSIS IDENTIFIES RESIDUE 86 AS ASP, BUT REFINEMENT SHOWS IT TO BE GLN OR GLU ...AMINO ACID SEQUENCE ANALYSIS IDENTIFIES RESIDUE 86 AS ASP, BUT REFINEMENT SHOWS IT TO BE GLN OR GLU (HERE TAKEN AS GLU)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.83 %
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: Baker, E.N., (1974) J. Mol. Bol., 74, 411.

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / Num. obs: 24157 / Num. measured all: 47000 / Rmerge(I) obs: 0.056

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解析

ソフトウェア名称: FAST-FOURIER / バージョン: LEAST-SQUARES REFINEMENT / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.7→10 Å
詳細: ACCURACY OF ATOMIC COORDINATES (DERIVED FROM INVERSE LEAST-SQUARES MATRIX) IS GIVEN BELOW AS A FUNCTION OF ATOMIC B VALUE. B(ANGSTROMS SQUARED) SIGMA 0 - 5 0.04 ANGSTROMS 5 - 10 0.05 ...詳細: ACCURACY OF ATOMIC COORDINATES (DERIVED FROM INVERSE LEAST-SQUARES MATRIX) IS GIVEN BELOW AS A FUNCTION OF ATOMIC B VALUE. B(ANGSTROMS SQUARED) SIGMA 0 - 5 0.04 ANGSTROMS 5 - 10 0.05 ANGSTROMS 10 - 15 0.06 ANGSTROMS 15 - 20 0.07 ANGSTROMS OVER 20 0.08 ANGSTROMS OVERALL 0.06 ANGSTROMS ATOMS IN ASN AND GLN SIDE CHAINS ARE LABELLED AS OD1 AND ND2 OR OE1 AND NE2 RESPECTIVELY, THE CHOICE BEING BASED ON ENVIRONMENT (E.G. H-BONDS) AND/OR B VALUES.
Rfactor反射数
Rwork0.171 -
obs-23990
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1647 0 1 272 1920
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 23990 / Num. reflection obs: 19724 / σ(I): 2 / Rfactor all: 0.171 / Rfactor obs: 0.152
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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