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万見
- PDB-2ac3: Structure of human Mnk2 Kinase Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ac3
タイトルStructure of human Mnk2 Kinase Domain
要素MAP kinase-interacting serine/threonine kinase 2
キーワードTRANSFERASE / DFD motif
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent protein serine/threonine kinase activity / cellular response to arsenic-containing substance / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / hemopoiesis / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / PML body / regulation of translation / calmodulin binding / cell surface receptor signaling pathway / protein phosphorylation ...calcium-dependent protein serine/threonine kinase activity / cellular response to arsenic-containing substance / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / hemopoiesis / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / PML body / regulation of translation / calmodulin binding / cell surface receptor signaling pathway / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / intracellular signal transduction / nuclear body / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MAP kinase-interacting serine/threonine-protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Jauch, R. / Wahl, M.C. / Netter, C. / Jakel, S. / Schreiter, K. / Aicher, B. / Jackle, H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2005
タイトル: Crystal structures of the Mnk2 kinase domain reveal an inhibitory conformation and a zinc binding site.
著者: Jauch, R. / Jakel, S. / Netter, C. / Schreiter, K. / Aicher, B. / Jackle, H. / Wahl, M.C.
履歴
登録2005年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MAP kinase-interacting serine/threonine kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7282
ポリマ－35,6621
非ポリマー651
水2,900161
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.502, 104.502, 72.351
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 MAP kinase-interacting serine/threonine kinase 2 / MAP kinase signal-integrating kinase 2 / Mnk2


分子量: 35662.496 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 70-385 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX-4T1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9HBH9, EC: 2.7.1.37
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7 / 詳細: salt, pH 7, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.05 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月2日
放射モノクロメーター: BW6 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→60 Å / Num. all: 31167 / Num. obs: 31011 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 11.283 / SU ML: 0.146 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3.4 / ESU R: 0.184 / ESU R Free: 0.171 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25444 1295 5 %RANDOM
Rwork0.21526 ---
all0.2544 25537 --
obs0.21714 24664 96.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 75.769 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.83 Å2-0.92 Å20 Å2
2---1.83 Å20 Å2
3---2.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2215 0 1 161 2377
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222266
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2071.9473060
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7735274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.64824.138116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.5115390
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1521515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2326
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021747
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.2974
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.21555
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1750.2139
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1840.285
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1990.222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.35741419
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.6362212
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.6774958
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.46848
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 93 -
Rwork0.305 1851 -
obs--99.59 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.5711.94552.8962.55821.6462.21950.301-0.7611-0.3660.3393-0.28280.37250.3537-0.527-0.0182-0.0256-0.0536-0.0042-0.02070.0517-0.191541.30134.08210.999
25.0262-22.27862.0337-1.50772.5167-0.2456-0.10820.8938-0.08210.0027-0.2995-0.2045-0.10680.2429-0.1519-0.0681-0.0762-0.18280.0036-0.182651.00658.2187.704
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA70 - 1281 - 59
2X-RAY DIFFRACTION1AA154 - 18485 - 115
3X-RAY DIFFRACTION2AA129 - 15360 - 84
4X-RAY DIFFRACTION2AA204 - 258135 - 189
5X-RAY DIFFRACTION2AA263 - 322194 - 253

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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